Загрузка...
Учебная работа. Белки злаковых. Их биолого-физиологическое значение. Нарушение пищеварения, вызываемое глютенином, авенином, гордеином
МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ
Федеральное государственное автономное образовательное учреждение
высшего проф образования
«Дальневосточный федеральный институт»
ШКОЛА БИОМЕДИЦИНЫ
Кафедра биотехнологии товаров из звериного сырья и
многофункционального питания
Белки злаковых. Их биолого-физиологическое
КУРСОВАЯ РАБОТА
по блоку дисциплин «Пищевая биотехнология»
(«Общая пищевая биотехнология», «Химия еды», «Гомеостаз и питание»)
Югай Оксана Владимировна
г. Владивосток
2013
СОДЕРЖАНИЕ
ВВЕДЕНИЕ
1. БЕЛКИ ЗЛАКОВЫХ КУЛЬТУР. ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
1.1 Белковые вещества пшеничного зерна
1.2 Белки зерна ржи
1.3 Белки зерна тритикале
1.4 Белки зерна ячменя
1.5 Белки зерна овса
1.6 Белки зерна кукурузы
1.7 Белки зерна проса
2. БИОХИМИЧЕСКИЕ И ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ ЗЛАКОВЫХ КУЛЬТУР. БИОЛОГО-ФИЗИОЛОГИЧЕСКОЕ
2.1 Биохимические и физико-химические характеристики белков злаковых культур
2.2 Роль белков в питании. Белковый обмен в организме. Пищевая и био Ценность белков. Нормы употребления белка
2.3 Многофункциональные характеристики белков и их практическое
3. НАРУШЕНИЕ ПИЩЕВАРЕНИЯ, ВЫЗЫВАЕМОЕ ГЛЮТЕНИНОМ, АВЕНИНОМ, ГОРДЕИНОМ
3.1 Нарушения пищеварения, вызываемое глютенином, авенином, гордеином
3.2 Необходимость сотворения специализированных товаров для диетического целебного питания при нарушениях пищеварения, вызываемое глютенином, авенином, гордеином
ЗАКЛЮЧЕНИЕ
СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ ИСТОЧНИКОВ
ВВЕДЕНИЕ
белок злаковый диетический глютенин
Белок, являясь важным компонентом питания, обеспечивающим пластические и энерго нужды организма, справедливо назван протеином, показывающим первую его роль в питании. Роль белков в питании человека тяжело переоценить. Сама жизнь является одним из методов существования белковых тел 1.
Белок можно отнести к актуально принципиальным пищевым субстанциям, без которых невозможны жизнь, рост и развитие организма. Достаточность белка в питании и высочайшее его свойство разрешают сделать рациональные условия внутренней среды для обычной жизнедеятельности организма, его развития и высочайшей работоспособности. Белок является главной составной частью пищевого рациона, определяющей нрав питания. На фоне высочайшего уровня белка отмечается более полное проявление в организме био параметров остальных компонент питания. Белки обеспечивают структуру и каталитические функции ферментов и гормонов, делают защитные функции, участвуют в образовании почти всех принципиальных структур белковой природы: иммунных тел, специфичных — глобулинов, белка крови (внутренней средой организма человека и животных) пропердина, играющего известную роль в разработке естественного иммунитета, участвуют в образовании тканевых белков, таковых как миозин и актин, обеспечивающих мышечные сокращения, глобина, входящего в состав гемоглобина эритроцитов крови (внутренней средой организма человека и животных) и выполняющего самую важную функцию дыхания 1.
Необходимо подчеркнуть, что белки определяют активность почти всех на биологическом уровне активных веществ: витаминов, также фосфолипидов, отвечающих за холестериновый обмен. Белки определяют активность тех витаминов, эндогенный синтез которых осуществляется из аминокислот 1. к примеру, из триптофана — витамина (витамины — сборная по химической природе группа органических веществ, объединённая по признаку абсолютной необходимости их для гетеротрофного организма в качестве составной части пищи) PР (никотиновая кислота), обмен метионина — связан с синтезом витамина (витамины — сборная по химической природе группа органических веществ, объединённая по признаку абсолютной необходимости их для гетеротрофного организма в качестве составной части пищи) U (метилметионин-сульфоний).
Установлено, что белковая дефицитность может привести к дефицитности витамина (витамины — сборная по химической природе группа органических веществ, объединённая по признаку абсолютной необходимости их для гетеротрофного организма в качестве составной части пищи) С и биофлаваноидов (витамина (витамины — сборная по химической природе группа органических веществ, объединённая по признаку абсолютной необходимости их для гетеротрофного организма в качестве составной части пищи) Р). Нарушение в печени синтеза холина (группы витаминоподобных веществ) приводит к жировой инфильтрации печени.
При огромных физических отягощениях, также при недостающем поступлении жиров и углеводов белки участвуют в энергетическом обмене организма.
Более томные последствия в состоянии здоровья, часто на всю жизнь, оставляет таковой вид дефицитности питания, как алиментарная дистрофия, почаще всего возникающая при отрицательном энергетическом балансе, когда в энерго процессы врубаются не только лишь пищевые хим вещества, поступающие с едой, да и собственные, структурные белки организма.
Обменные нарушения в организме могут показаться и при несбалансированности аминокислотного состава поступающих белков.
Целью курсовой работы является: исследование белков злаковых, их биолого-физиологическое
1. БЕЛКИ ЗЛАКОВЫХ КУЛЬТУР. ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
К зерновым культурам относят пшеницу, рожь, тритикале, ячмень, овес и кукурузу.
Анализируя аминокислотный состав суммарных белков разных злаковых культур исходя из убеждений состава эталонного белка для питания людей необходимо подчеркнуть, что они все, кроме овса, бедны лизином (2,2…3,8 %), а кроме риса и сорго — изолейцином. Для белков пшеницы, сорго, ячменя и ржи типично относительно маленькое количество метионина (1,6…1,7 мг/100 г белка). Белки пшеницы к тому же содержат недостающее количество треонина (2,6 %), а белки кукурузы — триптофана (0,6 %). Более равновесными по аминокислотному составу являются овес, рожь и рис.
Аминокислотный состав суммарных белков злаковых культур определяется аминокислотным составом отдельных фракций, в базу систематизации которых положен принцип растворимости Т. Осборн в 1907 году 2, с.56. При поочередной обработке муки либо размолотого зерна водой, 5…10 %-м веществом хлорида натрия, 60…80 %-м аква веществом спирта и 0,1…0,2 %-м веществом гидроксида натрия экстрагируются белковые фракции, соответственно нареченные альбуминами, глобулинами, проламинами и глютелинами.
В состав белков входят и так именуемые склеропротеины (нерастворимые белки), находящиеся в оболочках и периферических слоях зерна. Индивидуальностью белков данной фракции является крепкое соединение с лигнино-полисахаридным комплексом. Склеропротеины делают структурную функцию и малодоступны для пищеварения. вместе с белками в зерне содержится небелковый азот (0,7…12,9 % от общего азота), включающий вольные аминокислоты (50…60 %), пептиды, нуклеотиды и др. количество небелкового азота меняется зависимо от степени зрелости, выкармливания и прорастания зерна 2, с.57.
1.1 Белковые вещества пшеничного зерна
Содержание белка в пшенице колеблется в широких границах — от 9,2 до 25,8 % (в среднем 13,5 %). Зерно жесткой пшеницы содержит белков больше, чем зерно мягенькой. В стекловидных зернах мягенькой пшеницы белковых веществ не постоянно больше, чем в мучнистых.
Более богат белковыми субстанциями алейроновый слой. много белка также в эмбрионе. Содержание белка в эндосперме меньше, чем в целом зерне. [3, с.50]
В границах эндосперма белок распределен также неравномерно. Если его периферические слои имеют высшую концентрацию белков, то центральная часть более бедна белками по сопоставлению со всеми остальными частями зерна. Так, субалейроновый слой жесткой краснозерной пшеницы содержит 45 % белка, а внутренний — 11 %.
В партиях зерна озимой пшеницы по мере уменьшения размеров зерна относительное содержание в нем белка увеличивается [3, с.51].
Для оценки пищевого плюсы зерна пшеницы огромное кислота (в среднем 21,9 %), в меньшем — триптофан (0,8 %), цистин (1,1 %), метионин (1,4 %) и тирозин (1,8 %). Аминокислоты в зерне пшеницы распределены неравномерно. Эмбрион более богат неподменными аминокислотами и до этого всего лизином. В эмбрионе его содержится в два с излишним раза больше, чем в эндосперме (соответственно в среднем 5,6 и 2,1 %.
Белки в различных частях эндосперма различаются соотношением содержания отдельных аминокислот. Почти все из их в периферийных частях эндосперма содержатся в большем количестве, чем в центральных. Опытами [3, с.52] установлено, что к ним относятся (в среднем в % к массе белков): аргинин 2,9…4,5; цистин 1,5…1,9; лизин 1,9…2,6; метионин 1,1…1,4; триптофан 0,9… 1,1; валин 3,6…4,0.
Центральная часть эндосперма богаче, чем периферийные его слои (%): изолейцином 6,6…7,0, лейцином 8,0…9,1, фенилаланином 3,4…3.9.
Триптофан в большенном количестве сосредоточен в алейроновом слое.
Белки субалейронового слоя содержат много глютаминовой кислоты и пролина, не много лизина. Белки алейронового слоя содержат огромное количество лизина и аргинина. Белки алейронового слоя имеют наиболее высшую питательную Ценность, чем остальная часть эндосперма. Содержимое алейронового слоя, образованного толстостенными клеточками, усваивается человеком плохо.
Различия в содержании аминокислот меж высоко- и низкобелковым зерном пшеницы подтверждены для лизина, количество которого выше у низкобелковой пшеницы, и для глютаминовой кислоты, пролина и фенилаланина, находящихся в низкобелковой пшенице в наименьших количествах. Важные белки зерна пшеницы — проламины и глютелины. На их долю приходится около 74 % от всей массы белковых веществ. Наибольшее технологическое (хлебопекарное)
Различно содержание белка и его аминокислотного состава в зерне разной расцветки. Отмечено, что черные и желтоватые зерна красноватой озимой пшеницы различаются по тому и другому признаку. В черных зернах содержание белка колеблется от 13,50 до 16,63 % (в среднем 14,54 %), в желтоватых от 10,81 до 14,17 % (в среднем 12,14 %). Самые большие различия в аминокислотном составе обнаружены по 6 аминокислотам. Содержание 5 из их в желтоватых зернах выше по сопоставлению с темными зернами (г/100 г белка): лизина 2,69…3,0; аспарагиновой кислоты 4,98…5,18; аланина 3,24…3,44; метионина 2,27 …2,91 и фенилаланина 4,19… 4,28. Глютаминовая кислота в большем количестве содержится в черных зернах (31,34…33,43 г/100 г белка).
Пшеница — важная продовольственная водой ее белки поглощают воду и набухают, слипаясь в массу теста.
Если кусочек теста отмывать в воде от крахмала и частиц оболочек, то остается очень гидратированный, гибкий, эластичный и связный студень, состоящий в главном из белков и именуемый сырой клейковиной, либо просто клейковиной. Сырая клейковина содержит в среднем 65 % воды. Клейковина различается от запасных белков семян остальных растений до этого всего своими неповторимыми реологическими качествами, являющимися основой хлебопекарных плюсов пшеничной муки. При обезвоживании получают сухую клейковину. количество воды, поглощаемой сухой клейковиной, выражают в процентах и именуют гидратацией, либо гидратационной способностью клейковины, которая колеблется от 170 до 250 %.
Клейковина состоит из 2-ух веществ. Одно из их, растворимое в спирте, — глиадин, 2-ое, растворимое в щелочах — глютенин.
Выше 2-ух с половиной веков спецы различных государств изучают клейковину, (но и в истинное время почти все принципиальные стороны состава и параметров клейковины неясны 3,с.53.
стремительно возрастать в объеме (подниматься). К концу брожения тесто приобретает пористое строение. Разрыхленное тесто, состоящее из большущего количества пузырьков, стены которых образованы в главном клейковиной, закрепляется в таком виде при выпечке, образуя соответствующую пористую структуру хлебного мякиша.
Клейковина — важный фактор хлебопекарного плюсы пшеничной муки. От нее зависит газоудерживающая способность теста, а как следует, размер и пористость хлеба. Крепкая клейковина в обычной муке дает очень тугое тесто, с трудом поддающееся растяжению диоксидом углерода. Слабенькое тесто плохо задерживает диоксид углерода, потому что характерная ему слабенькая клейковина не может сделать в тесте белкового каркаса нужной прочности. Мощная клейковина при брожении наиболее стойко сохраняет присущие ей физические характеристики 3, с.54.
Мука характеризуется способностью давать тесто, владеющее в процессе брожения и расстойки определенными физическими качествами, что в сочетании с иными хлебопекарными плюсами (количество и состав сахаров, активность ферментов, состав и характеристики крахмала и др.) обеспечивает получение хлеба неплохого свойства. Все сорта мягенькой пшеницы по их хлебопекарному достоинству делят на три группы: мощная, средняя и слабенькая.
Мощная пшеница — из нее получают муку, способную всасывать при замесе теста обычной смеси относительно огромное количество воды. Тесто из таковой муки весьма стабильно сохраняет свои начальные физические характеристики (густоту, упругость и сухость на ощупь) при замесе и брожении. Кусочки теста из муки мощной пшеницы отлично обрабатываются на округлительных машинках, их рабочие органы не замазываются. Сформированные кусочки теста, владея неплохой способностью задерживать диоксид углерода, при расстойке и выпечке отлично сохраняют свою форму и не много расплываются. Подовый хлеб из муки мощной пшеницы при достаточной газообразующей возможности отлично разрыхляется, имеет большенный размер и малую расплывчатость 3, с.54.
Тесто из муки весьма мощной пшеницы ввиду ограниченной возможности к растяжению имеет пониженную газоудерживающую способность и потому получаемый из нее хлеб не много расплывчатый, пониженного размера (обжимистый).
При смешивании муки из мощной пшеницы с мукой, имеющей низкие хлебопекарные плюсы (слабенькой), получают муку с усовершенствованными качествами. Потому сорта мощной пшеницы именуют сортами-улучшителями. Зависимо от свойства (силы) примесь из муки мощной пшеницы колеблется от 25 до 50 %. В согласовании с сиим сорта-улучшители подразделяют на пшеницу с средней, неплохой и высочайшей хлебопекарной силой 3, с.54.
Мощная пшеница обязана содержать белка не наименее 14 % (на сухое вещество), сырой клейковины в зерне — не наименее 28 % и в муке первого сорта — не наименее 32 % (1-й группы с неплохой упругостью и обычной растяжимостью). Здоровая жесткая пшеница обычно вся мощная, сорта ее на группы по силе не делят. По хлебопекарному достоинству она ниже стекловидной мягенькой пшеницы. При выпечке в чистом виде жесткая пшеница дает хлеб низкого размера, с наиболее плотным мякишем и рваной коркой, у нее весьма упругая, недостаточно растяжимая, короткорвущаяся клейковина. При добавлении к слабенькой мягенькой пшенице здоровой жесткой также улучшаются ее характеристики.
Средняя пшеница способна сама давать неплохой по качеству хлеб, не нуждается в примешивании к ней мощной пшеницы, но не способна отлично облагораживать слабенькую пшеницу. Ее именуют «филлер».
Слабенькая пшеница характеризуется низким содержанием белка (8…10%) и клейковины (ниже 20 %) или достаточным содержанием белка, но низкого свойства. Из слабенькой пшеницы нереально получить хлеб удовлетворительного свойства, для этого нужно добавлять сильную пшеницу. Мягенькая пшеница употребляется в большей степени для изготовления хлеба, а жесткая — в макаронном производстве 3, с.55.
Хлебопекарная сила пшеничной муки зависит не только лишь от количества и свойства клейковины, да и от углеводно-амилазного комплекса. С сиим комплексом соединено 2-ое важное свойство муки — газообразующая способность (образование при брожении диоксида углерода, нужного для разрыхления теста). Физико-химические конфигурации крахмала (набухание, клейстеризация, декстринизация) определяют вместе с клейковиной реологические характеристики теста [3, с.55].
1.2 Белки зерна ржи
По долголетним данным биохимической лаборатории ВИР, содержание белка в зерне ржи колеблется от 9 до 20 %. Зависимо от места выкармливания разница в содержании белка у 1-го и такого же сорта может достигать 30 % и наиболее. Увеличение процента белка в зерне ржи наблюдается с северо-запада на юго-восток и с севера на юг. По содержанию белка зерно ржи несколько уступает зерну пшеницы.
Белки зерна ржи несколько различаются по аминокислотному составу от белков зерна пшеницы. Аминокислотный состав суммарных белков озимой ржи колеблется в значимых границах зависимо от сортовых особенностей и от критерий выкармливания. Предшественники не оказывают существенного воздействия на аминокислотный состав зерна. Колебания в содержании отдельных аминокислот почти всегда находятся в границах ошибок определения [3, с.73].
Белки зерна ржи в связи с наиболее высочайшим содержанием неподменных аминокислот — лизина, треонина и фенилаланина — наиболее ценные в пищевом отношении, чем белки зерна пшеницы.
Если клейковина зерна пшеницы изучалась долгое время и о ее составе и свойствах накоплен широкий материал, то клейковина зерна ржи стала предметом углубленных исследовательских работ лишь в крайние два десятилетия.
При обыденных критериях замеса теста из ржаной муки клейковина не отмывается, и на этом основании длительное время считали, что ржаная мука в отличие от пшеничной клейковины не содержит [3, с.75].
1-ое сообщение о получении клейковины прямым отмыванием из ржаной муки возникло в 1945 г. В 1950…1955 гг. при экстрагировании белков слабенькими органическими кислотами и осаждении их при нейтрализации была выделена клейковина зерна ржи.
Русские исследователи отмывали ржаную клейковину 2-мя методами.
По первому способу клейковинные белки извлекают из сортовой ржаной муки слабенькими кислотами. Смесь энергично встряхивают и центрифугируют. Опосля фильтрации через стеклянную вату жидкость осторожно нейтрализуют (к примеру, насыщенным веществом Са(ОН)2). Выделяющийся при pH 5,8…6,0 осадок отделяют центрифугированием. Таковым методом получили 5,3. ..9,3 % сырой клейковины с влажностью 75…86,9%, выходом сухой клейковины 1,0…1,62 и содержанием белка в сухом веществе 85,90 %. Клейковина ржи слабенькая и малоэластичная. При аккуратном промывании водой из нее удаляется часть крахмала и много растворимых углеводов, основным образом слизей. При всем этом клейковина становится наиболее крепкой, влажность ее миниатюризируется до 66,7 % 3, с.75.
2-ой метод заключается в отмывании клейковины из белковых фракций, приобретенных фракционированием белков муки в безводной среде способом Гесса. Клейковину выделяют из промежного белка, составляющего около 3,5 % от массы муки. Промежный белок выделяют также из обогащенной белком (24 %) фильтровой пыли пневматических мельниц, перерабатывающих зерно ржи. Выход промежного белка добивается 26 % (от массы, взятой для анализа пыли) с содержанием белка 69,7…74,9 %. Гидратация ржаной клейковины колеблется от 200 до 290 %, удельная растяжимость — от 0,06 до 1,33 см/ мин. Клейковина зерна ржи различается от клейковины зерна пшеницы по цвету (серый) [3, с.75].
Используемые способы не обеспечивают полного извлечения ржаной клейковины. Утраты белков, содержащихся в муке, при отмывании клейковины добивается 50 % и наиболее. Потому вопросец о количественном содержании клейковины в зерне ржи и изменчивости этого признака пока недостаточно ясен.
Содержание клейковины в зерне ржи рассчитывают последующим образом. Составляют смесь из 80 % пшеничной муки, содержащей не наименее 26…27 % клейковины обычного свойства и 20 % ржаной муки. Присутствие большенный массы пшеничной клейковины содействует агрегатированию частиц ржаной клейковины и защищает их от вымывания. Из полного количества отмытой клейковины из консистенции вычитают долю, приходящуюся на пшеничную клейковину. При исследовании сиим методом 34 проб зерна ржи установлено: содержание белка — 9,6…17,9 %, сырой клейковины — 6…26 % и сухой клейковины — 1,5…6,8 %. Этот метод и используемый расчет неточны, так как то и другое, видимо, демонстрируют только, какое количество белков ржи заходит в состав пшеничной клейковины 3, с.76.
Слизи оказывают существенное воздействие на формирование клейковины зерна ржи. Высказывают предположение, что слизистые вещества не попросту мешают частичкам клейковины слипаться, но, вступая в соединение с белком, образуют растворимые в воде комплексы. Отрицательного воздействия на образование клейковины ржи можно ждать также от товаров реакции растворимых белков с углеводами. Присутствие в зерне ржи гликопротеидов было понятно ранее, может быть, эти вещества образуются в тесте [3, с.75].
Беря во внимание индивидуальности образования и выделения клейковины зерна ржи, разработан способ ее прямого отмывания. Муку (50 г) замешивают в виде суспензии на 1%-ном растворе K2SO4 в 3%-ном NaCl. Из суспензии на сите с отверстиями 300…400 мкм отчасти убирают оболочки. Суспензию 4…5 раз центрифугируют с повторными ее приготовлениями на том же растворе солей. Конечный осадок промывают водопроводной водой на шелковом (капроновом) сите. Выход клейковины при всем этом обычно составляет до 90 % от на теоретическом уровне вероятного.
По физическим свойствам клейковина зерна ржи припоминает слабенькую клейковину зерна пшеницы с низкой упругостью и эластичностью. Растяжимость ее колеблется в весьма широких границах. В одних вариантах она растягивается до узкой нити, в остальных выходит в виде рыхловатой малосвязной массы, которая стремительно разрывается даже при слабеньком растягивании. Клейковина зерна ржи владеет гидратацией, превосходящей гидратацию зерна пшеницы и ячменя (220…310 %).
Физические характеристики клейковины зерна ржи разных видов и мест произрастания очень различаются. При определении белковых фракций способом поочередной экстракции 0,01 М веществом пирофосфата натрия (pH 7,0), 70%-ным этанолом и 0,2%-ным веществом едкого натра видно, что клейковина зерна ржи различается от клейковины зерна пшеницы доминированием спирторастворимой фракции над щелочерастворимой [3, с.77]
В белках зерна пшеницы на долю клейковинных фракций приходится 70…75 % общего их содержания в зерна, а в белках зерна ржи они составляют только 40 %. Большая часть белков зерна ржи растворяется в воде и слабеньких солевых смесях. В зерне пшеницы отношение глиадина к глютенину примерно составляет 1:1, ржи — 2:1.
Глиадин ржи — гетерогенный белок, состоящий из восьми одноцепочных и 3-х многоцепочных компонент. Основной компонент глиадина — белок с молекулярной массой 40 000. Глютенин зерна ржи наименее гетерогенен. Найдено, что повышение его содержания сопровождается укреплением клейковины [3, с.77].
Содержание общего азота и белка в зерне понижается от периферии к центру. В периферическом слое эндосперма найдено белка 12,9 %, а в центре его 6,2 %. Содержание белка в эмбрионе самое большее (25,8 %), он более богат водорастворимыми и солерастворимыми белками (63,1 %), в нем завышенное количество лизина (7,2 %) и серина (6,7 %). Наибольшее количество сырой клейковины сосредоточено в периферических слоях (7,8 %), меньшее — в центре зерновки (0,6 %) [3, с.77].
Клейковина, отмытая из разных частей зерновки, различается по своим физическим свойствам, наилучшая — из периферических слоев. Из зерна ржи с применением измельчения на шаровой мельнице были выделены фракции промежного (консистенцией хлороформа с бензолом) и прикрепленного (этиленхлоргидрином) белка. Они отличались по составу. Если в промежном белке содержание солерастворимой и спирторастворимой фракций не много различалось (24,7 и 27,2 %), то в прикрепленном белке соотношение этих фракций оказалось резко разным (50,8 и 26,4 %). В аминокислотном составе фракций белка ржи самые большие различия обнаружены по лизину (в промежном белке 2,73 %, прикрепленном 4,58 %), аланину 3,45 и 4,74 % и цистину + цистеину 2,31 и 1,58 % [3, с.77]
1.3 Белки зерна тритикале
Тритикале — ботанический род, 1-ая искусственно сделанная зерновая внимание, уделяемое на данный момент тритикале, вызвано тем, что этот гибрид соединяет воединыжды внутри себя плюсы пшеницы и ржи — высшую продуктивность, завышенное содержание белка, стойкость к низким температурам и иным неблагоприятным факторам среды 3, с.78.
По содержанию белка зерно тритикале превосходят не только лишь зерно ржи, да и зерно пшеницы.
Наиболее высочайшее содержание белка в зерне тритикале разъясняется его завышенной щуплостью и относительно огромным содержанием богатых белком алейронового слоя и эмбриона. Из муки 7 видов тритикале отмывается клейковина в количестве 27,0…30,8 %, в среднем 29,7 %, которая имеет худшее свойство, наиболее слабенькая, чем клейковина зерна пшеницы 3, с.78.
Клейковина тритикале уступает клейковине зерна пшеницы также по набухаемости и растворимости в слабенькой уксусной кислоте. По фракционному составу белки тритикале в главном занимают среднее положение меж белками зерна ржи и пшеницы. Белковый комплекс тритикале содержит огромное количество альбуминов, унаследованное от ржи, и огромное количество проламинов, свойственное для пшеницы 3, с.78.
Фракционный состав белков зерна тритикале по трем сортам из различных районов выкармливания меняется в значимых границах (1-ые две числа — пределы колебаний, 3-я — в среднем, %): альбумины 16,7…36,3, 25,2; глобулины 14,4…18,4, 16,0; проламины 7,3…26,0, 19,3; глютелины 22,9…31,1, 28,0; нерастворимый остаток 9,5…14,0, 11,5. Для сопоставления приводятся данные о фракционном составе зерна пшеницы Мироновская 808 (1-ая цифра) и зерна ржи Харьковская 55 (2-ая цифра, %): альбумины 17,2 и 36,3; глобулины 14,4 и 18,4; проламины 23,8 и 7,3; глютелины 34,2 и 22,9; нерастворимый остаток 10,2 и 14,0. [3, с.78]
Таблица 1 — Средний аминокислотный состав зерна пшеницы, ржи, тритикале, % от общего содержания белка
Наименование
Пшеница
Рожь
Тритикале
Лизин
3,00
4,09
3,50
Гистидин
2,25
2,25
2,35
Аргинин
4,36
4,79
5,22
Аспарагиновая кислота
4,98
6,92
5,80
Треонин
2,68
3,06
2,80
Серин
3,90
3,81
3,74
Глютаминовая кислота
31,18
24,95
29,93
Пролин
9,46
11,00
12,01
Глицин
3,66
3,76
3,60
Аланин
3,62
4,56
3,98
Валин
4,11
4,55
4,22
Изолейцин
3,53
3,57
3,67
Лейцин
6,38
6,36
6,88
Тирозин
2,46
1,99
2,29
Фенилаланин
4,48
4,62
4,79
Триптофан
1,07
1,07
1,00
Аммиак
3,24
3,12
3,26
Электрофоретический анализ глютенина тритикале показал, что в нем находятся все субъединицы обеих родительских форм.
В таблице 1 дан средний аминокислотный состав зерна пшеницы, ржи и тритикале. По содержанию аминокислот (в том числе по лизину, треонину, валину) белки зерна тритикале занимают промежуточное пространство меж белками зерна пшеницы и ржи, по иным неподменным аминокислотам (лейцин, изолейцин, фенилаланин) превосходят и только по триптофану уступают белку обоих родителей. Зерно тритикале в целом характеризуется высочайшим содержанием белка и его высочайшим качеством [3,с.78].
1.4 Белки зерна ячменя
Содержание белковых веществ в зерне ячменя колеблется от 7 до 25 %. Абсолютное содержание азота в больших и маленьких зернах в границах колоса либо отдельного ряда в колосе остается приблизительно схожим. В процентном отношении содержание белка в большом зерне ячменя постоянно меньше по сопоставлению с маленьким. По данным лаборатории биохимии, содержание отдельных групп белков в зерне ячменя колеблется в значимых границах зависимо от места и критерий выкармливания, также от сорта [2, с.79].
В белках зерна ячменя, как и в белках зерна пшеницы, преобладают спирторастворимые (проламины) и щелочерастворимые (глютелины) фракции. На их долю в среднем приходится выше 60 % , приведен в таблице 2.
Растворимый в спирте белок ячменя именуется гордеин. В состав гордеина входят (%): глютаминовая кислота 43,2; пролин 13,73; лейцин 7,0; фенилаланин 5,3; цистин 2,5; триптофан 1,5; валин 1,4[3, с.79].
Таблица 2 — Фракционный состав азотистых веществ зерна ячменя, % азота фракции от общего извлеченного азота
Содержание
Альбумины
Глобулины
Проламины
Глютеины
Небелковый азот
Малое
7,5
7,0
15,6
18,25
7,5
Наибольшее
28,8
21,9
46,4
47,50
16,9
Среднее
12,5
12,7
34,4
29,6
10,8
Белок разных групп и видов ячменя отменно неодинаков. Самые большие колебания обнаружены в содержании главных аминокислот (лизина, аргинина), меньшее — кислых (аспарагиновая и глютаминовая кислоты). По сумме неподменных аминокислот белок ячменя хотя и ненамного, но наиболее на биологическом уровне всеполноценен, чем белок зерна пшеницы. В белке зерна пшеницы содержание неподменных аминокислот составляет 28,2, а в белке зерна ячменя — 30,56 г/100 г белка. Более различается белок зерна ячменя по лизину (2,3 и 3,4 г/100 г белка) и треонину (2,9 и 3,8 г/100 г белка).
Из муки, приобретенной из зерна почти всех видов ячменя, можно отмыть клейковину, применяя теплую воду. По собственному качеству клейковина зерна ячменя идентична с нехороший, короткорвущейся клейковиной зерна пшеницы. Растяжимость ее мала, цвет сероватый, гидратационная способность ниже, чем у клейковины зерна пшеницы, колеблется от 90 до 160 %. Под воздействием молочной кислоты набухаемость клейковины зерна ячменя фактически не увеличивается. Поваренная соль, ускоряя формирование клейковины, понижает ее выход и свойство. Протеолитические ферменты (папаин) несколько ослабляют клейковину.
Ячмень употребляют для изготовления хлеба и лепешек там, где по природным условиям затруднено культивирование остальных злаков (северные и высокогорные районы). Хлеб из ячменной муки низкого свойства стремительно черствеет, имеет противный привкус. Добавление в тесто из пшеничной муки второго сорта ячменной муки до 10 % некординально понижает количество отмываемой клейковины и крепит ее. Хлеб по качеству приближается к хлебу из одной пшеничной муки [3, с.81].
1.5 Белки зерна овса
Содержание белка в зерне овса колеблется от 9,0 до 19,5 %. Фракционный состав белков в 7 более всераспространенных современных сортах овса (в % сухого вещества) приведен в таблице 3.
Таблица 3 — Фракционный состав белков зерна овса
Наименование
Содержание азота в навеске, %
Соотношение меж минимальным и большим содержанием
Среднее содержание к общему азоту, %
Колебания
Среднее содержание
1
2
3
4
5
Общее содержание азота
1,51…2,34
2,08
1:1,55
100,00
Альбумины
0,18…0,34
0,26
1:1,88
12,5
Глобулины
0,17…0,55
0,36
1:3,23
17,3
Проламины
0,12…0,58
0,48
1:4,83
23,1
Глютелины
0,43…0,80
0,61
1:1,86
29,3
Белковый азот
—
1,71
—
82,2
Азот нерастворимый
0,27…0,53
0,37
1:2,00
17,80
Самые большие колебания по сортам наблюдаются в содержании глобулинов и проламинов, что отражает особую подвижность этих фракций, связанную с общим биологическим состоянием тканей зерна овса.
По фракционному составу белков зерно овса существенно различается от белков зерна пшеницы, ржи и ячменя. Преобладающая фракция у зерна овса — глютелины, потом проламины и глобулины. Белок зерна овса, растворимый в спирте, именуют авенином и в солевом растворе — авеналином. Общее содержание белков по сортам колеблется некординально, а количество отдельных аминокислот, входящих в их состав в огромных границах, приведен таблице 4.
По содержанию отдельных аминокислот белки зерна овса приметно различаются от белков зерна пшеницы и ячменя. Для белков зерна овса по сопоставлению с белками зерна пшеницы и ячменя типично завышенное содержание аргинина и резко сниженное (в 2,0…2,5 раза) — глютаминовой кислоты. В белках зерна овса отмечено также высочайшее содержание неподменной аминокислоты лизина — практически вдвое больше, чем в белках пшеницы [3, с.83].
Таблица 4 — Аминокислотный состав белков зерна овса, г в 100г белка
Наименование
Колебания
Среднее содержание
1
2
3
Глютаминовая кислота
21,5…22,7
22,0
Аспарагиновая кислота
8,6…9,8
9,1
Аргинин
7,5…7,9
7,7
Лейцин
7,5…7,9
7,7
Фенилаланин
5,2…6,4
5,7
Валин
5,6…5,8
5,7
Аланин
5,0…5,3
5,1
Глицин
4,5…5,0
4,7
Лизин
4,4…4,8
4,4
Серин
4,0…4,4
4,1
Изолейцин
3,9…4,2
4,0
Пролин
3,3…4,0
3,6
Тирозин
3,2…3,7
3,4
Треонин
2,9..3,1
3,0
Гистидин
2,5…2,7
2,6
Метионин
1,6…2,6
2,3
Цистин (1/2)
1,7…2,1
2,0
Амидный NH3
2,7…2,9
2,8
Общее содержание белка, %
13,30…14,99
14,1
Белки зерна овса характеризуются высочайшей био активностью. Относительная эффективность белка (определенная в опытах кормления крыс) для зерна овса составляет 1,8…2,5; ржи — 1,3…2,2; ячменя — 1,6…2,0; кукурузы — 1,4…1,6; пшеницы — 0,9…1,7. По содержанию неподменных аминокислот белок зерна овса сходен с высоколизиновыми мутантами зерна кукурузы и ячменя. к примеру, в белке зерна обыкновенной кукурузы лизина содержится приблизительно 2,2 %, в зерне высокобелковой Флаури-2 — 3,4 %, высоколизинового зерна ячменя — 4,2 %, овса — 4,4 % % 3,с.83.
Аминокислотный состав белка зерна овса не усугубляется с увеличением содержания белка в зерне. У разных видов зерна овса содержание белка колеблется от 9,0 до 19,5 %, относительное содержание авенина сохраняется фактически постоянным, на уровне 18…19 %. Содержание лизина в полосы овса с 17,0 % белка составляет 4,0 %. в полосы с 21,7 % белка — 4,1 %, в полосы с 25,1 % белка — 3,9; содержание лейцина — соответственно 7,8; 7,9 и 7,8 %; фенилаланина — 5,5; 5,9 и 5,7 % и т. д. Содержание белка в зерне овса можно повысить до очень значимого уровня. В мировой коллекции найдены эталоны зерна овса с содержанием белка выше 24 % 3,с.83.
1.6 Белки зерна кукурузы
Общее содержание белков в зерне кукурузы, по данным ВИР (Всероссийский институт растениеводства), колеблется от 4,9 до 23,6 %. Белками более богат эмбрион, в оболочках их незначительно, приведен в таблице 5. Растворимый в спирте белок зерна кукурузы именуют зеином. Он различается от белков остальных злаковых тем, что лучше всего растворяется в 90…93 %-ном этиловом спирте. В самом большом количестве в белках кукурузы содержатся проламины (зеин), на глобулины приходится меньшая толика, альбуминов также незначительно. Соотношение фракций белка в эмбрионе резко различается от соотношения фракций в эндосперме [3, с.84].
Таблица 5 — Содержание белков в анатомических частях зерна различных видов зерна кукурузы, % сухого вещества
Наименование
Соотношение частей
Белки
колебания
среднее содержание
колебания
среднее содержание
1
2
3
4
5
Целое зерно
—
100,00
10,54…12,41
11,70
Эндосперм
81,14…82,65
81,75
9,75…11,63
10,68
Эмбрион
10,45…12,60
11,53
19,31…20,62
19,87
Оболочка
6,25…7,19
6,72
5,44…7,60
6,58
Фракционный состав белков зерна кукурузы, по данным различных исследователей, приведен в таблице 6.
Таблица 6. — Фракционный состав белка анатомических частей зерна кукурузы, % азота фракции от общего содержания
Наименование
Альбумины
Глобулины
Проламины
Глютенины
Небелковый азот
Колебания
Среднее содержание
Колебания
Среднее содержание
Колебания
Среднее содержание
Колебания
Среднее содержание
Колебания
Среднее содержание
Целое зерно
6,25…24,4
17,98
9,08..24,85
13,3
29,8…41,1
33,9
18,75…25,0
22,97
5,15…26,06
12,85
Эндосперм
2,18…18,1
11,89
6,01…22,8
16,03
30,6…61,1
42,48
10,2…23,5
21,29
4,0…21,80
8,34
Эмбрион
47,02…83,4
67,24
4,0…12,53
7,51
1,0…2,51
1,4
4,1…12,2
6,1
7,5…32,94
17,75
В мучнистом и стекловидном эндосперме их соотношение также неодинаково. Стекловидная часть содержит больше белков, чем мучнистая. Более меняется содержание зеина и глобулинов. В мучнистой части больше глобулинов и меньше проламинов, чем в стекловидной. Консистенцией хлороформа и бензола плотностью 1,46 г/мл из зерна кукурузы лопающихся видов извлекали промежный белок. Выход его составил 19,0…27,4 % к массе размолотого зерна. Содержание прикрепленного белка в 1,5…1,7 раза больше, чем промежного 3, с.84.
Технологическая черта зерна лопающихся видов кукурузы меняется по взрывной возможности и соотношению промежного и прикрепленного белков, от которого зависит крепкость эндосперма, наблюдается связь — повышение фракции прикрепленного белка зерна кукурузы характеризуется большей взрываемостью и наилучшим качеством взорванных зернышек. Фракции азота в разных частях зерна высокобелковой и низкобелковой кукурузы неодинаковы.
С увеличением содержания белка в зерне кукурузы и белка в эндосперме возрастает содержание спирторастворимой фракции и понижается содержание щелочерастворимой. Соотношение в содержании остальных фракций меняется некординально. Увеличение белковости зерна кукурузы (при селекции либо применении азотных удобрений) происходит в итоге роста спирторастворимой фракции, основным образом зеина, весьма бедного неподменными аминокислотами — метионином, триптофаном и в особенности лизином. Это значит, что био Ценность белка зерна кукурузы с увеличением белковости зерна понижается [3, с.84].
Белки зерна кукурузы по более дефицитным аминокислотам (лизину, триптофану и метионину) уступают белкам пшеницы. При сопоставлении со эталоном ФАО (Food and Agriculture Organization), в каком содержание треонина принимают за 1, содержание лизина обязано составлять 1,1. Содержание триптофана характеризуется таковыми показателями: в белках эмбриона кукурузы от 0,30 до 0,37; эндосперма от 0,18 до 0,19; зерна в целом от 0,20 до 0,24 2, с.86.
Белки эмбриона зерна кукурузы, богаты неподменными аминокислотами, которые довольно отлично сбалансированы, что недозволено сказать о аминокислотном составе белков эндосперма и зерна в целом. Белки с зародышем при переработке кукурузы обычно убирают. Ввиду высочайшей био ценности их целенаправлено применять опосля обезжиривания в качестве ценных добавок к разным пищевым продуктам. Суммарные белки зерна кукурузы различаются пониженной био ценностью в большей степени по триптофану и лизину. В рецепты кормов с кукурузой (высокоэнергетическим кормом) добавляют богатые этими аминокислотами составляющие [3, с.86].
Уже сделаны формы зерна кукурузы, которые при 17…18 % белка содержат существенно больше лизина. [3, с.87]
Таблица 7 — Содержание белковых фракций в зерне кукурузы, %
Наимено-
вание
Рядовая кукуруза
Мутант Опейк-2
Мутант Флаури-2
Наименование
Рядовая кукуруза
Мутант Опейк-2
Мутант Флаури-2
Альбумин
8,10
17,20
20,30
Лизин в общем белке, %
1,6
3,70
3,40
Глобулин
5,90
6,50
10,10
Лизин
2,24
4,31
3,29
Зеин
5,90
0,51
1,99
Метионин
1,9
1,6
2,3
Глютелины
80,0
75,80
67,60
Триптофан
0,60
1,15
0,75
1.7 Белки зерна проса
Содержание белков в зерне проса колеблется от 8,8 до 19,3 %, составляя в среднем 13,7 %. При удалении цветковых оболочек количество белковых веществ в ядре меняется в границах 11,2….23,5 % при среднем содержании 16,0 %. Азот небелковых веществ содержится в количестве от 1 до 9 % от полного количества азота, составляя в среднем 4,3 % сухого вещества. Распределение белков зерна проса по фракциям приведено в таблице 8.
Основную часть белков составляет спирторастворимая фракция, более устойчивая и не много изменяющаяся по количеству в различных сортах. По сопоставлению с фракционным составом белков остальных злаковых культур просо различается более высочайшим содержанием проламинов и минимальным — глобулинов. [3, с.87]
Таблица 8 — Фракционный состав белков зерна проса, % азота фракций от общего азота
Наименование
Колебания
Среднее содержание
Наименование
Колебания
Среднее содержание
Альбумины
7,55…14,12
11,55
Проламины
51,71…61,46
55,12
Глобулины
5,56…9,33
7,41
Неизлеченный остаток
9,54…13,17
11,52
Глютелины
9,53…17,34
13,34
Аминокислотный состав суммарных белков, выделенных этиленхлоргидрином и составивших 95,5 % от всех азотистых веществ зерна проса, показан в таблице 9. Изюминка аминокислотного состава зерна проса по сопоставлению с иными злаковыми — завышенное содержание аланина и наиболее низкое содержание аспарагиновой кислоты. Аргинина содержится меньше, чем в белках зерна ячменя и овса, лизина — меньше, чем в белках зерна овса и ржи. Азотистые вещества в отдельных частях зерна проса распределены неодинаково. Эмбрион различается завышенной концентрацией белка — 25 %, в том числе 7 % водорастворимого. В цветковых оболочках содержится белка 3,9…5,1 %, в том числе водорастворимого 0,44…0,66 % [3, с.88].
Таблица 9 — Аминокислотный состав суммарных белков зерна проса, % от общего содержания белка
Наименование
Колебания
Среднее содержание
Аланин
9,46…10,51
10,03
Аргинин
3,77…5,83
4,77
Аспарагиновая кислота
3,15…3,54
3,66
Валин
5,64…6,49
6,04
Гистидин
2,32…3,70
2,85
Глютаминовая кислота
18,38…19,72
18,90
Лейцин+изолейцин
14,45…15,65
15,16
Глицин
1,26…3,15
2,42
Лизин
1,62…2,86
2,17
Метионин
1,26…2,39
1,91
Пролин
3,87…6,89
5,25
Серин
5,28…7,20
6,31
Треонин
3,18…4,82
3,96
Тирозин
2,33…3,76
3,23
Триптофан
1,46…1,81
1,54
Фенилаланин
4,92…6,53
5,57
2. БИОХИМИЧЕСКИЕ И ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ ЗЛАКОВЫХ КУЛЬТУР. БИОЛОГО-ФИЗИОЛОГИЧЕСКОЕ
2.1 Биохимические и физико-химические характеристики белков злаковых культур
Характеристики белков сначала зависят от аминокислотного состава, от обоюдного расположения аминокислот, также от структуры белковой молекулы, простого состава и почти всех остальных причин.
Но, все белки имеют ряд общих соответствующих параметров. Так же как и аминокислоты, белки являются амфотерными соединениями. Для их свойственна изоэлектрическая точка — величина рН, при которой белок как кислота и как основание имеет меньшую степень диссоциации. При набухании белки образуют коллоидные смеси — студни и гели. Белки являются весьма чувствительными субстанциями к действию физических, хим и био причин, действие которых может привести, к примеру, к денатурации белка.
Специфичность структурообразования белков присваивает им полностью определенные физико-химические характеристики.
Зависимо от длины цепи все полипептиды можно подразделить на пептиды (содержащие от 2 до 10 аминокислот), полипептиды (от 10 до 40 аминокислот) и белки (выше 40 аминокислот) [5].
Невзирая на то что водные смеси белков — устойчивые и сбалансированные системы (их можно отнести к настоящим молекулярным растворам), высочайшая молекулярная масса белков присваивает им коллоидный нрав. В коллоидных системах частички дисперсионной фазы имеют поперечник 0,001…0,1 мкм.
Способность белков связывать на собственной контактной поверхности воду — одно из их соответствующих физико-химических параметров, имеющее исключительное технологии пищевых товаров. С гидрофильностью соединены такие процессы, как набухание и растворимость белков, их осаждение и денатурация при действии твердых физико-химических причин среды.
Гидрофильность представляет собой следствие деяния электростатических сил притяжения, развивающихся меж ионогенными и полярными группами белковой глобулы и диполями воды.
Гидратация белков — важный фактор стойкости их смесей. Гидратация ионогенных групп белка обоснована ориентацией дипольных молекул воды в электронном поле иона, а гидратация полярных групп белка — ориентацией молекул воды в итоге взаимодействия диполей и образования водородных связей. В итоге неизменного понижения энергии связи молекулы белка с растворителем по мере удаления от данной молекулы гидратный слой приобретает все наиболее и наиболее диффузный нрав, но в главном энергия взаимодействия сосредоточена в первом молекулярном слое. Потому молекулы гидратной воды можно представить в виде 1-го слоя вокруг ионизированных и полярных групп белка, тогда как неполярные участки (если они все таки имеются на поверхности белковой молекулы) остаются вольными от воды и представляют собой отдельные островки на молекуле белка. количество связанной воды для разных белков составляет около 0,15…0,35 г на 1 г белка. Сплетенная вода в гидратной оболочке находится в упорядоченном состоянии, что приводит к уменьшению энтропии при гидратации [5].
Вследствие большенный различия в скорости диффузии молекул белков и низкомолекулярного растворителя (воды) нередко на первой стадии процесса растворения белков наблюдается проникновение малых молекул растворителя в место меж полимерными цепями. Происходит повышение размера молекулы. Это явление именуют — набуханием, которое перебегает в фактически растворение (неограниченное набухание) в том случае, если меж полипептидными цепями отсутствуют поперечные хим связи. Это явление типично для глобулярных белков. В полипептидах, образующих сетчатую структуру, растворение нереально, и процесс оканчивается набуханием (ограниченное набухание). Такие перевоплощения свойственны для неких фибриллярных белков.
Степень набухания зависит от разных причин, в том числе от природы растворителя.
Растворение высокомолекулярных соединений, в том числе белков, — самопроизвольный процесс.
При обводнении системы на стадии набухания и растворения белков изменение вольной энергии превосходит изменение теплосодержания и энтропия системы начинает возрастать.
Под действием электростатических сил поверхность белковой глобулы покрывается гидратной оболочкой. 1-ый слой молекул воды (мономолекулярный слой) достаточно крепко адсорбирован на поверхности, следующие слои гидратной оболочки, по мере того как электростатические силы слабеют, стают все наименее и наименее упорядоченными. Возникает ситуация, соответствующей индивидуальностью которой является неспешный переход от жесткой фазы (белковой глобулы) к дисперсионной среде (воде); белковая глобула вроде бы закреплена на «якорях», роль которых делают диполи воды. Так как диэлектрическая проницаемость воды довольно высочайшая, связь меж белковой глобулой и аква средой довольно размеренна.
При контакте с водой сухой белок набухает, молекулы воды попадают в белковую массу и в итоге гидратации молекулы белка разъединяются. Важную роль тут играют не только лишь электростатические силы, да и силы осмоса. Набухший белок можно считать веществом воды в белке; энергия набухания велика. Предстоящее поглощение воды приводит к растворению белка.
Растворимость связана с хим структурой белков. Так как аминокислотный состав белков различен, растворимость белков колеблется в широких границах и будет определяться соотношением гидрофильных (ионогенных и полярных) и гидрофобных (неполярных) R-групп, специфичностью их укладки в трехмерную структуру: чем больше гидрофильных R-групп на поверхности белковой глобулы, тем выше ее гидрофильность, тем выше растворимость белка; поверхностные гидрофобные R-группы понижают растворимость. Глобулярные белки владеют наилучшей растворимостью, чем фибриллярные. При довольно большенном количестве поверхностных гидрофобных R-групп полное растворение белка также не происходит и заканчивается только ограниченным набуханием.
Явление набухания белков обширно всераспространено в пищевой технологии; оно, к примеру, играет ведомую роль в образовании пшеничного теста с присущими ему качествами. Набухшие белки муки глиадин и глютенин известны под заглавием клейковина. Они образуют в тесте трехмерную губчато-сетчатую структурную базу, которая обусловливает упругость, растяжимость, упругость, пластичность теста. Свойство клейковины описывает в главном свойство хлебобулочного изделия (его вкус
Ограниченным набуханием владеет и коллаген. При водно-тепловой обработке вторичного сырья мясной индустрии межцепочечные мостики в коллагеновых волокнах разрываются и освобожденные полипептидные цепи перебегают в раствор. Отчасти деструктурированный таковым образом коллаген именуется желатином. Опосля таковой обработки желатин в жаркой воде просто набухает и растворяется, образуя вязкие смеси.
Взаимодействие биополимеров с растворителями имеет огромное к примеру, белки в организме звериных и в растениях находятся в набухшем состоянии. Их характеристики, в том числе молекулярные массы, определяют, как правило, в смесях.
При набухании размер и масса образцов растут в 10…15 раз. свойства набухания подобны чертам сорбции. Главный из их является изотерма набухания, которая указывает зависимость степени набухания, а от термодинамической активности растворителя (от давления его пара) при данной температуре.
Степень набухания может достигать также определенного предельного значения, опосля чего же с ростом давления пара растворителя не возрастает. Система перебегает в состояние геля (гели высокомолекулярных соединений именуют студнями), что разъясняется ограниченным растворением белка в данном растворителе.
При всем этом увеличение концентрации белка, понижение температуры его раствора, внесение в раствор соответственных электролитов содействуют резкому возрастанию межмолекулярных сил сцепления и резкому повышению вязкости белкового раствора. Раствор теряет текучесть. Происходит образование структурированной системы, сеток (трехмерных каркасов), снутри которых находятся оккупированные (иммобилизованные) молекулы воды.
Высочайшей способностью создавать гель (студень) владеют фибриллярные белки. Их нитевидная форма обусловливает интенсивное образование трехмерных сеток. Это свойство фибриллярных белков обширно употребляется в пищевой технологии. Пищевые студни готовят из костей, хрящей и мяса. При тепловой обработке этих полупродуктов главный структурный белок коллаген перебегает в воду. Предстоящее понижение температуры приводит к образованию геля (студня). Студни не только лишь сами по для себя являются пищевыми продуктами, но также обширно употребляются в кулинарии для изготовления различных заливных блюд. Получение кисломолочных товаров (сметана, простокваша, напиток, кумыс) представляет собой перевод казеина молока из молекулярного состояния в состояние геля. Желатин — продукт неполного гидролиза коллагена — обширно употребляется в пищевой индустрии для структурирования пищевых товаров.
В соединительной ткани (Строение тканей живых организмов изучает наука гистология) коллаген находится в гелеобразном состоянии, в таком же состоянии в мышечной ткани (Строение тканей живых организмов изучает наука гистология) находятся актин и миозин. Потому эти ткани (Строение тканей живых организмов изучает наука гистология) владеют высочайшей упругостью и прочностью.
При набухании вырастает энтропия, по этому и происходит переход набухания в растворение, также обеспечивается устойчивость системы.
К факторам, влияющим на набухание и растворение, относятся температура, давление, природа растворителя. Содействует растворению диссоциация многофункциональных групп частиц в системе амфотерных электролитов степень набухания и растворимость зависят от pH раствора. Меньшее набухание и растворимость отмечают в изоэлектрической точке [5].
Выше и ниже данной точки набухание и растворимость растут; заряжение макромолекул приводит к расталкиванию одноименных заряженных частиц, что содействует набуханию. Существенное воздействие на набухание оказывает присутствие неорганических электролитов (нейтральных солей).
Если в раствор белков ввести какую-либо нейтральную соль ((NH4)2S04, Na2SО4, NaCl), то они выпадают в осадок; этот процесс осаждения белков получил заглавие высаливания белков.
Механизм высаливания заключается в том, что анионы и катионы; вводимой в раствор белка соли, имеющие довольно огромные электростатические заряды, активно гидратируются диполями воды. Меж гидрофильной поверхностью белковой молекулы и ионами соли развивается поверхности белковой молекулы. Лишенные гидратных оболочек белковые молекулы при броуновском движении сталкиваются меж собой, агрегируются и, в конечном счете, выпадают в осадок. При внесении нейтральной соли понижается также диэлектрическая проницаемость воды.
]]>