(5 оценок, среднее: 4,80 из 5)
Загрузка...
Учебная работа. Анализ биохимических показателей работы печени в норме и патологии
КУРСОВАЯ РАБОТА:
анализ БИОХИМИЧЕСКИХ ПОКАЗАТЕЛЕЙ РАБОТЫ ПЕЧЕНИ В НОРМЕ И ПАТОЛОГИИ
Cодержание
Введение
1. Многофункциональная биохимия печени
1.1 Регуляторно-гомеостатическая функция печени
1.1.1 Углеводный обмен в печени и его регуляция
1.1.2 Регуляция липидного обмена
1.1.3 Регуляция обмена белков
1.1.4 Роль печени в обмене витаминов
1.1.5 Роль печени в водно-минеральном обмене
1.1.6 Роль печени в пигментном обмене
1.2 Мочевинообразовательная функция
1.3 Желчеобразовательная и экскреторная функция
1.4 Биотрансформационная (обезвреживающая) функция
2. работоспособности»> работоспособности»>заболевания (нарушения нормальной жизнедеятельности, работоспособности) печени и лабораторная заключения о сущности болезни и состоянии пациента) болезней печени
2.1 Базы медицинской лабораторной диагностики болезней печени
2.2 Главные клинико-лабораторные совокупность симптомов с общим патогенезом) др.-греч. — стечение при поражениях печени
2.2.1 синдром (совокупность симптомов с общим патогенезом) цитолиза
2.2.3 синдром (совокупность симптомов с общим патогенезом) гепатодепрессии (малой дефицитности печени)
2.2.4 синдром (совокупность симптомов с общим патогенезом) воспаления
2.2.5 синдром (совокупность симптомов с общим патогенезом) шунтирования печени
2.2.6 синдром (совокупность симптомов с общим патогенезом) регенерации и опухлевого роста печени
Заключение
Перечень литературы
Введение
Биохимия печени включает как протекание обычных обменных действий, так и нарушения метаболизма веществ с развитием патологии. исследование всех качеств биохимии печени дозволит созидать картину нормально функционирующего органа и его роль в работе всего организма и поддержании гомеостаза. Так же при обычной работе печени осуществляется Интеграция всех главных обменов в организме, при этом удается следить исходные этапы метаболизма (к примеру, при первичном всасывании веществ из кишечного тракта) и конечные этапы с следующим выведением товаров обмена из организма.
При нарушениях работы печени происходит сдвиг метаболизма в определенную сторону, потому нужно исследование патологических состояний органа для предстоящей диагностики болезней. В истинное время это в особенности животрепещуще, потому что работоспособности»>смерти) этих болезней, которая может основываться на биохимических показателях.
Целью курсовой работы является рассмотрение функций печени и сопоставление биохимических характеристик работы этого органа в норме и патологии; также указание главных принципов лабораторной диагностики, короткое описание синдромов гепатитов различной этиологии и приведение примеров.
1. Многофункциональная биохимия печени
Условно функции печени по биохимическим показателям можно поделить на: регуляторно-гомеостатическую функцию, включающую главные виды обмена (углеводный, липидный, белковый, обмен витаминов, водно-минеральный и пигментный обмены), мочевинообразовательную, желчеобразовательную и обезвреживающую функции. Такие главные функции и их регуляция тщательно рассмотрены дальше в данной для нас главе.
1.1 Регуляторно-гомеостатическая функция печени
Печень — центральный орган хим гомеостаза, где очень активно протекают все обменные процессы и где они тесновато переплетаются меж собой.
1.1.1 Углеводный обмен в печени и его регуляция
Моносахариды (а именно глюкоза) поступают в печень по воротной вене и подвергаются разным преобразованиям. к примеру, при лишнем поступлении глюкозы из кишечного тракта она депонируется в виде гликогена, так же глюкоза делается печенкой в процессе гликогенолиза и глюконеогенеза, поступает в образованная водянистой соединительной тканью (Совокупность различных и взаимодействующих тканей образуют органы). Состоит из плазмы и форменных частей: клеток лейкоцитов и постклеточных структур: эритроцитов и тромбоцитов»>тканью. Состоит из плазмы и форменных элементов: клеток лейкоцитов и постклеточных структур: эритроцитов и тромбоцитов) и расходуется большинством тканей. Регуляция углеводного обмена осуществляется благодаря тому, что печень является фактически единственным органом, который поддерживает неизменный уровень глюкозы в крови (внутренней средой организма человека и животных) даже в критериях голодания.
судьба моносахаридов различна зависимо от природы, их содержания в общем кровотоке, потребностей организма. часть их отправится в печёночную вену, чтоб поддержать гомеостаз, сначала, глюкозы крови (внутренней средой организма человека и животных) и обеспечить нужды органов. Концентрация глюкозы в крови (внутренней средой организма человека и животных) определяется балансом скоростей ее поступления, с одной стороны, и употребления тканями с иной. В постабсорбтивном состоянии (постабсорбтивное состояние развивается через 1,5—2 часа опосля приема еды, так же именуется настоящим либо метаболическим насыщением [1]. Обычным постабсорбтивным состоянием считают состояние с утра до завтрака, опосля приблизительно десятичасового ночного перерыва в приеме еды) и в норме концентрация глюкозы в крови (внутренней средой организма человека и животных) равна 60-100 мг/дл (3,3-5,5 мольл). А остальную часть моносахаридов (в главном глюкозы) печень употребляет для собственных нужд.
В гепатоцитах активно протекает метаболизм глюкозы. Поступившая с едой глюкоза лишь в печени при помощи специфичных ферментных систем преобразуются в глюкозо-6-фосфат (только в таковой форме глюкоза употребляется клеточками) [6]. Фосфорилирование вольных моносахаридов — неотклонимая реакция на пути их использования, она приводит к образованию наиболее реакционно-способных соединений и потому может рассматриваться как реакция активации. Галактоза и фруктоза, поступающие из пищеварительного тракта, при участии соответственно галактокиназы и фруктокиназы фосфорилируются по первому углеродному атому:
Глюкоза, поступающая в клеточки печени, так же подвергается фосфорилированию с внедрением АТФ. Эту реакцию катализирует ферменты гексокиназа и глюкокиназа.
печень патология смерти) болезнь
Гексокиназа владеет высочайшим сродством к глюкозе (Км <0,1 ммоль/л), потому максимум быстроты реакции достигается при низкой концентрации глюкозы. Глюкозо-6-фосфат ингибирует гексокиназу. Глюкокиназа различается от гексокиназы высочайшим значением Км для глюкозы — 10 ммоль/л и не ингибируется глюкозо-6-фосфатом. Это обеспечивает обоюдное фунционирование обоих ферментов в печени. В постабсорбтивном состоянии концентрация глюкозы в крови (внутренней средой организма человека и животных) низкая, около 5 ммоль/л и скорость глюкокиназной реакции приблизительно 1/5 от наибольшей скорости. В таковых критериях очень работает гексокиназа. Во время пищеварения в воротную вену и дальше в печень поступают огромные количества глюкозы, и ее концентрация добивается и превосходит 10 ммоль/л. Соответственно возрастает скорость глюкокиназной реакции, при этом если не происходит ингибирование гексокиназы глюкозо-6-фосфатом, то скорость гексокиназной реакции не падает. Что видно из графика:
вместе с иными механизмами это предутверждает черезмерное увеличение концентрации глюкозы в периферической крови (внутренней средой организма человека и животных) при пищеварении [7].
Образование глюкозо-6-фосфата в клеточке — типичная «ловушка» для глюкозы, потому что мембрана клеточки непроницаема для фосфорилированной глюкозы (нет соответственных транспортных белков). Не считая того, фосфорилирование уменьшает концентрацию вольной глюкозы в цитоплазме. В итоге создаются подходящие условия для облегченной диффузии глюкозы в клеточки печени из крови (внутренней средой организма человека и животных).
Вероятна и оборотная реакция перевоплощения глюкозо-6-фосфат в глюкозу при действии глюкозо-6-фосфатазы, которая катализирует отщепление фосфатной группы гидролитическим методом.
Образовавшаяся вольная глюкоза способна диффундировать из печени в образованная водянистой соединительной тканью (Совокупность различных и взаимодействующих тканей образуют органы). Состоит из плазмы и форменных частей: клеток лейкоцитов и постклеточных структур: эритроцитов и тромбоцитов»>тканью. Состоит из плазмы и форменных элементов: клеток лейкоцитов и постклеточных структур: эритроцитов и тромбоцитов). В остальных органах и тканях (не считая почек и клеток пищеварительного от др.-греч. — — сверх- и — сосок молочной железы»> от др.-греч. — — сверх- и — сосок молочной железы»>эпителия (Эпителий лат. epithelium, от др.-греч. — — сверх- и — сосок молочной железы)) глюкозо-6-фосфатазы нет, и потому там проходит лишь фосфорилирование, без оборотной реакции, и выход глюкозы из этих клеток неосуществим [3].
Глюкозо-6-фосфат может перевоплотиться в глюкозо-1-фосфат при участии фосфоглюкомутазы, которая катализирует обратимую реакцию.
Так же глюкозо-6-фосфат может употребляться в разных превращениях, главными из которых являются: синтез гликогена, катаболизм с образованием СО2 и Н2О либо лактата, синтез пентоз. Совместно с тем в процессе метаболизма глюкозо-6-фосфата образуются промежные продукты, применяемые в предстоящем для синтеза аминокислот, нуклеотидов, глицерина и жирных кислот. Таковым образом, глюкозо-6-фосфат — не только лишь субстрат для окисления, да и строительный материал для синтеза новейших соединений (приложение 1).
Итак, разглядим окисление глюкозы и глюкозо-6-фосфата в печени. Этот процесс идет 2-мя способами: дихотомическим и апотомическим. Дихотомический путь это гликолиз, который включает «анаэробный гликолиз», завершающийся образованием молочной кислоты (лактата) либо этанола и СО2 и «аэробный гликолиз» — распад глюкозы, проходящий через образование глюкозо-6-фосфата, фруктозобисфосфата и пирувата как в отсутствие так и в присутствие кислорода (аэробный метаболизм пирувата выходит за рамки углеводного обмена, но может рассматриваться как оканчивающая его стадия: окисление продукта гликолиза — пирувата).
Апотомический путь окисления глюкозы либо пентозный цикл заключается в образовании пентоз и возвращению пентоз в гексозы в итоге распадается одна молекула глюкозы и появляется СО2 .
Гликолиз в анаэробных критериях — непростой ферментативный процесс распада глюкозы, протекающий без употребления кислорода. Конечным продуктом гликолиза является молочная кислота. В процессе гликолиза появляется АТФ.
Процесс гликолиза протекает в гиалоплазме (цитозоле) клеточки и условно делится на одиннадцать шагов, которые соответственно катализируют одиннадцать ферментов:
1. Фосфорилирование глюкозы и образование глюкозо-6-фосфата — перенос остатка ортофосфата на глюкозу за счет энергии АТФ. Катализатором является гексокиназа. Этот процесс был рассмотрен выше.
2. Перевоплощение глюкозо-6-фосфата под действием фермента глюкозо-6-фосфат-изомеразы во фруктозо-6-фосфат:
3. Фруктозо-6-фосфат вновь фосфорилируется за счет 2-ой молекулы АТФ, реакция катализируется фосфофруктокиназой:
Реакция необратима, протекает в присутствии ионов магния и является более медлительно текущей реакцией гликолиза.
4. Под воздействием фермента альдолазы фруктозо-1,6-бифосфат расщепляется на две фосфотриозы:
5. Реакция изомеризации триозофосфатов. Катализируеися ферментом триозофосфатизомеразой:
6. Глицеральдегид-3-фосфат в присутствии фермента глицеральдегидфосфатдегидрогеназы, кофермента НАД и неорганического фосфата продвергается типичному окислению с образованием 1,3-бифосфоглицериновой кислоты и восстановленой формы НАД — НАД*Н2 :
7. Реакция катализируется фосфоглицераткиназой, происходит передача фосфатной группы в положении 1 на АДФ с образованием АТФ и 3-фосфоглицериновой кислоты (3-фосфоглицерат):
8. Внутримолекулярный перенос оставшейся фосфатной группы, и 3-фосфоглицериновая кислота преобразуется в 2-фосфорлицериновую кислоту (2-фосфоглицерат):
Реакция легкообратима и протекает в присутствии ионов магния.
9. Реакция катализируется ферментом енолазой, 2-фосфоглицериновая кислота в итоге отщепления молекулы воды перебегает в фосфоенолпировиноградную кислоту (фосфоенолпируват), а фосфатная связь в положении 2 становится макроэргической:
10. разрыв макроэргической связи и перенос фосфатного остатка от фосфоенолпирувата на АДФ. Кртализируется ферментом пируваткиназой:
11. Восстановление пировиноградной кислоты и образование молочной кислоты (лактата). Реакция протекает при участии фермента лактатдегидрогеназы и кофермента НАД*Н2, образовавшегося в 6-ой ркакции:
Гликолиз в аэробных критериях. В этом процессе можно выделить три части:
1. специальные для глюкозы перевоплощения, завершающиеся образованием пирувата (аэробный гликолиз);
2. общий путь катаболизма (окислительное декарбоксилирование пирувата и цитратный цикл);
3. митохондриальная цепь переноса электронов.
В итоге этих действий глюкоза в печени распадается до С02 и Н20, а освобождающаяся энергия употребляется для синтеза АТФ (приложение 2).
К обмену углеводов в печени относятся лишь специальные для глюкозы перевоплощения, где происходит распад глюкозы до пирувата, который можно поделить на два шага:
1. От глюкозы до глицеральдегидфосфата. В реакциях происходит включение фосфатных остатков в гексозы и перевоплощение гексозы в триозу (приложение 3). Реакции этого шага катализируют последующие ферменты: гексокиназа либо глюкокиназа (1); фосфоглюкоизомераза (2); фосфофруктокиназа (3); альдолаза фруктозо-1,6-бисфосфата (4); фосфотриозоизомераза (5)
2. От глицеральдегидфосфата до пирувата. Это реакции, связанные с синтезом АТФ. Шаг заканчивается перевоплощением каждой молекулы глюкозы в две молекулы глицеральдегидфосфата (приложение 4). В реакциях участвуют 5 ферментов: дегидрогеназа глицеральдегидфосфата (6); фосфоглицераткиназа (7); фосфоглицеромутаза (8); енолаза (9); пируваткиназа (10).
Пентозофосфатный (фосфоглюконатный) путь перевоплощения глюкозы обеспечивает клеточку гидрированным НАДФ для восстановительных синтезов и пентозами для синтеза нуклеотидов. В пентозофосфатном пути можно выделить две части — окислительный и неокислительный пути.
1. Окислительный путь включает две реакции дегидрирования, где акцептором водорода служит НАДФ (приложение 5). Во 2-ой реакции сразу происходит декарбоксилирование, углеродная цепь укорачивается на один атом углерода и получаются пентозы.
2. Неокислительный путь существенно труднее. тут нет реакций дегидрирования, он может служить лишь для полного распада пентоз (до С02 и Н20) либо для перевоплощения пентоз в глюкозу (приложение 6). Начальными субстанциями являются 5 молекул фруктозо-6-фосфата, в сумме содержащие 30 углеродных атомов, конечный продукт реакции — 6 молекул рибозо-5-фосфата, в сумме также содержащие 30 углеродных атомов.
Окислительный путь образования пентоз и путь возращения пентоз в гексозы вкупе составляют повторяющийся процесс:
В этом цикле за один оборот на сто процентов распадается одна молекула глюкозы, все 6 углеродных атомов которой преобразуются в С02 [7].
Так же в печени идет оборотный гликолизу процесс — глюконеогенез. Глюконеогенез — процесс синтеза глюкозы из веществ неуглеводной природы. Его главный функцией является поддержание уровня глюкозы в крови (внутренней средой организма человека и животных) в период долгого голодания и интенсивных физических нагрузок. Глюконеогенез обеспечивает синтез 80-100 г глюкозы в день. Первичные субстраты глюконеогенеза — лактат, аминокислоты и глицерол. Включение этих субстратов в глюконеогенез зависит от физиологического состояния организма. Лактат — продукт анаэробного гликолиза. Он появляется при всех состояниях организма в эритроцитах и работающих мышцах. Таковым образом, лактат употребляется в глюконеогенезе повсевременно. Глицерол высвобождается при гидролизе жиров в жировой ткани (Строение тканей живых организмов изучает наука гистология) в период голодания либо при долговременной физической перегрузке. Аминокислоты образуются в итоге распада мышечных белков и врубаются в глюконеогенез при продолжительном голодании либо длительной мышечной работе. нужно отметить, что гликолиз протекает в цитозоле, а часть реакций глюконеогенеза происходит в митохондриях [3].
Глюконеогенез в главном протекает по тому же пути, что и гликолиз, но в оборотном направлении (приложение 7). Но три реакции гликолиза необратимы, и на этих стадиях реакции глюконеогенеза различаются от реакций гликолиза.
Перевоплощение пирувата в фосфоенолпируват (необратимая стадия I) осуществляется при участии 2-ух ферментов: пируваткарбоксилазы и карбоксикиназы фосфоенолпирувата:
Две остальные необратимые стадии катализируются фосфатазой фруктозо-1,6-бисфосфата и фосфатазой глюкозо-6-фосфата:
Любая из необратимых реакций гликолиза вкупе с соответственной ей реакцией глюконеогенеза образует субстратный цикл (приложение 7, реакции 1, 2, 3).
Синтез глюкозы (глюконеогенез из аминокислот и глицерина). Глюкоза в печени может синтезироваться из аминокислот и глицерина. При катаболизме аминокислот в качестве промежных товаров образуются пируват либо оксалоацетат, которые могут врубаться в путь глюконеогенеза на стадии первого субстратного цикла (приложение 7, реакция 1). Глицерин появляется при гидролизе жиров и может преобразовываться в глюкозу (приложение 8). Аминокислоты и глицерин употребляются для синтеза глюкозы основным образом при голодании либо при низком содержании углеводов в рационе (углеводное голодание).
Глюконеогенез может так же происходить из лактата. Молочная кислота не является конечным продуктом обмена, но ее образование — это тупиковый путь метаболизма: единственный метод использования молочной кислоты связан с ее перевоплощением вновь в пируват при участии той же лактатдегидрогеназы:
Из клеток, в каких происходит гликолиз, образующаяся молочная кислота поступает в кровь (внутренняя среда организма, образованная жидкой соединительной тканью. Состоит из плазмы и форменных элементов: клеток лейкоцитов и постклеточных структур: эритроцитов и тромбоцитов) и улавливается в главном печенкой, где и преобразуется в пируват. Пируват в печени отчасти окисляется, отчасти преобразуется в глюкозу — цикл Кори, либо глюкозолактатпый цикл:
В организме взрослого человека за день может синтезироваться около 80 г глюкозы, основным образом в печени. Био мозга (центральный отдел нервной системы животных и человека) при недочете углеводов в организме, к примеру, при углеводном либо полном голодании [2].
синтез гликогена (гликогенез). Как уже говорилось выше, часть глюкозы поступившей в печень употребляется в синтезе гликогена. Гликоген — разветвленный гомополимер глюкозы, в каком остатки глюкозы соединены в линейных участках -1,4-гликозидной связью. В точках ветвления мономеры соединены -1,6-гликозидными связями. Эти связи образуются приблизительно с каждым десятым остатком глюкозы. Так возникает древообразная структура с молекулярной массой >107Д, что соответствует примерно 50 000 остатков глюкозы (приложение 9). При полимеризации глюкозы понижается растворимость образующейся молекулы гликогена и, как следует, ее воздействие на осмотическое давление в клеточке. Это событие разъясняет, почему в клеточке депонируется гликоген, а не вольная глюкоза.
Гликоген хранится в цитозоле клеточки в форме гранул поперечником 10—40 нм. Опосля приёма еды, богатой углеводами, припас гликогена в печени может составлять приблизительно 5% от её массы.
Распад гликогена печени служит в главном для поддержания уровня глюкозы в крови (внутренней средой организма человека и животных) в постабсорбтивном периоде. Потому содержание гликогена в печени меняется зависимо от ритма питания. При продолжительном голодании оно понижается практически до нуля.
Гликоген синтезируется в период пищеварения (через 1—2 ч опосля приёма углеводной еды). синтез гликогена из глюкозы просит издержек энергии.
До этого всего глюкоза подвергается фосфорилированию при участии фермента гексокиназы и глюкокиназы. Дальше глюкозо-6-фосфат под воздействием фермента фосфоглюкомутазы перебегает в глюкозо-1-фосфат.
Образовавшийся глюкозо-1-фосфат уже конкретно вовлекается в синтез гликогена.
На первой стадии синтеза глюкозо-1-фосфат вступает во взаимодействие с УТФ (уридинтрифосфат), образуя уридиндифосфатглюкозу (УДФ-глюкоза) и пирофосфат. Данная реакция катализируется ферментом глюкозо-1-фосфат-уридилилтрансферазой (УДФГ-пирофосфорилаза) (приложение 10).
На 2-ой стадии — стадии образования гликогена — происходит перенос глюкозного остатка, входящего в состав УДФ-глюкозы, на глюкозидную цепь гликогена («затравочное» количество) (приложение 11). При всем этом появляется б-1,4-гликозидная связь меж первым атомом углерода добавляемого остатка глюкозы и 4-гидроксильной группой остатка глюкозы цепи. Эта реакция катализируется ферментом гликогенсинтазой. Образующийся УДФ потом вновь фосфорилируется в УТФ за счет АТФ, и таковым образом весь цикл перевоплощений глюкозо-1-фосфата начинается поначалу.
Установлено, что гликогенсинтаза неспособна катализировать образование б-1,6-гликозидную связь, имеющуюся в точках ветвления гликогена. Этот процесс катализирует особый фермент, получивший заглавие гликогенветвящего фермента, либо амило-1,4-1,6-трансглюкозидазы. Крайний катализирует перенос концевого олигосахаридного фрагмента, состоящего из 6 либо 7 остатков глюкозы, с нередуцирующего конца одной из боковых цепей, насчитывающей не наименее 11 остатков, на 6-гидроксиль-ную группу остатка глюкозы той же либо иной цепи гликогена. В итоге появляется новенькая боковая цепь. Ветвление наращивает скорость синтеза и расщепления гликогена [2].
Распад гликогена либо его мобилизация происходят в ответ на увеличение потребности организма в глюкозе. Гликоген печени распадается в главном в интервалах меж приёмами еды, распад ускоряется во время физической работы. Распад гликогена происходит при участии 2-ух ферментов: гликогенфосфорилазы и фермента с двойной спецификой — 4:4-трансферазы-б-1,6-гликозидазы. Гликогенфосфорилаза катализирует фосфоролиз 1,4-гликозидной связи нередуцирующих концов гликогена, глюкозные остатки отщепляются один за остальным в форме глюкозо-1-фосфата (приложение 12). При всем этом гликогенфосфорилаза не может отщеплять глюкозные остатки от маленьких веток, содержащих наименее 5 глюкозных остатков; такие ветки удаляются 4:4-трансферазой-б-1,6-гликозидазой. Этот фермент катализирует перенос фрагмента из 3-х остатков недлинной ветки на концевой глюкозный остаток наиболее длинноватой ветки; не считая того, он гидролизует 1,6-гликозидную связь и таковым образом удаляет крайний остаток ветки (приложение 13).
Голодание в течение 24 ч приводит фактически к полному исчезновению гликогена в клеточках печени. Но при ритмичном питании любая молекула гликогена может существовать неопределенно длительно: при отсутствии пищеварения и поступления в ткани (Строение тканей живых организмов изучает наука гистология) глюкозы молекулы гликогена уменьшаются за счет расщепления периферических веток, а опосля еще одного приема еды вновь растут до прежних размеров.
Глюкозо-1-фосфат, образующийся из гликогена, при участии фосфоглюкомутазы преобразуется в глюкозо-6-фосфат, предстоящая судьба которого в печени и в мышцах различна. В печени глюкозо-6-фосфат преобразуется в глюкозу при участии глюкозо-6-фосфатазы, глюкоза выходит в образованная водянистой соединительной тканью (Совокупность различных и взаимодействующих тканей образуют органы). Состоит из плазмы и форменных частей: клеток лейкоцитов и постклеточных структур: эритроцитов и тромбоцитов»>тканью. Состоит из плазмы и форменных элементов: клеток лейкоцитов и постклеточных структур: эритроцитов и тромбоцитов) и употребляется в остальных органах и тканях.
Регуляция действий гликогенеза и гликогенолиза осуществляется гормонами: инсулином, глюкагоном, адреналином. Первичный сигнал для синтеза инсулина и глюкагона — изменение концентрации глюкозы в крови (внутренней средой организма человека и животных). Инсулин и глюкагон повсевременно находятся в крови (внутренней средой организма человека и животных), но при смене абсорбтивного периода на постабсорбтивный меняется их относительная концентрация, что является основным фактором, переключающим метаболизм гликогена в печени. Отношение концентрации инсулина в крови (внутренней средой организма человека и животных) к концентрации глюкагона именуют «инсулин-глюкагоновый индекс». В постабсорбтивном периоде инсулин-глюкагоновый индекс понижается, и решающее (внутренней средой организма человека и животных) приобретает концентрация глюкагона. В период пищеварения преобладает воздействие инсулина, потому что инсулин-глюкагоновый индекс в этом случае увеличивается. В целом инсулин влияет на обмен гликогена обратно глюкагону. Инсулин понижает концентрацию глюкозы в крови (внутренней средой организма человека и животных) в период пищеварения.
Гормон адреналин провоцирует выведение глюкозы из печени в тканей живых организмов изучает наука гистология) (в главном много выше, чем Км гексокиназы — печень не обязана потреблять глюкозу для синтеза гликогена, если её количество в крови (внутренней средой организма человека и животных) в границах нормы.
1.1.2 Регуляция липидного обмена
Липидный обмен в печени включает биосинтез разных липидов (тканей.
Доставка жирных кислот к месту окисления — к митохондриям клеток печени — происходит сложным методом: при участии альбумина осуществляется транспорт жирных кислот в клеточку; при участии особых белков — транспорт в границах цитозоля; при участии карнитина — транспорт жирной кислоты из цитозоля в митохондрии.
Процесс окисления жирных кислот складывается из последующих главных шагов.
1. Активация жирных кислот. Активация протекает на внешной поверхности мембраны митохондрии при участии АТФ, коэнзима А (HS-KoA) и ионов Mg2+. Реакция катализируется ферментом ацил-КоА-синтетазой:
Активация протекает в 2 шага. Поначалу жирная кислота реагирует с АТФ с образованием ациладенилата, дальше сульфгидрильная группа КоА действует на крепко связанный с ферментом ациладенилат с образованием ацил-КоА и АМФ.
Потом следует транспорт жирных кислот вовнутрь митохондрий. Переносчиком активированных жирных кислот с длинноватой цепью через внутреннюю митохондриальную мембрану служит карнитин. Ацильная группа переносится с атома серы КоА на гидроксильную группу карнитина.
2. Появляется ацилкарнитин, который диффундирует через внутреннюю митохондриальную мембрану:
Реакция протекает при участии спецефического цитоплазматического фермента карнитин-ацилтрансферазы. Опосля прохождения ацилкарнитина через мембрану митохондрий происходит оборотная реакция — расщепление ацилкарнитина при участии HS-KoA и митохондриальной карнитин-ацилтрансферазы:
3. Внутримитохондриальное окисление жирных кислот. процесс окисления жирной кислоты в митохондриях клеточки включает несколько поочередных реакций.
1-ая стадия дегидрирования. Ацил-КоА в митохондриях подвергается ферментативному дегидрированию, при всем этом ацил-КоА теряет 2 атома водорода в б- и в-положениях, превращаясь в КоА-эфир ненасыщенной кислоты. Реакцию катализирует ацил-КоА-дегидрогеназа, продуктом является еноил-КоА :
Стадия гидратации. Ненасыщенный ацил-КоА (еноил-КоА) при участии фермента еноил-КоА-гидратазы присоединяет молекулу воды. В итоге появляется в-оксиацил-КоА (либо 3-гидроксиацил-КоА):
2-ая стадия дегидрирования. Образовавшийся в-оксиацил-КоА (3-гидроксиацил-КоА) потом дегидрируется. Эту реакцию катализируют НАД-зависимые дегидрогеназы:
Тиолазная реакция. Расщепление 3-оксоацил-КоА при помощи тиоловой группы 2-ой молекулы КоА. В итоге появляется укороченный на два углеродных атома ацил-КоА и двууглеродный фрагмент в виде ацетил-КоА. Данная реакция катализируется ацетил-КоА-ацилтрансферазой (в-ке-тотиолазой):
Образовавшийся ацетил-КоА подвергается окислению в цикле трикарбоновых кислот, а ацил-КоА, укоротившийся на два углеродных атома, опять неоднократно проходит весь путь в-окисления прямо до образования бутирил-КоА (4-углеродное соединение), который в свою очередь окисляется до 2 молекул ацетил-КоА [2].
Биосинтез жирных кислот. синтез жирных кислот протекает в цитоплазме клеточки. В митохондриях в главном происходит удлинение имеющихся цепей жирных кислот. Установлено, что в цитоплазме печеночных клеток синтезируется пальмитиновая кислота (16 углеродных атомов), а в митохондриях этих клеток из данной для нас пальмитиновой кислоты либо из жирных кислот экзогенного происхождения, т.е. поступающих из кишечного тракта, образуются жирные кислоты, содержащие 18, 20 и 22 углеродных атома.
Митохондриальная система биосинтеза жирных кислот, включает несколько измененную последовательность реакций в-окисления, и производит лишь удлинение имеющихся в организме среднецепочечных жирных кислот, в то время как полный биосинтез пальмитиновой кислоты из ацетил-КоА интенсивно протекает в цитозоле, т.е. вне митохондрий, по совсем другому пути.
Внемитохондриальная система биосинтеза жирных кислот (липогенез) находится в растворимой (цитозольной) фракции клеток печени. Биосинтез жирных кислот протекает с ролью НАДФН, АТФ, Мn2+ и НСО3- (в качестве источника СО2); субстратом является ацетил-КоА, конечным продуктом — пальмитиновая кислота.
Образование ненасыщенных жирных кислот. Элонгация жирных кислот.
Две более всераспространенные мононенасыщенные жирные кислоты — пальмитоолеиновая и олеиновая — синтезируются из пальмитиновой и стеариновой кислот. Эти перевоплощения протекают в микросомах клеток печени. Превращению подвергаются лишь активированные формы пальмитиновой и стеариновой кислот. Ферменты, участвующие в этих превращениях, получили заглавие десатураз. вместе с десатурацией жирных кислот (образование двойных связей) в микросомах происходит и их удлинение (элонгация), при этом оба эти процесса могут сочетаться и повторяться. Удлинение цепи жирной кислоты происходит методом поочередного присоединения к соответственному ацил-КоА двууглеродных фрагментов при участии малонил-КоА и НАДФН. Ферментная система, катализирующая удлинение жирных кислот, получила заглавие элонгазы. Пути перевоплощения пальмитиновой кислоты в реакциях десатурации и элонгации представлены в приложении 14.
Биосинтез триглицеридов. синтез триглицеридов происходит из глицерина и жирных кислот (основным образом стеариновой, пальмитиновой и олеиновой). 1-ый путь биосинтеза триглицеридов в печени протекает через образование б-глицерофосфата (глицерол-3-фосфата) как промежного соединения, глицерин фосфорилируется за счет АТФ с образованием глицерол-3-фосфата:
2-ой путь в главном связан с действиями гликолиза и гликогенолиза. Понятно, что в процессе гликолитического распада глюкозы появляется дигидроксиацетонфосфат, который в присутствии цитоплазматической глицерол-3-фосфатдегидрогеназы способен преобразовываться в глицерол-3-фосфат:
Образовавшийся тем либо другим методом глицерол-3-фосфат поочередно ацилируется 2-мя молекулами КоА-производного жирной кислоты. В итоге появляется фосфатидная кислота (фосфатидат):
Ацилирование глицерол-3-фосфата протекает поочередно, т.е. в 2 шага. Поначалу глицерол-3-фосфат-ацилтрансфераза катализирует образование лизофосфатидата. Дальше фосфатидная кислота гидролизуется фосфатидат-фосфогидролазой до 1,2-диглицерида (1,2-диацилглицерола):
Потом 1,2-диглицерид ацилируется третьей молекулой ацил-КоА и преобразуется в триглицерид (триацилглицерол). Эта реакция катализируется диацилглицерол-ацилтрансферазой:
Установлено, что большая часть ферментов, участвующих в биосинтезе триглицеридов, находятся в эндоплазматическом ретикулуме, и лишь некие, к примеру глицерол-3-фосфат-ацилтрансфераза,- в митохондриях.
Метаболизм фосфолипидов. Фосфолипиды играют важную роль в структуре и функции клеточных мембран, активации мембранных и лизосомальных ферментов, в проведении человека и животных), иммунологических реакциях, действиях клеточной пролиферации и регенерации тканей, в переносе электронов в цепи дыхательных ферментов. Особенная роль фосфолипидам отводится в формировании липопротеидных комплексов. Более принципиальные фосфолипиды синтезируются основным образом в эндоплазматической сети клеточки.
Центральную роль в биосинтезе фосфолипидов играют 1,2-диглицериды (в синтезе фосфатидилхолинов и фосфатидилэтаноламинов), фосфатидная кислота (в синтезе фосфатидилинозитов) и сфингозин (в синтезе сфингомиелинов). Цитидинтрифосфат (ЦТФ) участвует в синтезе фактически всех фосфолипидов.
Биосинтез кислоты, III — циклизация сквалена в холестерин (органическое соединение, природный жирный, липофильный спирт, содержащийся в клеточных мембранах всех живых организмов за исключением безъядерных).
Разглядим стадию перевоплощения активного ацетата в мевалоновую кислоту. Исходным шагом синтеза мевалоновой кислоты из ацетил-КоА является образование ацетоацетил-КоА средством обратимой тиолазной реакции. Потом при следующей конденсации ацетоацетил-КоА с 3-й молекулой ацетил-КоА при участии гидроксиметилглутарил-КоА-синтазы (ГМГ-КоА-синтаза) появляется в-гидрокси-в-метилглутарил-КоА. Дальше в-гидрокси-в-метилглутарил-КоА под действием регуляторного фермента НАДФ-зависимой гидроксиметилглутарил-КоА-редуктазы (ГМГ-КоА-редуктаза) в итоге восстановления одной из карбоксильных групп и отщепления HS-KoA преобразуется в мевалоновую кислоту.
вместе с традиционным методом биосинтеза мевалоновой кислоты имеется 2-ой путь, в каком в качестве промежного субстрата появляется в-гидрокси-в-метилглутарил-S-АПБ. Реакции этого пути схожи исходным стадиям биосинтеза жирных кислот прямо до образования ацетоацетил-S-АПБ. В образовании мевалоновой кислоты по этому пути воспринимает роль ацетил-КоА-карбоксилаза — фермент, осуществляющий перевоплощение ацетил-КоА в малонил-КоА.
На II стадии синтеза растворим в жирах и органических растворителях. «>кислота преобразуется в сквален. Реакции II стадии начинаются с фосфорилирования мевалоновой кислоты при помощи АТФ. В итоге появляется 5-фосфорный эфир, а потом 5-пирофосфорный эфир мевалоновой кислоты 5-пирофосфомевалоновая кислота в итоге следующего фосфорилирования третичной гидроксильной группы образует нестабильный промежный продукт — 3-фосфо-5-пирофосфомевалоновую кислоту, которая, декарбоксилируясь и теряя остаток фосфорной кислоты, преобразуется в изопентенилпирофосфат. Крайний изомеризуется в диметил-аллилпирофосфат. Потом оба изомерных изопентенилпирофосфата (диметилаллилпирофосфат и изопентенилпирофосфат) конденсируются с высвобождением пирофосфата и образованием геранилпирофосфата. К геранилпирофосфату вновь присоединяется изопентенилпирофосфат. В итоге данной для нас реакции появляется фарнезилпирофосфат. В заключительной реакции данной стадии в итоге НАДФН-зависимой восстановительной конденсации 2 молекул фарнезилпирофосфата появляется сквален.
На III стадии биосинтеза процесс перевоплощения ланостерина в холестерин (органическое соединение, природный жирный, липофильный спирт, содержащийся в клеточных мембранах всех живых организмов за исключением безъядерных) включает ряд реакций, сопровождающихся удалением 3-х метильных групп, насыщением двойной связи в боковой цепи и перемещением двойной связи.
Общая схема синтеза тела предполагают ацетоуксусную кислоту (ацетоацетат) СН3СОСН2СООН, в-оксимасляную кислоту (в-оксибутират, либо D-3-гидроксибутират) СН3СНОНСН2СООН и ацетон СН3СОСН3.
Образование кетоновых тел происходит в несколько шагов (приложение 16). На первом шаге из 2 молекул ацетил-КоА появляется ацетоацетил-КоА. Реакция катализируется ферментом ацетил-КоА-ацетилтрансферазой (3-кетотиолазой). Потом ацетоацетил-КоА ведет взаимодействие еще с одной молекулой ацетил-КоА. Реакция протекает под воздействием фермента гидроксиметилглутарил-КоА-синтетазы. Образовавшийся в-окси-в-метилглутарил-КоА способен под действием гидроксиметилглутарил-КоА-лиазы расщепляться на ацетоацетат и ацетил-КоА. Ацетоацетат восстанавливается при участии НАД-зависимой D-3-гидроксибутиратдегидрогеназы, при всем этом появляется D-в-оксимасляная кислота (D-3-гидроксибутират).
Существует 2-ой путь синтеза кетоновых тел. Образовавшийся методом конденсации 2 молекул ацетил-КоА ацетоацетил-КоА способен отщеплять коэнзим А и преобразовываться в ацетоацетат. Этот процесс катализируется ферментом ацетоацетил-КоА-гидролазой (деацилазой). Но 2-ой путь образования ацетоуксусной кислоты (ацетоацетата) не имеет существенного значения, потому что активность деацилазы в печени низкая.
В крови (внутренней средой организма человека и животных) здорового человека кетоновые тела содержатся только в весьма маленьких концентрациях (в сыворотке крови (внутренней средой организма человека и животных) 0,03-0,2 ммоль/л). Следует выделить важную роль кетоновых тел в поддержании энергетического баланса. Кетоновые тела — поставщики горючего для мускул, почек и действуют, может быть, как часть регуляторного механизма с оборотной связью, предотвращая чрезвычайную мобилизацию жирных кислот из жировых депо. Печень в этом смысле является исключением, она не употребляет кетоновые тела в качестве энергетического материала. Из митохондрий печени эти соединения диффундируют в образованная водянистой соединительной тканью (Совокупность различных и взаимодействующих тканей образуют органы). Состоит из плазмы и форменных частей: клеток лейкоцитов и постклеточных структур: эритроцитов и тромбоцитов»> образованная жидкой соединительной тканью. Состоит из плазмы и форменных элементов: клеток лейкоцитов и постклеточных структур: эритроцитов и тромбоцитов»>кровь (внутренняя среда организма, образованная жидкой соединительной тканью. Состоит из плазмы и форменных элементов: клеток лейкоцитов и постклеточных структур: эритроцитов и тромбоцитов) и переносятся к периферическим тканям.
Печень является центральным местом обмена ВЖК. Сюда они поступают из кишечного тракта, жировых депо в составе альбуминов плазмы крови (внутренней средой организма человека и животных) [5].
Регуляция синтеза и распада жиров в печени. В клеточках печени есть активные ферментные системы и синтеза, и распада жиров. Регуляция обмена жиров в значимой мере определяется регуляцией обмена жирных кислот, но не исчерпывается этими механизмами. синтез жирных кислот и жиров активизируется при пищеварении, а их распад — в постабсорбтивном состоянии и при голодании. Не считая того, скорость использования жиров пропорциональна интенсивности мышечной работы. Регуляция обмена жиров тесновато связана с регуляцией обмена глюкозы. Как и в случае обмена глюкозы, в регуляции обмена жиров важную роль играют гормоны инсулин, глюкагон, адреналин и процессы переключения фосфорилирования-дефосфорилирования белков.
1.1.3 Регуляция обмена белков
Регуляция обмена белков в печени осуществляется благодаря интенсивному биосинтезу в ней белков и окислению аминокислот. За день в организме человека появляется около 80—100 г белка, из их половина в печени. При голодании печень резвее всех расходует свои запасные белки для снабжения аминокислотами остальных тканей. Утраты белка в печени составляют приблизительно 20%; в то время как в остальных органах не наиболее 4%. Белки самой печени в норме обновляются на сто процентов любые 20 суток. Большая часть синтезированных белков печень посылает в плазму крови (внутренней средой организма человека и животных). При потребности (к примеру, при полном либо белковом голодании) эти протеины так же служат источниками нужных аминокислот.
Поступив через воротную вену в печень, аминокислоты подвергаются ряду перевоплощений, так же значимая часть аминокислот разносится кровью (внутренней средой организма) по всему организму и употребляется для физиологических целей. Печень обеспечивает баланс вольных аминокислот организма методом синтеза заменимых аминокислот и перераспределения азота. Всосавшиеся аминокислоты сначала употребляются в качестве строительного материала для синтеза специфичных тканевых белков, ферментов, гормонов и остальных на биологическом уровне активных соединений. Некое количество аминокислот подвергается распаду с образованием конечных товаров белкового обмена (СО2, Н2О и NH3) и освобождением энергии.
Все альбумины, 75-90% б-глобулинов (б1-антитрипсин, б2-макроглобулин — ингибиторы протеаз, белки острой фазы воспаления), 50% в-глобулинов плазмы синтезируются гепатоцитами. В печени происходит синтез белковых причин свертывания крови (внутренней средой организма человека и животных) (протромбина, фибриногена, проконвертина, акцелератора глобулина, фактора Кристмаса, фактора Стюарта-Прауэра) и часть естественных главных антикоагулянтов (антитромбин, протеин С и др.). Гепатоциты участвуют в образовании неких ингибиторов фибринолиза, регуляторы эритропоэза — эритропоэтины — образуются в печени. Гликопротеин гаптоглобин, вступающий в комплекс с гемоглобином для предупреждения его выделения почками, тоже имеет печёночное происхождение. Данное соединение принадлежит к белкам острой фазы воспаления, владеет пероксидазной активностью. Церулоплазмин, также являющийся гликопротеином, синтезируемым печенкой, можно считать внеклеточной супероксиддисмутазой, что дозволяет защищать мембраны клеток; не достаточно того, он провоцирует продукцию один углеводсодержащий белок, но с иммуносупрессивными качествами, способен синтезироваться печенкой — б-фетопротеин, рост концентрации которого в плазме крови (внутренней средой организма человека и животных) служит ценным маркёром неких опухолей печени, яичек и яичников. Печень — источник большей части протеинов системы комплемента.
В печени более интенсивно протекает обмен мономеров белков — аминокислот: синтез заменимых аминокислот, синтез небелковых азотистых соединений из аминокислот (креатина, глутатиона, никотиновой кислоты, пуринов и пиримидинов, порфиринов, дипептидов, коферментов пантотената и др.), окисление аминокислот с образованием аммиака, который обезвреживается в печени при синтезе мочевины [6].
Итак, разглядим общие пути обмена аминокислот. Общие пути перевоплощения аминокислот в печени включают реакции дезаминирования, трансаминирования, декарбоксилирования и биосинтез аминокислот.
Дезаминирование аминокислот. Подтверждено существование 4 типов дезаминирования аминокислот (отщепление аминогруппы) (приложение 17). Выделены надлежащие ферментные системы, катализирующие эти реакции, и идентифицированы продукты реакции. Во всех вариантах NH2-группа аминокислоты освобождается в виде аммиака. Кроме аммиака, продуктами дезаминирования являются жирные кислоты, оксикислоты и кетокислоты.
Трансаминирование аминокислот. Под трансаминированием предполагают реакции межмолекулярного переноса аминогруппы (NH2—) от аминокислоты на б-кетокислоту без промежного образования аммиака. Реакции трансаминирования являются обратимыми и протекают при участии специфичных ферментов аминотрансфераз, либо трансаминаз.
Пример реакции трансаминирования:
Декарбоксилирование аминокислот. процесс отщепления карбоксильной группы аминокислот в виде СО2 . Образующиеся продукты реакции — биогенные амины. Реакции декарбоксилирования в отличие от остальных действий промежного обмена аминокислот являются необратимыми. Они катализируются специфичными ферментами — декарбоксилазами аминокислот.
Обезвреживание аммиака в организме. В организме человека подвергается распаду около 70 г аминокислот в день, при всем этом в итоге реакций дезаминирования и окисления биогенных аминов освобождается огромное количество аммиака, являющегося высокотоксичным соединением. Потому концентрация аммиака в организме обязана сохраняться на низком уровне. Уровень аммиака в крови (внутренней средой организма человека и животных) в норме не превосходит 60 мкмоль/л . Аммиак должен подвергаться связыванию в печени с образованием нетоксичных соединений, просто выделяющихся с мочой.
один из путей связывания и обезвреживания аммиака в организме это биосинтез глутамина (и, может быть, аспарагина). Глутамин и аспарагин выделяются с мочой в маленьком количестве. Быстрее они делают транспортную функцию переноса аммиака в нетоксичной форме. Синтеза глутамина, катализируется глутаминсинтетазой.
2-ой и главный путь обезвреживания аммиака в печени — образование мочевины, который будет рассмотрен ниже в мочевинообразовательной функции печени.
В гепатоцитах отдельные аминокислоты подвергаются специфичным преобразованиям. Из серосодержащих аминокислот появляется таурин, который позже врубается в парные жёлчные кислоты (таурохолевая, тауродезоксихолевая), также может служить антиоксидантом, связывая гипохлорит анион, стабилизировать мембраны клеток; происходит активация метионина, который в виде S—аденозилметионина служит источником метильных групп реакциях окончания генеза креатина, синтеза холина для холинфосфатидов (липотропных веществ).
Биосинтез заменимых аминокислот. Неважно какая из заменимых аминокислот может синтезироваться в организме в нужных количествах. При всем этом углеродная часть аминокислоты появляется из глюкозы, а аминогруппа вводится из остальных аминокислот методом трансаминирования. Алании, аспартат, глутамат образуются из пирувата, оксалоацетата и б-кетоглутарата соответственно. Глутамин появляется из глутаминовой кислоты при действии глутаминсинтетазы:
Аспарагин синтезируется из аспарагиновой кислоты и глутамина, который служит донором амидной группы; реакцию катализирует аспарагинсинтетаза пролин появляется из глутаминовой кислоты. Гистидин (отчасти заменимая аминокислота) синтезируется из АТФ и рибозы: пуриновая часть АТФ поставляет фрагмент —N=CH—NH— для имидазольного цикла гистидина; остальная часть молекулы появляется за счет рибозы.
Если в еде нет заменимой аминокислоты, клеточки синтезируют ее из остальных веществ, и тем поддерживается полный набор аминокислот, нужный для синтеза белков. Если же отсутствует хотя бы одна из неподменных аминокислот, то прекращается синтез белков. Это разъясняется тем, что в состав подавляющего большинства белков входят все 20 аминокислот; как следует, если нет хотя бы одной из их, синтез белков неосуществим.
Отчасти заменимые аминокислоты синтезируются в организме, но скорость их синтеза недостаточна для обеспечения всей потребности организма в этих аминокислотах, в особенности у малышей. Условно заменимые аминокислоты могут синтезироваться из неподменных: цистеин — из метионина, тирозин — из фенилаланина. По другому говоря, цистеин и тирозин — это заменимые аминокислоты при условии достаточного поступления с едой метионина и фенилаланина [5].
1.1.4 Роль печени в обмене витаминов
Роль печени в обмене витаминов складывается из действий депонирования всех жирорастворимых витаминов: А, Д, Е, К, F (секреция желчи так же обеспечивает всасывание этих витаминов) и почти всех из гидровитаминов (В12, фолиевая кислота, В1, В6, РР и др.), синтеза неких витаминов (никотиновая кислота) и коферментов.
Особенная печени состоит в том, что в ней происходит активация витаминов:
7. Фолиевая кислота при помощи витамина (витамины — сборная по химической природе группа органических веществ, объединённая по признаку абсолютной необходимости их для гетеротрофного организма в качестве составной части пищи) С восстанавливается в тетрагидрофолиевую кислоту (ТГФК) [8]; Восстановление сводится к разрыву 2-ух двойных связей и присоединению 4 водородных атомов в положениях 5, 6, 7 и 8 с образованием тетрагидрофолиевой кислоты (ТГФК). Оно протекает в 2 стадии тканях при участии специфичных ферментов, содержащих восстановленный НАДФ. Поначалу при действии фолатредуктазы появляется дигидрофолиевая кислота (ДГФК), которая при участии второго фермента — дигидрофолатредуктазы — восстанавливается в ТГФК:
8. Витамины (группа низкомолекулярных органических соединений относительно простого строения и разнообразной химической природы) В1 и В6 фосфорилируются в тиаминдифосфат и пиридоксальфосфат соответственно [8]. Витамин (низкомолекулярное органическое соединение относительно простого строения, ноебходимое для всего живого) В6 (пиридоксин) производный 3-оксипиридина. Термином витамин (низкомолекулярное органическое соединение относительно простого строения, ноебходимое для всего живого) В6 обозначают все три производных 3-оксипиридина, владеющих схожей витаминной активностью: пиридоксин (пиридоксол), пиридоксаль и пиридоксамин:
Хотя все три производных 3-оксипиридина наделены витаминными качествами, коферментные функции делают лишь фосфорилированные производные пиридоксаля и пиридоксамина. Фосфорилирование пиридоксаля и пиридоксамина является ферментативной реакцией, протекающей при участии специфичных киназ. синтез пиридоксальфосфата, к примеру, катализирует пиридоксалькиназа:
Витамин (низкомолекулярное органическое соединение относительно простого строения, ноебходимое для всего живого) В1(тиамин). В хим структуре его содержатся два кольца — пиримидиновое и тиазоловое, соединенных метиленовой связью. Обе кольцевые системы синтезируются раздельно в виде фосфорилированных форм, потом соединяются воединыжды через четвертичный атом азота.
В превращении витамина (витамины — сборная по химической природе группа органических веществ, объединённая по признаку абсолютной необходимости их для гетеротрофного организма в качестве составной части пищи) B1 в его активную форму — тиаминпирофосфат (ТПФ), именуемый также тиаминдифосфатом (ТДФ), участвует специфичный АТФ-зависимый фермент тиаминпирофосфокиназа.
9. часть каротинов преобразуется в витамин (низкомолекулярное органическое соединение относительно простого строения, ноебходимое для всего живого) А под воздействием каротиндиоксигеназы. Каротины являются провитаминами для витамина (витамины — сборная по химической природе группа органических веществ, объединённая по признаку абсолютной необходимости их для гетеротрофного организма в качестве составной части пищи) А. Известны 3 типа каротинов: б-, в- и г-каротины, отличающиеся друг от друга хим строением и био активностью. Большей био активностью владеет в-каротин, так как он содержит два в-иононовых кольца и при распаде в организме из него образуются две молекулы витамина (витамины — сборная по химической природе группа органических веществ, объединённая по признаку абсолютной необходимости их для гетеротрофного организма в качестве составной части пищи) А:
При окислительном распаде б- и г-каротинов появляется лишь по одной молекуле витамина (витамины — сборная по химической природе группа органических веществ, объединённая по признаку абсолютной необходимости их для гетеротрофного организма в качестве составной части пищи) А, так как эти провитамины содержат по одному в-иононовому кольцу.
4. Витамин (низкомолекулярное органическое соединение относительно простого строения, ноебходимое для всего живого) Д подвергается первому гидроксилированию на пути получения гормона кальцитриола; в печени осуществляется гидроксилирование в 25-м положении. Ферменты, катализирующие эти реакции, именуются гидроксилазами, либо монооксигеназами. В реакциях гидроксилирования употребляется молекулярный кислород.
5. Окислившийся витамин (низкомолекулярное органическое соединение относительно простого строения, ноебходимое для всего живого) С восстанавливается в аскорбиновую кислоту;
6. Витамины (группа низкомолекулярных органических соединений относительно простого строения и разнообразной химической природы) РР, В2, пантотеновая кислота врубаются в надлежащие нуклеотиды (НАД+, НАД+Ф, ФМН, ФАД, КоА-SH);
7. Витамин (низкомолекулярное органическое соединение относительно простого строения, ноебходимое для всего живого) К окисляется, чтоб в виде собственного пероксида служить коферментом в созревании (посттрансляционной модификации) белковых причин свёртывания крови (внутренней средой организма человека и животных).
В печени синтезируются белки, выполняющие транспортные функции по отношению к витаминам. к примеру, ретинолсвязывающий белок (его содержание миниатюризируется при опухолях), витамин (низкомолекулярное органическое соединение относительно простого строения, ноебходимое для всего живого) Е-связывающий белок и т.д. часть витаминов, сначала жирорастворимых, также товаров их преобразований выделяется из организма в составе жёлчи.
1.1.5 Роль печени в водно-минеральном обмене
Роль печени в водно-минеральном обмене заключается в том, что она дополняет деятельность почек в поддержании водно-солевого равновесия и является вроде бы внутренним фильтром, организма. Печень задерживает ионы Na+, К+, Сl-, Ca2+ и воду и выделяет их в крови (внутренней средой организма человека и животных) лишь ионов железа. Данный белок нужен для эмбрионального клеточного роста в период формирования печени. В печени ион Zn врубается в алкогольдегидрогеназу, нужную для биотрансформации этанола. Поступившие в гепатоциты соединения селена преобразуются в Se-содержащие аминокислоты и при помощи специфичной т-РНК (Рибонуклеиновая кислота — одна из трёх основных макромолекул (две другие — ДНК и белки), которые содержатся в клетках всех живых организмов) врубаются в разные Se-протеины: глутатионпероксидазу (ГПО), 1-йодтиронин-5′—дейодиназу, Se-протеин Р. Крайний считают главным транспортёром этого микроэлемента. Дейодиназа, обнаруженная не только лишь в печени, обеспечивает конверсию прогормона тироксина в активную форму — трийодтиронин. Как понятно, глутатионпероксидаза — главный фермент антирадикальной защиты. В печени сера, включённая в аминокислоты, окисляется до сульфатов, которые в виде ФАФС (фосфоаденозилфосфосульфатов) употребляются в реакциях сульфирования ГАГов, липидов, также в действиях биотрансформации ксенобиотиков и неких эндогенных веществ (примеры товаров инактивации — скатоксилсульфат, индоксилсульфат). Печень способна служить временным депо воды, в особенности при отёках (количество Н2О может составлять до 80 % от массы органа) [6].
1.1.6 Роль печени в пигментном обмене
Роль печени в обмене пигментов проявляется в превращении хромопротеидов до билирубина в клеточках РЭС, имеющихся в печени, конъюгации билирубина в самих печеночных клеточках и разложении в их всасывающегося из кишечного тракта уробилиногена до непигментных товаров.
]]>