Учебная работа. Биохимия человека

Содержание

1. Физико-химические характеристики белков: буферные, осмотические 2

2. Белки обыкновенные и сложные. температура, рН среды, действие ингибиторов 6

6. Понятие о вольных радикалах, источники, био роль оксида азота (NO) 9

7. Черта углеводов: систематизация, функция. Важные представители моно- и дисахаридов 10

8. Анаэробный гликолиз. Предпосылки перехода на наименее энергетически прибыльное бескислородное окисление глюкозы 13

9. Переваривание жиров в желудочно-кишечном тракте. Ферменты, участвующие в этом процессе 15

10. Пути выведения склероз, желчекаменная болезнь) 17

11. Задачка 1 19

12. Задачка 2 20

13 Задачка 3 21

14. задачка 4 21

15. Задачка 5 22

Перечень литературы 24

1. Физико-химические характеристики белков: буферные, осмотические

Буферные характеристики белков обоснованы обоснованы наличием в составляющих их аминокислотах (карбоксикислотах) аминогруппы (NH2-группы). Благодаря ей аминокислоты могут реагировать не только лишь как слабенькие кислоты, да и как основания, другими словами сами проявлять буферные характеристики, присоединяя либо отдавая ион водорода. Отщепляемый от карбоксильной группы протон может присоединиться к аминогруппе. В итоге — молекула аминокислоты воспринимает дипольную форму (либо форму цвиттер-иона), заряжаясь с одной стороны негативно, а с иной — положительно, но оставаясь в целом нейтральной. Конкретно в данной для нас форме аминокислота и проявляет свои буферные характеристики. При повышении концентрации протонов в среде (понижение рН) они фиксируются карбоксильной группой, а молекула оказывается положительно заряженной. Напротив, при падении концентрации протонов 3-ий протон с положительно заряженной стороны молекулы отдается, а вся молекула заряжается негативно.

NН2-R-СООН NН2-R-СОО + Н+

аминокислота диссоциирует с образованием протона и диссоциированной карбоксильной группы.

Н+ + NH2-R-СOО- NHз+-R-СOО-

аминогруппа воспринимает вольный протон и приобретает форму цвиттер-иона. В излишке протонов молекула заряжается положительно:

NHз-R-СОО- + Н+ NHз-R-СОО-

При недостатке протонов — молекула приобретает отрицательный заряд:

NНз-R-СОО- Н+ + NН2-R-СОО-

Буферные характеристики белков появляются в связывании не только лишь протонов, да и остальных заряженных частиц. Основная масса поступающих в образованная водянистой соединительной тканью «>кровоток веществ (красители, жирные кислоты, липиды, водорастворимые наркотики, релаксанты) связывается с белками, проявляя конкурентноспособные дела. естественно, при всем этом миниатюризируется буферная емкость белков в отношении протонов, и высочайшая концентрация крайних затрудняет освобождение и ослабляет действие веществ, образующих положительные заряды (многофункциональная элиминация медикаментов). Сразу продляется их циркуляция. Следующая гипервентиляция либо гипероксигенация через освобождение крови от излишка протонов содействует мобилизации этих веществ и проявлению 2-ой волны в их действии. Такой, к примеру, признанный механизм продленного деяния барбитуратов и релаксантов[3.68].

Важным проявлением буферных параметров белков является роль в синтезе аммиака.

Осмотическая активность белка определяется величиной толики пептидных связей, доступной для взаимодействия с водой. В итоге связывания воды с белками поддерживается осмотическое равновесие клеточки со средой.

2. Белки обыкновенные и сложные. часть сложного белка именуют простетической группой. К простетическим группам относятся: гем, производные витаминов, липидные либо углеводные составляющие.

В нуклеопротеинах роль протеистической группы делает ДНК либо РНК , которые содержатся в клетках всех живых организмов). Белковая часть представлена в главном гистонами и протаминами. Такие комплексы ДНК с протаминами обнаружены в сперматозоидах, а с гистонами — в соматических клеточках, где молекула ДНК “намотана” вокруг молекул белка-гистона.

Нуклепротеинами по собственной природе являются вне клеточки вирусы — это комплексы вирусной нуклеиновой кислоты и белковой оболочки — капсида.

3. Напишите аминокислоты, радикалы которых могут участвовать

Напишите аминокислоты, радикалы которых могут участвовать:

а) в гидрофобных взаимодействиях;

б) в образовании водородных связей;

в) в ионных связях.

К гидрофобным взаимодействиях способны участвовать аминокислоты, содержащие гидрофобные радикалы:

Алифатические — аланин, валин, лейцин, изолейцин

Серусодержащий метионин

Ароматичные — фенилаланин, триптофан

Иминокислота пролин.

В водородных связях участвуют все аминокислоты, имеющие гидроксильные, амидные либо карбоксильные группы[5.17].

Ионные (электростатические) взаимодействия меж обратно заряженными аминокислотными остатками (три радикала со знаком «+» и два со знаком «-«). к примеру, положительно заряженная ?-аминогруппа лизина (-NH3+) притягивается негативно заряженной карбоксильной группой — (СОО-) глутаминовой либо аспарагиновой кислоты.

4. Витаминные коферменты (хим строение, функции) фолиевые

Ферменты состоят как минимум из 2-ух частей: белковая (протеиновая) часть и кофакторная часть. Специальные аминокислоты, которые составляют белковую (протеиновую) часть фермента определяются генетическим кодом. Коферментную часть полного фермента составляют либо ионы минеральных солей (такие, как кальций, магний и цинку) либо витамины либо и те и остальные в неких вариантах. Витаминная часть обычно именуется коферментом.

Фолиевая кислота и группа схожих соединений, популярная в целом как витамин В5, служат в качестве коферментов, либо помощников, в хим реакциях, вовлеченных в биосинтез белка и нужных для обычного продуцирования бардовых кровяных клеток и клеточного деления. Итак, этот витамин очень нужен организму для продуцирования новейших клеток клеток кожи, клеток волос, иммунных белоснежных кровяных клеток, бардовых кровяных клеток — всех не перечислить Но фолиевая кислота также участвует и в удалении жира, депонированного в печени, и в превращении одной аминокислоты в другую для ресинтеза белков организма, так как аминокислоты являются строй блоками белка.

Фолиевая кислота (от лат. folium — лист), витамин Bc, птероилглутаминовая кислота, витамин из группы В; молекула состоит из птеридинового ядра, остатков парааминобензойной и глутаминовой кислот. Бледно-жёлтые гигроскопические кристаллы, разлагающиеся при 250 °С, плохорастворимые в воде (0,001%). Фолиевая кислота к. обширно всераспространена в природе и находится во всех звериных, растительных и микробных клеточках. Большая часть микробов, низшие и высшие растения синтезируют фолиевую кислоту. В тканях человека, млекопитающих звериных и птиц она не появляется и обязана поступать с едой; может синтезироваться микрофлорой кишечного тракта. Фолиевая кислота провоцирует кроветворные функции организма. В звериных и растительных тканях Ф. к. в восстановленной форме (в виде тетрагидрофолиевой кислоты и её производных) участвует в синтезе пуриновых и пиримидиновых оснований, неких аминокислот (серина, метионина, гистидина), холина и др. Дневная Потребность в Ф. к. для взрослого человека 0,2-0,4 мг. Главный источник Ф. к. — листовые овощи, печень, дрожжи. Богата ею земляника. Ф. к. — действенное средство исцеления неких форм анемии и др. болезней. Получают Ф. к. при конденсации 2,4,5-триамино-6-оксипиримидина, 1,1,3-трихлорацетона и n-амино-бензоил-a-глутаминовой кислоты. Для исцеления неких видов злокачественных опухолей используют близкие по строению к Ф. к. соединения (к примеру, аминоптерин, метотрексат), являющиеся антиметаболитами Ф. к. и оказывающие подавляющее действие на рост и развитие клеток.

5. Причины, действующие на активность ферментов: температура, рН среды, действие ингибиторов

Ферменты, владеющие широкой спецификой, (к примеру, ЩФ) способны катализировать перевоплощение достаточно огромного числа субстратов. Сродство фермента к субстратам различной природы, также скорость их перевоплощения могут существенно различаться. Потому значения активности фермента, определённые при использовании различных субстратов, могут различаться в несколько раз, и ассоциировать их недозволено[10.89].

Степень чистки субстратов, применяемых в исследовательских наборах, как правило, обязана быть не наименее 98 %. Примеси, находящиеся в продуктах субстратов, могут влиять на активность ферментов. к примеру, примеси в продуктах L- кетоглутарата существенно ингибируют активность АСТ и АЛТ. Не считая того, примеси могут снижать точность измерений. Так, примеси n-нитрофенола в продуктах п-нитрофенилфосфата наращивают оптическую плотность холостой пробы, что приводит к понижению точности измерений.

Концентрация субстрата — один из более принципиальных причин, определяющих скорость ферментативной реакции. Концентрация субстрата, при которой достигается наибольшая быстроту реакции, именуется насыщающей концентрацией. При понижении концентрации субстрата в обскурантистской консистенции быстроту реакции также понижается. Концентрации субстрата выше насыщающей могут привести к ингибированию фермента и понижению скорости ферментативной реакции.

Таковым образом, определение активности ферментов необходимо проводить при насыщающей концентрации субстрата.

В качестве буферных соединений в исследовательских наборах употребляют смеси солей неорганических и органических кислот, амины (триоксиметиламинометан, диэтаноламин, триэтиламин, имидазол) и остальные соединения. Природа буферного соединения влияет на скорость ферментативной реакции. к примеру, ион фосфата ингибирует активность ЩФ. Большая скорость гидролиза субстратов ЩФ достигается в диэтаноламиновом буфере, наиболее низкая — в 2-амино-2-метил-1-пропаноловом буфере. Так как в наборах для определения ЩФ разные конторы употребляют различные буферные смеси, сопоставление результатов определения активности, приобретенных при помощи этих наборов, не постоянно может быть.

Буферные соединения, применяемые в наборах, обязаны иметь квалификацию “чда” либо “хч”, т.к. примеси ионов металлов могут как ингибировать, так и активировать почти все ферменты. Некие примеси, к примеру продукты окисления либо распада органических соединений, могут инактивировать фермент, ингибировать его активность, либо вызвать окрашивание в холостой пробе.

Концентрация буферного соединения влияет на конформацию фермента в растворе и обязана быть хорошей для всякого фермента.

Ферменты очень чувствительны к изменениям рН среды. Для всякого фермента существует наилучшее к примеру, для ЩФ оптимум рН лежит в области 9,9-10,3, для АСТ и АЛТ — в области 7,2-7,4 и т.д. Маленькие отличия от рационального значения рН могут вызвать уменьшение активности фермента в несколько раз.

В качестве активаторов ферментов в исследовательских наборах употребляют ионы металлов (к примеру, ионы магния для ЩФ) либо органические соединения (к примеру, пиридоксальфосфат в наборах для определения АСТ и АЛТ). В качестве стабилизаторов употребляют белки и их гидролизаты, полиэтиленгликоль, сахара, декстран и остальные соединения. Как правило, в инструкциях по использованию наборов не указывают состав и количество добавленных стабилизаторов. Потому результаты определения активности ферментов наборами разных компаний, и тем наиболее наборами, сделанными в лаборатории, могут существенно различаться.

Для большинства очищенных ферментов скорость ферментативной реакции пропорциональна концентрации фермента в обскурантистской консистенции. Это справедливо, к примеру, для реакций, катализируемых ЩФ. Некие ферменты (к примеру, АСТ и АЛТ) не подчиняются данной для нас закономерности. При уменьшении их концентрации в обскурантистской консистенции быстроту реакции не понижается пропорционально. Это соединено со сложными структурными перестройками в молекулах ферментов при разбавлении.

В случае, когда активность ферментов определяют в сыворотке либо остальных био жидкостях, где находится большущее количество разных соединений, зависимость активности фермента от его концентрации ещё наиболее усложняется. Потому весьма принципиально буквально соблюдать дозу сыворотки, обозначенную в аннотации, и отбор эталона сыворотки проводить поверенной автоматической пипеткой.

Установлено, что скорость ферментативных реакций при изменении температуры инкубации на 10 °С меняется в 2 раза. к примеру, активность АСТ в сыворотке конторы Randox, определённая при 37 °С, составляет 35 U/л, а при 25 °C — 16 U/л. При предстоящем снижении температуры обскурантистской консистенции быстроту реакции будет понижаться: при 15 °С активность АСТ равна 8 U/л, при 5 °С — 4 U/л. Потому определение активности ферментов нужно постоянно проводить при температуре, обозначенной в аннотации по использованию набора.

Таковым образом, для получения воспроизводимых и сравнимых данных при определении активности ферментов в био жидкостях нужно учесть всё обилие причин, влияющих на активность ферментов.

6. Понятие о вольных радикалах, источники, био роль оксида азота (NO)

Вольные радикалы. либо хим соединения с неспаренным электроном (обозначается жирной точкой), к примеру. Парамагнитны, реакционноспособны. Короткоживущие радикалы — промежные частички в почти всех хим реакциях. Некие радикалы вольные размеренны и выделены в личном состоянии. С ролью радикалов вольных осуществляются принципиальные биохимические процессы, к примеру ферментативное окисление.

Оксид азота (NO) является одним из более принципиальных био медиаторов, который вовлечен в огромное количество физиологических и патофизиологических действий. Он представляет собой неповторимый по собственной природе и механизмам деяния вторичный мессенджер в большинстве клеток организма. А именно, оксид азота участвует в реализации почти всех принципиальных физиологических функций, таковых как вазодилатация, нейротрансмиссия, понижение агрегации тромбоцитов, реакции иммунной системы, регуляция тонуса гладких мускул, состояние памяти и др., также неких патологических действий. Принципиальная роль оксида азота в бессчетных био действиях в организме явилась основанием для того, чтоб именовать NO в 1991 году Молекулой года.

Термином «оксид азота» (либо «окись азота») обозначается восстановленная форма моноокиси азота (NO) с периодом полураспада от 2 до 3 представляет собой растворимый в воде и жирах тусклый газ с неповторимыми физиологическими качествами. В хим отношении NO представляет собой небольшую липофильную молекулу, состоящую из 1-го атома азота и 1-го атома кислорода и имеющую непарный электрон, что превращает ее в высоко реактивный радикал, свободно проникающий через био мембраны и просто вступающий в реакции с иными соединениями[8.115].

В организме NO синтезируется клеточками из аминокислоты L-аргинин [25,39]. Этот процесс представляет собой всеохватывающую окислительную реакцию, катализируемую ферментом NO-синтазой (NOS), которая присоединяет молекулярный кислород к конечному атому азота в гуанидиновой группе L-аргинина (рис.1).

Соответствующей индивидуальностью NO является его способность стремительно диффундировать через мембрану синтезировавшей его клеточки в межклеточное место и также просто (не нуждаясь в сенсорах) просачиваться в клетки-мишени. Снутри клеточки он активирует одни энзимы и ингибирует остальные.

7. Черта углеводов: систематизация, функция. Важные представители моно- и дисахаридов

Углеводы — широкий класс органических соединений, которые состоят из углерода, водорода и кислорода. В большинстве углеводов атомное соотношение водорода и кислорода идиентично с их отношением в воде, равным 2 : 1 (сиим и разъясняется происхождение наименования «углеводы»); общая формула таковых углеводов СmН2nОn. Исключение представляют дезоксисахара, которые имеют иной состав, к примеру дезоксирибоза С5Н10О4, рамноза и фукоза С6Н12О5.

Исходя из убеждений строения все углеводы можно разглядывать как неоднократно гидроксилированные альдегиды и кетоны, либо как многоатомные аль-дегидо- и кетоспирты.

По числу углеводных остатков все углеводы систематизируют на:

моносахариды — углеводы, молекулы которых не могут быть разложены на наиболее обыкновенные молекулы углеводов;

олигосахариды — углеводы, содержащие от 2-ух до 10 схожих либо разных моносахаридных остатков. По числу таковых остатков различают дисахариды, трисахариды, тетрасахариды и т. д.;

полисахариды — углеводы, содержащие наиболее 10 (до тыщи и выше) схожих либо разных моносахаридных остатков.

Все олиго- и полисахариды подвергаются гидролизу с расщеплением на моносахаридные остатки, которые в итоге присоединения воды образуют молекулы моносахаридов, к примеру при кипячении в разбавленных кислых смесях. Образование олиго- и полисахаридов из моносахаридов по реакции конденсации протекает с выделением воды,

Моносахариды по виду многофункциональной группы (хорошей от гидроксила ОН) делятся на альдозы (содержат альдегидную группу) и кетозы (содержат карбонильную группу). Все альдозы дают соответствующие реакции на альдегиды.

По числу атомов кислорода в молекуле (обычно оно равно числу атомов углерода) посреди моносахаридов различают триозы (С3О3), тетрозы (С4O4), пентозы (С5О5), гексозы (С6О6), гептозы (С7О7) и т. д. К сиим заглавиям при построении заглавий моносахаридов присоединяют многофункциональную приставку (альдо- либо кето-), к примеру; альдотриоза, альдотетроза, альдогексоза, альдопентоза.

Все моносахариды оптически активны, так как в их молекулах имеется асимметрический атом С (т. е. отсутствуют плоскость и центр симметрии молекулы). Зависимо от того, где размещена группа —ОН у предпоследнего атома С в углеродной цепи, изомерные углеводы будут D-и L-соединениями.

Более необходимыми представителями моносахаридов являются пентозы (арабиноза, ксилоза, рибоза) и гексозы (глюкоза, манноза, галактоза, фруктоза).

Дисахариды (простые олигосахариды) образуются при конденсации 2-ух молекул моносахаридов с отщеплением воды:

С6Н12О6 + С6Н12О6 > С12Н22О11 + Н2О

Более известными представителями дисахидов являются сахароза, лактоза, мальтоза.

8. Анаэробный гликолиз. Предпосылки перехода на наименее энергетически прибыльное бескислородное окисление глюкозы

Под термином гликолиз соображают происходящее без роли кислорода (анаэробно) окисление глюкозы до молочной кислоты. Начальным субстратом гликолиза является глюкоза, она доставляется в малая мышь»>мускулы кровью , либо в итоге распада в мышце гликогена. Глюкоза активизируется соединяясь с фосфорной кислотой, модифицируется и потом в итоге легких ферментативных действий преобразуется в пировиноградную кислоту (ПВК). В анаэробных критериях, т.е. в критериях абсолютной либо относительной дефицитности кислорода, ПВК окисляется до молочной кислоты. Таковым образом, в критериях недочета кислорода ресинтез АТФ осуществляется в итоге гликолиза с скоплением недоокисленных товаров метаболизма, а именно молоч- ной кислоты (лактата). Интенсивность анаэробной перегрузки может составлять не наиболее 60 минут. Количество молекул АТФ синтезируемых за один цикл 2 — 3 . Гликолиз неплох тем, что не просит завышенного снабжения организма кислородом. Не считая того, он владеет еще огромным резервом, чем креатин-киназный путь ресинтеза АТФ. Но, во-1-х он малоэффективен (всего три молекулы АТФ на молекулу глюкозы); во-2-х припасы гликогена в организме хотя и значительны, но не беспредельны и просто могут быть исчерпаны; в-3-х, гликолиз содействует скоплению в организме лактата, что приводит к закислению среды и далековато не индифферентно для функций организма; в-4-х, «пуск» гликолиза просит некого времени, он не так резвый как креатинкиназная реакция и полное его развертывание может быть лишь через 10-20 секунд.

Бескислородное окисление, хотя и является малоэффективным в энергетическом отношении действием, совсем нужно организму для резвого реагирования на бескислородные условия и экстремальные перегрузки. Ведь при экстремальных отягощениях организм перебегает на бескислородный путь окисления лишь только поэтому, что кислородные транспортные системы просто не успевают, ну и не могут доставить к работающему органу адекватное количество кислорода.

9. Переваривание жиров в желудочно-кишечном тракте. Ферменты, участвующие в этом процессе

В действиях пищеварения все омыляемые липиды (жиры, фосфолипиды, гликолипиды, стериды) подвергаются гидролизу на составные части, уже нареченные ранее, стерины же хим изменениям не подвергаются. При исследовании этого материала следует направить внимание на отличия пищеварения липидов от соответственных действий для углеводов и белков: необыкновенную роль желчных кислот в распаде липидов и транспорте товаров пищеварения.

В составе липидов еды преобладают триглицериды. Фосфолипидов, стреинов и остальных липидов потребляется существенно меньше.

Большая часть поступающих с едой триглицеридов расщепляется до моноглицеридов и жирных кислот в узком кишечном тракте. Гидролиз жиров происходит под воздействием липаз сока поджелудочной железы и слизистой оболочки узкого кишечного тракта. Соли желчных кислот и фосфолипиды, проникающие из печени в просвет узкого кишечного тракта в составе желчи, содействуют образованию устойчивых эмульсий. В итоге эмульгирования резко возрастает площадь соприкосновения образовавшихся мелких капелек жира с аква веществом липазы, и сиим самым возрастает липолитическое действие фермента. Соли желчных кислот стимулируют процесс расщепления жиров не только лишь участвуя в их эмульгировании, да и активируя липазу.

Расщепление стероидов происходит в кишечном тракте при участии фермента холинэстеразы, выделяющегося с соком поджелудочной железы. В итоге гидролиза стероидов образуются жирные кислоты и холестерин .

Фосфолипиды расщепляются стопроцентно либо отчасти под действием гидролитических ферментов — специфичных фосфолипаз. Продуктом полного гидролиза фосфолипидов являются : глицерин, высшие жирные кислоты, фосфорная кислота и азотистые основания.

Всасыванию товаров переваривания жиров предшествует образование мицелл — надмолекулярных образований либо ассоциатов. Мицеллы содержат в качестве основного компонента соли желчных кислот, в каких растворены жирные кислоты, моноглицериды, холестерин и т.п.

В клеточках пищеварительной стены из товаров пищеварения, а в клеточках печени, жировой ткани и остальных органов из предшественников, появившихся в обмене углеводов и белков, происходит построение молекул специфичных липидов тела человека — ресинтез триглицеридов и фосфолипидов. Но их жирнокислотный состав по сопоставлению с жирами еды изменен: в триглицеридах, синтезируемых в слизистой оболочке кишечного тракта содержатся арахидоновая и линоленовая кислоты даже в этом случае, если они отсутствуют в еде. Не считая того, в клеточках пищеварительного от др.-греч. — — сверх- и — сосок молочной железы»>эпителия жировая капля покрывается белковой оболочкой и происходит формирование хиломикронов — большая жировая капля, окруженная маленьким количеством белка. Транспортирует экзогенные липиды в печень, адипозную части нерастворимы в воде, для переноса из 1-го органа в иной они образуют особенные транспортные частички, в составе которых непременно есть белковый компонент. Зависимо от места образования эти частички различаются структурой, соотношением составных частей и плотностью. Если в составе таковой частички в процентном соотношении жиры преобладают над белками, то такие частички именуются липопротеинами весьма низкой плотности (ЛПОНП) либо липопротеинами низкой плотности (ЛПНП). По мере роста процентного содержания белка (до 40%) частичка преобразуется в липопротеин высочайшей плотности (ЛПВП). В истинное время исследование таковых транспортных частиц дает возможность с большенный степенью точности оценивать состояние липидного обмена организма и внедрение липидов в качестве источников энергии.

Если образование липидов происходит из углеводов либо белков, предшественником глицерина становится промежный продукт гликолиза — фосфодиоксиацетон, жирных кислот и часть товаров распада жиров всасывается из клеток пищеварительного кровь . Незначимая часть короткоцепочечных жирных кислот и глицерина способна всасываться конкретно в образованная водянистой соединительной тканью . Состоит из плазмы и форменных частей: клеток лейкоцитов и постклеточных структур: эритроцитов и тромбоцитов»>кровь воротной вены.

Липиды, образовавшиеся из товаров пищеварения, поступают, в главном, в депо, где откладываются в припас. Они могут мобилизоваться при увеличении потребности организма в их. Часть вновь синтезированных липидов поступает в клеточки разных органов, где употребляется в большей степени как структурный компонент протоплазмы и мембран клеток. Эти липиды, в отличие от депонированных, владеют видовой спецификой и значимой устойчивостью.

Мобилизация липидов из депо в особенности усиливается при охлаждении организма, долговременной мышечной работе, снижении содержания углеводов. Мобилизация представляет собою липолиз (гидролитическое расщепление) липидов и включение товаров этого расщепления в обменные процессы в разных органах.

10. Пути выведения склероз, желчекаменная болезнь)

Холестерин поступает в организм из звериной еды либо синтезируется в печени из остальных компонент еды. Подобно иным жирам, должен прикрепляться к белкам. Существует два типа белков, переносящих холестерин к клеткам-потребителям, где он употребляется по предназначению. При контакте ЛПНП с мембраной (оболочкой) клеточки, липофильный спирт просто отсоединяется от ЛПНП и просачивается в клеточку. В клеточках есть холестерина .

Соединение ЛПНП-холестерин просто окисляется. Это значит, что он становится легкой добычей вольных радикалов кислорода, и в этот момент сам выступает в роли вольного радикала, способного повреждать стены кровеносных сосудов. По данной для нас причине весьма принципиально достаточное внедрение антиоксидантов для профилактики сердечно-сосудистых болезней (ССЗ). Не считая этого, имея низкую плотность, ЛПНП просто теряют липофильный спирт, который перебегает на стены сосудов.

ЛПВП (липопротеин высочайшей плотности), напротив, имеют свойство «впитывать» вольный холестерин из клеток организма, и потом транспортного средства для доставки его в печень. При всем этом ЛПВП никогда не теряют липофильный спирт при транспортировке его в печень.

В печени часть холестерина преобразуется в желчные кислоты, а часть совместно с желчными кислотами поступает в кишечный тракт. В кишечном тракте находящийся в клеточных мембранах всех {живых} организмов кроме безъядерных»>холестерин и желчные кислоты отчасти могут реабсорбироваться (опять всасываться в кишечном тракте) или выводиться из организма совместно с калом. Значительную роль в связывании и выведении из организма крови взрослого человека — 3,9 — 5,2 ммоль/л.

Наиболее высочайший уровень растворим в жирах и органических растворителях. «>холестерина в крови просит корректировку диетой , а при еще наиболее значимом повышении нужна медикаментозная корректировка. Огромное (атеросклероз — хроническое заболевание артерий эластического и мышечно-эластического типа) имеет содержание ЛПВП в крови . Рекомендуемые числа для подростков и взрослых — 1,5 — 3,3 г/л.

11. задачка 1

При исследовании желудочного сока способом гель-фильтрации выделили неактивную форму пепсина с молекулярной массой 42кДа. Опосля прибавления к ферменту соляной кислоты молекулярная масса пепсина уменьшилась до 35 кДа и фермент стал активным. Растолкуйте приобретенные данные. Какой вид регуляции характерен для данного фермента.

Пепсин является одним из главных протеолитических ферментов пищеварительного тракта. Вырабатывается в клеточках слизистой оболочки желудка в неактивной форме — как профермент пепсиноген, который преобразуется в активный фермент пепсин в желудочном содержимом. Пепсин гидролизует пептидные связи и расщепляет фактически все природные белки; играет важную роль в действиях пищеварения.

Имеются два уровня рН, при которых пепсины очень активны: 1,5—2,4 и 3,4—3,9. При рН выше 5,0 действие пепсинов прекращается. Эти ферменты выделены в кристаллическом виде. Пепсины расщепляют белки до полипептидов различной степени трудности.

Пепсины выделяются клеточками желудочного сока в неактивной форме — в виде так именуемых пепсиногенов, которые преобразуются в активные ферменты — пепсины под воздействием соляной кислоты . Активация пепсиногена состоит в том, что от него отщепляется полипептид, содержащий аргинин и являющийся парализатором пепсина.

Соляная кислота: 1) делает такую концентрацию водородных ионов в желудке, при которой пепсины очень активны; 2) превращает пепсиногены в пепсины.

12. задачка 2

Какова судьба образовавшегося в цикле трикарбоновых кислот НАДН и ФАДН. Напишите хим реакции ЦТК, сопряженные с дыхательной цепью.

Цикл Кребса состоит из 8 стадий (в 2-ух стадиях на схеме выделены промежные продукты), в процессе которых происходит:

1) полное окисление ацетильного остатка до 2-ух молекул СО2,

2) образуются три молекулы восстановленного никотинамидадениндинуклеотида (НАДН) и одна восстановленного флавинадениндинуклеотида (ФАДН2), что является основным источником энергии, производимой в цикле и

3) появляется одна молекула гуанозинтрифосфата (ГТФ) в итоге так именуемого субстратного окисления.

В целом, путь энергетически выгоден (?G0′ = -14,8 ккал.)

Образующиеся при окислении пирувата и следующих реакциях цикла Кребса 3 моля НАДН и 1 моль ФАДН2 являются необходимыми продуктами окислительных перевоплощений. Предстоящее их окисление осуществляется ферментами дыхательной цепи также в митохондриях и связано с фосфорилированием, т.е. образованием АТФ за счет этерификации (образования фосфороорганических эфиров)минерального фосфата. Гликолиз, ферментное действие ПДГазы и цикл Кребса — всего в сумме 19 реакций — определяют полное окисление одной молекулы глюкозы до 6 молекул CO2 с образованием 38 молекул АТФ — данной для нас разменной «энергетической валюты» клеточки. процесс окисления НАДН и ФАДН2 ферментами дыхательной цепи энергетически очень эффективен, происходит с внедрением кислорода воздуха, приводит к образованию воды и служит главным источником энергетических ресурсов клеточки (наиболее 90%). Но в его конкретной реализации ферменты цикла Кребса не участвуют. В каждой клеточке человека есть от 100 до 1000 митохондрий, обеспечивающих жизнедеятельность энергией.

13 задачка 3

Предложите витамины , которые следует употреблять для усиления энергетического обмена. Приведите биохимическое разъяснение их роли в энергетическом обмене.

Витамины группы В принимают конкретное роль в энергическом обмене. Витамин В1, превращаясь в организме в тиаминдифосфат (кокарбоксилазу), в качестве кофермента заходит в состав важных ферментов энергетического обмена. совместно с ним в энергетическом обмене на различных шагах био окисления углеводов, жиров и белков учавствуют витамин В2, никотинамид и биотин.

14. задачка 4

Введение глюкагона и кортизола вызывают гипергликемию. Растолкуйте, почему при внедрении глюкагона она возникает стремительно и продолжается длительно, а при внедрении кортизола — развивается через несколько часов и длительно сохраняется?

Разглядим принципное действие данных ферментов:

Заглавие

Строение

Сигнал для секреции

Органы мишени

Механизм передачи сигнала

Изменение метаболизма в клеточках мишени

Глюкагон ?-клетки поджелудочной железы

пептид

сниженная концентрация глюкагона в крови

печень, жировая ткань

Через мембранные крови , опосредованное кортикотропином

Печень мускулы

Через цитоплазматические сходу, потому что стимулом для секреции глюкагона является уменьшение уровня глюкозы в крови . Действует за счет гликогенолиза. Повышение глюкозы в крови провоцирует распад белка, из аминокислот появляется глюкоза. Кортизон же провоцирует катаболизм белка и глюконеогенез, вызывая увеличение содержания глюкозы в плазме крови . Этот эффект обоснован стимулированием действий глюконеогенеза в печени, т.е. образования глюкозы из аминокислот и жирных кислот.

15. задачка 5

В сыворотке крови хворого снижена активность холинэстеразы, повышена активность аргиназы. Растолкуйте, почему этому нездоровому доктор рекомендовал принимать фенипептол, который наращивает количество желчи, увеличивает в ней содержание холестерина , желчных кислот и увеличивает ток желчи по желчным путям.

Роль печени в белковом обмене заключается в расщеплении и «перестройке» аминокислот, образовании химически нейтральной мочевины из ядовитого для организма аммиака, также в синтезе белковых молекул. Аминокислоты, которые всасываются в кишечном тракте и образуются при расщеплении тканевого белка, составляют «резервуар аминокислот» организма, который может служить как источником энергии, так и строительным материалом для синтеза белков.

При понижении активности холинэстеразы и повышении активности аргиназы нарушается белоксинтезирующая функции печени.

Перечень литературы

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Био химия: Учебник.- М.: медицина, 2001.- с.115

2. Кнорре Д.Г., С.М. Мызина Био химия. — М.: Высшая школа, 2003. — с.293.

3. Кочетов Г.А. Практическое управление по энзимологии.- М., 1989

4. Василенко Ю.К. Био химия. — М.: Высшая школа, 1978. -с.46.

5. Базы биохимии / Под ред. Анисимова. — М.Высшая школа, 1986. — с.55.

6. Ермолаев М.В., Ильичева Л.П. Био химия. — М.:медицина, 2002. — 214.

7. Журавлева И.А., Мелентьев И.А., Виноградов Н.А. Роль окиси азота в кардиологии и гастроэнтерологии // Клиническая медицина,1997; 75; 4: 18-21.

8. Фёршт Э. Структура и механизм деяния ферментов.- М.: мир., 1980.- с. 373-388

9. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты: пер.англ.- М.: мир, 1982.- т.1.- с. 370-375

10. Асатиани В.С. Биохимическая фотометрия.- М.: Изд. АН СССР , 1957.- с.248-253

]]>
12

Содержание

1. Физико-химические характеристики белков: буферные, осмотические 2

2. Белки обыкновенные и сложные. обычно наименее ярки и наименее детальны чем образы восприятия но в их находит отражение самое свойственное для данного предмета Различия в яркости стойкости и точности представлений памяти весьма инди о структуре и био роли нуклеопротеинов 3

3. Напишите аминокислоты, радикалы которых могут участвовать 4

4. Витаминные коферменты (хим строение, функции) фолиевые 5

5. Причины, действующие на активность ферментов: температура, рН среды, действие ингибиторов 6

6. Понятие о вольных радикалах, источники, био роль оксида азота (NO) 9

7. Черта углеводов: систематизация, функция. Важные представители моно- и дисахаридов 10

8. Анаэробный гликолиз. Предпосылки перехода на наименее энергетически прибыльное бескислородное окисление глюкозы 13

9. Переваривание жиров в желудочно-кишечном тракте. Ферменты, участвующие в этом процессе 15

10. Пути выведения (Нерастворим в воде, растворим в жирах и органических растворителях. )» class=»synonym»>холестерина (гиперлипопротеинемии, склероз, желчекаменная болезнь) 17

11. Задачка 1 19

12. Задачка 2 20

13 Задачка 3 21

14. задачка 4 21

15. Задачка 5 22

Перечень литературы 24

1. Физико-химические характеристики белков: буферные, осмотические

Буферные характеристики белков обоснованы обоснованы наличием в составляющих их аминокислотах (карбоксикислотах) аминогруппы (NH2-группы). Благодаря ей аминокислоты могут реагировать не только лишь как слабенькие кислоты, да и как основания, другими словами сами проявлять буферные характеристики, присоединяя либо отдавая ион водорода. Отщепляемый от карбоксильной группы протон может присоединиться к аминогруппе. В итоге — молекула аминокислоты воспринимает дипольную форму (либо форму цвиттер-иона), заряжаясь с одной стороны негативно, а с иной — положительно, но оставаясь в целом нейтральной. Конкретно в данной для нас форме аминокислота и проявляет свои буферные характеристики. При повышении концентрации протонов в среде (понижение рН) они фиксируются карбоксильной группой, а молекула оказывается положительно заряженной. Напротив, при падении концентрации протонов 3-ий протон с положительно заряженной стороны молекулы отдается, а вся молекула заряжается негативно.

NН2-R-СООН NН2-R-СОО + Н+

аминокислота диссоциирует с образованием протона и диссоциированной карбоксильной группы.

Н+ + NH2-R-СOО- NHз+-R-СOО-

аминогруппа воспринимает вольный протон и приобретает форму цвиттер-иона. В излишке протонов молекула заряжается положительно:

NHз-R-СОО- + Н+ NHз-R-СОО-

При недостатке протонов — молекула приобретает отрицательный заряд:

NНз-R-СОО- Н+ + NН2-R-СОО-

Буферные характеристики белков появляются в связывании не только лишь протонов, да и остальных заряженных частиц. Основная масса поступающих в образованная водянистой соединительной тканью «>кровоток веществ (красители, жирные кислоты, липиды, водорастворимые наркотики, релаксанты) связывается с белками, проявляя конкурентноспособные дела. естественно, при всем этом миниатюризируется буферная емкость белков в отношении протонов, и высочайшая концентрация крайних затрудняет освобождение и ослабляет действие веществ, образующих положительные заряды (многофункциональная элиминация медикаментов). Сразу продляется их циркуляция. Следующая гипервентиляция либо гипероксигенация через освобождение крови от излишка протонов содействует мобилизации этих веществ и проявлению 2-ой волны в их действии. Такой, к примеру, признанный механизм продленного деяния барбитуратов и релаксантов[3.68].

Важным проявлением буферных параметров белков является роль в синтезе аммиака.

Осмотическая активность белка определяется величиной толики пептидных связей, доступной для взаимодействия с водой. В итоге связывания воды с белками поддерживается осмотическое равновесие клеточки со средой.

2. Белки обыкновенные и сложные. обычно наименее ярки и наименее детальны чем образы восприятия но в их находит отражение самое свойственное для данного предмета Различия в яркости стойкости и точности представлений памяти весьма инди о структуре и био роли нуклеопротеинов

Белки, либо протеины — это сложные органические вещества, которые являются высокомолекулярными полипептидами.

Все белки делят на обыкновенные и сложные. Обыкновенные белки состоят лишь из аминокислот. Сложные белки не считая аминокислот содержат неаминокислотные составляющие. Неаминокислотную часть сложного белка именуют простетической группой. К простетическим группам относятся: гем, производные витаминов, липидные либо углеводные составляющие.

В нуклеопротеинах роль протеистической группы делает ДНК либо РНК , которые содержатся в клетках всех живых организмов). Белковая часть представлена в главном гистонами и протаминами. Такие комплексы ДНК с протаминами обнаружены в сперматозоидах, а с гистонами — в соматических клеточках, где молекула ДНК “намотана” вокруг молекул белка-гистона.

Нуклепротеинами по собственной природе являются вне клеточки вирусы — это комплексы вирусной нуклеиновой кислоты и белковой оболочки — капсида.

3. Напишите аминокислоты, радикалы которых могут участвовать

Напишите аминокислоты, радикалы которых могут участвовать:

а) в гидрофобных взаимодействиях;

б) в образовании водородных связей;

в) в ионных связях.

К гидрофобным взаимодействиях способны участвовать аминокислоты, содержащие гидрофобные радикалы:

Алифатические — аланин, валин, лейцин, изолейцин

Серусодержащий метионин

Ароматичные — фенилаланин, триптофан

Иминокислота пролин.

В водородных связях участвуют все аминокислоты, имеющие гидроксильные, амидные либо карбоксильные группы[5.17].

Ионные (электростатические) взаимодействия меж обратно заряженными аминокислотными остатками (три радикала со знаком «+» и два со знаком «-«). к примеру, положительно заряженная ?-аминогруппа лизина (-NH3+) притягивается негативно заряженной карбоксильной группой — (СОО-) глутаминовой либо аспарагиновой кислоты.

4. Витаминные коферменты (хим строение, функции) фолиевые

Ферменты состоят как минимум из 2-ух частей: белковая (протеиновая) часть и кофакторная часть. Специальные аминокислоты, которые составляют белковую (протеиновую) часть фермента определяются генетическим кодом. Коферментную часть полного фермента составляют либо ионы минеральных солей (такие, как кальций, магний и цинку) либо витамины либо и те и остальные в неких вариантах. Витаминная часть обычно именуется коферментом.

Фолиевая кислота и группа схожих соединений, популярная в целом как витамин В5, служат в качестве коферментов, либо помощников, в хим реакциях, вовлеченных в биосинтез белка и нужных для обычного продуцирования бардовых кровяных клеток и клеточного деления. Итак, этот витамин очень нужен организму для продуцирования новейших клеток клеток кожи, клеток волос, иммунных белоснежных кровяных клеток, бардовых кровяных клеток — всех не перечислить Но фолиевая кислота также участвует и в удалении жира, депонированного в печени, и в превращении одной аминокислоты в другую для ресинтеза белков организма, так как аминокислоты являются строй блоками белка.

Фолиевая кислота (от лат. folium — лист), витамин Bc, птероилглутаминовая кислота, витамин из группы В; молекула состоит из птеридинового ядра, остатков парааминобензойной и глутаминовой кислот. Бледно-жёлтые гигроскопические кристаллы, разлагающиеся при 250 °С, плохорастворимые в воде (0,001%). Фолиевая кислота к. обширно всераспространена в природе и находится во всех звериных, растительных и микробных клеточках. Большая часть микробов, низшие и высшие растения синтезируют фолиевую кислоту. В тканях человека, млекопитающих звериных и птиц она не появляется и обязана поступать с едой; может синтезироваться микрофлорой кишечного тракта. Фолиевая кислота провоцирует кроветворные функции организма. В звериных и растительных тканях Ф. к. в восстановленной форме (в виде тетрагидрофолиевой кислоты и её производных) участвует в синтезе пуриновых и пиримидиновых оснований, неких аминокислот (серина, метионина, гистидина), холина и др. Дневная Потребность в Ф. к. для взрослого человека 0,2-0,4 мг. Главный источник Ф. к. — листовые овощи, печень, дрожжи. Богата ею земляника. Ф. к. — действенное средство исцеления неких форм анемии и др. болезней. Получают Ф. к. при конденсации 2,4,5-триамино-6-оксипиримидина, 1,1,3-трихлорацетона и n-амино-бензоил-a-глутаминовой кислоты. Для исцеления неких видов злокачественных опухолей используют близкие по строению к Ф. к. соединения (к примеру, аминоптерин, метотрексат), являющиеся антиметаболитами Ф. к. и оказывающие подавляющее действие на рост и развитие клеток.

5. Причины, действующие на активность ферментов: температура, рН среды, действие ингибиторов

Ферменты, владеющие широкой спецификой, (к примеру, ЩФ) способны катализировать перевоплощение достаточно огромного числа субстратов. Сродство фермента к субстратам различной природы, также скорость их перевоплощения могут существенно различаться. Потому значения активности фермента, определённые при использовании различных субстратов, могут различаться в несколько раз, и ассоциировать их недозволено[10.89].

Степень чистки субстратов, применяемых в исследовательских наборах, как правило, обязана быть не наименее 98 %. Примеси, находящиеся в продуктах субстратов, могут влиять на активность ферментов. к примеру, примеси в продуктах L- кетоглутарата существенно ингибируют активность АСТ и АЛТ. Не считая того, примеси могут снижать точность измерений. Так, примеси n-нитрофенола в продуктах п-нитрофенилфосфата наращивают оптическую плотность холостой пробы, что приводит к понижению точности измерений.

Концентрация субстрата — один из более принципиальных причин, определяющих скорость ферментативной реакции. Концентрация субстрата, при которой достигается наибольшая быстроту реакции, именуется насыщающей концентрацией. При понижении концентрации субстрата в обскурантистской консистенции быстроту реакции также понижается. Концентрации субстрата выше насыщающей могут привести к ингибированию фермента и понижению скорости ферментативной реакции.

Таковым образом, определение активности ферментов необходимо проводить при насыщающей концентрации субстрата.

В качестве буферных соединений в исследовательских наборах употребляют смеси солей неорганических и органических кислот, амины (триоксиметиламинометан, диэтаноламин, триэтиламин, имидазол) и остальные соединения. Природа буферного соединения влияет на скорость ферментативной реакции. к примеру, ион фосфата ингибирует активность ЩФ. Большая скорость гидролиза субстратов ЩФ достигается в диэтаноламиновом буфере, наиболее низкая — в 2-амино-2-метил-1-пропаноловом буфере. Так как в наборах для определения ЩФ разные конторы употребляют различные буферные смеси, сопоставление результатов определения активности, приобретенных при помощи этих наборов, не постоянно может быть.

Буферные соединения, применяемые в наборах, обязаны иметь квалификацию “чда” либо “хч”, т.к. примеси ионов металлов могут как ингибировать, так и активировать почти все ферменты. Некие примеси, к примеру продукты окисления либо распада органических соединений, могут инактивировать фермент, ингибировать его активность, либо вызвать окрашивание в холостой пробе.

Концентрация буферного соединения влияет на конформацию фермента в растворе и обязана быть хорошей для всякого фермента.

Ферменты очень чувствительны к изменениям рН среды. Для всякого фермента существует наилучшее индивидумом общественно-исторического опыта Запечатлено в схемах действий понятиях соц ролях нормах и ценностях Система значений индивидума обусловливает управление действиями его деятельности» рН раствора, при котором перевоплощение субстрата происходит с наибольшей скоростью. к примеру, для ЩФ оптимум рН лежит в области 9,9-10,3, для АСТ и АЛТ — в области 7,2-7,4 и т.д. Маленькие отличия от рационального значения рН могут вызвать уменьшение активности фермента в несколько раз.

В качестве активаторов ферментов в исследовательских наборах употребляют ионы металлов (к примеру, ионы магния для ЩФ) либо органические соединения (к примеру, пиридоксальфосфат в наборах для определения АСТ и АЛТ). В качестве стабилизаторов употребляют белки и их гидролизаты, полиэтиленгликоль, сахара, декстран и остальные соединения. Как правило, в инструкциях по использованию наборов не указывают состав и количество добавленных стабилизаторов. Потому результаты определения активности ферментов наборами разных компаний, и тем наиболее наборами, сделанными в лаборатории, могут существенно различаться.

Для большинства очищенных ферментов скорость ферментативной реакции пропорциональна концентрации фермента в обскурантистской консистенции. Это справедливо, к примеру, для реакций, катализируемых ЩФ. Некие ферменты (к примеру, АСТ и АЛТ) не подчиняются данной для нас закономерности. При уменьшении их концентрации в обскурантистской консистенции быстроту реакции не понижается пропорционально. Это соединено со сложными структурными перестройками в молекулах ферментов при разбавлении.

В случае, когда активность ферментов определяют в сыворотке либо остальных био жидкостях, где находится большущее количество разных соединений, зависимость активности фермента от его концентрации ещё наиболее усложняется. Потому весьма принципиально буквально соблюдать дозу сыворотки, обозначенную в аннотации, и отбор эталона сыворотки проводить поверенной автоматической пипеткой.

Установлено, что скорость ферментативных реакций при изменении температуры инкубации на 10 °С меняется в 2 раза. к примеру, активность АСТ в сыворотке конторы Randox, определённая при 37 °С, составляет 35 U/л, а при 25 °C — 16 U/л. При предстоящем снижении температуры обскурантистской консистенции быстроту реакции будет понижаться: при 15 °С активность АСТ равна 8 U/л, при 5 °С — 4 U/л. Потому определение активности ферментов нужно постоянно проводить при температуре, обозначенной в аннотации по использованию набора.

Таковым образом, для получения воспроизводимых и сравнимых данных при определении активности ферментов в био жидкостях нужно учесть всё обилие причин, влияющих на активность ферментов.

6. Понятие о вольных радикалах, источники, био роль оксида азота (NO)

Вольные радикалы. либо хим соединения с неспаренным электроном (обозначается жирной точкой), к примеру. Парамагнитны, реакционноспособны. Короткоживущие радикалы — промежные частички в почти всех хим реакциях. Некие радикалы вольные размеренны и выделены в личном состоянии. С ролью радикалов вольных осуществляются принципиальные биохимические процессы, к примеру ферментативное окисление.

Оксид азота (NO) является одним из более принципиальных био медиаторов, который вовлечен в огромное количество физиологических и патофизиологических действий. Он представляет собой неповторимый по собственной природе и механизмам деяния вторичный мессенджер в большинстве клеток организма. А именно, оксид азота участвует в реализации почти всех принципиальных физиологических функций, таковых как вазодилатация, нейротрансмиссия, понижение агрегации тромбоцитов, реакции иммунной системы, регуляция тонуса гладких мускул, состояние памяти и др., также неких патологических действий. Принципиальная роль оксида азота в бессчетных био действиях в организме явилась основанием для того, чтоб именовать NO в 1991 году Молекулой года.

Термином «оксид азота» (либо «окись азота») обозначается восстановленная форма моноокиси азота (NO) с периодом полураспада от 2 до 3 представляет собой растворимый в воде и жирах тусклый газ с неповторимыми физиологическими качествами. В хим отношении NO представляет собой небольшую липофильную молекулу, состоящую из 1-го атома азота и 1-го атома кислорода и имеющую непарный электрон, что превращает ее в высоко реактивный радикал, свободно проникающий через био мембраны и просто вступающий в реакции с иными соединениями[8.115].

В организме NO синтезируется клеточками из аминокислоты L-аргинин [25,39]. Этот процесс представляет собой всеохватывающую окислительную реакцию, катализируемую ферментом NO-синтазой (NOS), которая присоединяет молекулярный кислород к конечному атому азота в гуанидиновой группе L-аргинина (рис.1).

Соответствующей индивидуальностью NO является его способность стремительно диффундировать через мембрану синтезировавшей его клеточки в межклеточное место и также просто (не нуждаясь в сенсорах) просачиваться в клетки-мишени. Снутри клеточки он активирует одни энзимы и ингибирует остальные.

7. Черта углеводов: систематизация, функция. Важные представители моно- и дисахаридов

Углеводы — широкий класс органических соединений, которые состоят из углерода, водорода и кислорода. В большинстве углеводов атомное соотношение водорода и кислорода идиентично с их отношением в воде, равным 2 : 1 (сиим и разъясняется происхождение наименования «углеводы»); общая формула таковых углеводов СmН2nОn. Исключение представляют дезоксисахара, которые имеют иной состав, к примеру дезоксирибоза С5Н10О4, рамноза и фукоза С6Н12О5.

Исходя из убеждений строения все углеводы можно разглядывать как неоднократно гидроксилированные альдегиды и кетоны, либо как многоатомные аль-дегидо- и кетоспирты.

По числу углеводных остатков все углеводы систематизируют на:

моносахариды — углеводы, молекулы которых не могут быть разложены на наиболее обыкновенные молекулы углеводов;

олигосахариды — углеводы, содержащие от 2-ух до 10 схожих либо разных моносахаридных остатков. По числу таковых остатков различают дисахариды, трисахариды, тетрасахариды и т. д.;

полисахариды — углеводы, содержащие наиболее 10 (до тыщи и выше) схожих либо разных моносахаридных остатков.

Все олиго- и полисахариды подвергаются гидролизу с расщеплением на моносахаридные остатки, которые в итоге присоединения воды образуют молекулы моносахаридов, к примеру при кипячении в разбавленных кислых смесях. Образование олиго- и полисахаридов из моносахаридов по реакции конденсации протекает с выделением воды,

Моносахариды по виду многофункциональной группы (хорошей от гидроксила ОН) делятся на альдозы (содержат альдегидную группу) и кетозы (содержат карбонильную группу). Все альдозы дают соответствующие реакции на альдегиды.

По числу атомов кислорода в молекуле (обычно оно равно числу атомов углерода) посреди моносахаридов различают триозы (С3О3), тетрозы (С4O4), пентозы (С5О5), гексозы (С6О6), гептозы (С7О7) и т. д. К сиим заглавиям при построении заглавий моносахаридов присоединяют многофункциональную приставку (альдо- либо кето-), к примеру; альдотриоза, альдотетроза, альдогексоза, альдопентоза.

Все моносахариды оптически активны, так как в их молекулах имеется асимметрический атом С (т. е. отсутствуют плоскость и центр симметрии молекулы). Зависимо от того, где размещена группа —ОН у предпоследнего атома С в углеродной цепи, изомерные углеводы будут D-и L-соединениями.

Более необходимыми представителями моносахаридов являются пентозы (арабиноза, ксилоза, рибоза) и гексозы (глюкоза, манноза, галактоза, фруктоза).

Дисахариды (простые олигосахариды) образуются при конденсации 2-ух молекул моносахаридов с отщеплением воды:

С6Н12О6 + С6Н12О6 > С12Н22О11 + Н2О

Более известными представителями дисахидов являются сахароза, лактоза, мальтоза.

8. Анаэробный гликолиз. Предпосылки перехода на наименее энергетически прибыльное бескислородное окисление глюкозы

Под термином гликолиз соображают происходящее без роли кислорода (анаэробно) окисление глюкозы до молочной кислоты. Начальным субстратом гликолиза является глюкоза, она доставляется в малая мышь»>мускулы кровью , либо в итоге распада в мышце гликогена. Глюкоза активизируется соединяясь с фосфорной кислотой, модифицируется и потом в итоге легких ферментативных действий преобразуется в пировиноградную кислоту (ПВК). В анаэробных критериях, т.е. в критериях абсолютной либо относительной дефицитности кислорода, ПВК окисляется до молочной кислоты. Таковым образом, в критериях недочета кислорода ресинтез АТФ осуществляется в итоге гликолиза с скоплением недоокисленных товаров метаболизма, а именно молоч- ной кислоты (лактата). Интенсивность анаэробной перегрузки может составлять не наиболее 60 минут. Количество молекул АТФ синтезируемых за один цикл 2 — 3 . Гликолиз неплох тем, что не просит завышенного снабжения организма кислородом. Не считая того, он владеет еще огромным резервом, чем креатин-киназный путь ресинтеза АТФ. Но, во-1-х он малоэффективен (всего три молекулы АТФ на молекулу глюкозы); во-2-х припасы гликогена в организме хотя и значительны, но не беспредельны и просто могут быть исчерпаны; в-3-х, гликолиз содействует скоплению в организме лактата, что приводит к закислению среды и далековато не индифферентно для функций организма; в-4-х, «пуск» гликолиза просит некого времени, он не так резвый как креатинкиназная реакция и полное его развертывание может быть лишь через 10-20 секунд.

Бескислородное окисление, хотя и является малоэффективным в энергетическом отношении действием, совсем нужно организму для резвого реагирования на бескислородные условия и экстремальные перегрузки. Ведь при экстремальных отягощениях организм перебегает на бескислородный путь окисления лишь только поэтому, что кислородные транспортные системы просто не успевают, ну и не могут доставить к работающему органу адекватное количество кислорода.

9. Переваривание жиров в желудочно-кишечном тракте. Ферменты, участвующие в этом процессе

В действиях пищеварения все омыляемые липиды (жиры, фосфолипиды, гликолипиды, стериды) подвергаются гидролизу на составные части, уже нареченные ранее, стерины же хим изменениям не подвергаются. При исследовании этого материала следует направить внимание на отличия пищеварения липидов от соответственных действий для углеводов и белков: необыкновенную роль желчных кислот в распаде липидов и транспорте товаров пищеварения.

В составе липидов еды преобладают триглицериды. Фосфолипидов, стреинов и остальных липидов потребляется существенно меньше.

Большая часть поступающих с едой триглицеридов расщепляется до моноглицеридов и жирных кислот в узком кишечном тракте. Гидролиз жиров происходит под воздействием липаз сока поджелудочной железы и слизистой оболочки узкого кишечного тракта. Соли желчных кислот и фосфолипиды, проникающие из печени в просвет узкого кишечного тракта в составе желчи, содействуют образованию устойчивых эмульсий. В итоге эмульгирования резко возрастает площадь соприкосновения образовавшихся мелких капелек жира с аква веществом липазы, и сиим самым возрастает липолитическое действие фермента. Соли желчных кислот стимулируют процесс расщепления жиров не только лишь участвуя в их эмульгировании, да и активируя липазу.

Расщепление стероидов происходит в кишечном тракте при участии фермента холинэстеразы, выделяющегося с соком поджелудочной железы. В итоге гидролиза стероидов образуются жирные кислоты и холестерин .

Фосфолипиды расщепляются стопроцентно либо отчасти под действием гидролитических ферментов — специфичных фосфолипаз. Продуктом полного гидролиза фосфолипидов являются : глицерин, высшие жирные кислоты, фосфорная кислота и азотистые основания.

Всасыванию товаров переваривания жиров предшествует образование мицелл — надмолекулярных образований либо ассоциатов. Мицеллы содержат в качестве основного компонента соли желчных кислот, в каких растворены жирные кислоты, моноглицериды, холестерин и т.п.

В клеточках пищеварительной стены из товаров пищеварения, а в клеточках печени, жировой ткани и остальных органов из предшественников, появившихся в обмене углеводов и белков, происходит построение молекул специфичных липидов тела человека — ресинтез триглицеридов и фосфолипидов. Но их жирнокислотный состав по сопоставлению с жирами еды изменен: в триглицеридах, синтезируемых в слизистой оболочке кишечного тракта содержатся арахидоновая и линоленовая кислоты даже в этом случае, если они отсутствуют в еде. Не считая того, в клеточках пищеварительного от др.-греч. — — сверх- и — сосок молочной железы»>эпителия жировая капля покрывается белковой оболочкой и происходит формирование хиломикронов — большая жировая капля, окруженная маленьким количеством белка. Транспортирует экзогенные липиды в печень, адипозную (мед. система клеток и межклеточного вещества, объединённых общим происхождением, строением и выполняемыми функциями)» class=»synonym»>ткань , в миокард. Так как липиды и некие их составные части нерастворимы в воде, для переноса из 1-го органа в иной они образуют особенные транспортные частички, в составе которых непременно есть белковый компонент. Зависимо от места образования эти частички различаются структурой, соотношением составных частей и плотностью. Если в составе таковой частички в процентном соотношении жиры преобладают над белками, то такие частички именуются липопротеинами весьма низкой плотности (ЛПОНП) либо липопротеинами низкой плотности (ЛПНП). По мере роста процентного содержания белка (до 40%) частичка преобразуется в липопротеин высочайшей плотности (ЛПВП). В истинное время исследование таковых транспортных частиц дает возможность с большенный степенью точности оценивать состояние липидного обмена организма и внедрение липидов в качестве источников энергии.

Если образование липидов происходит из углеводов либо белков, предшественником глицерина становится промежный продукт гликолиза — фосфодиоксиацетон, жирных кислот и некие аминокислоты. Синтез липидов просит огромных энерготрат для активации начальных веществ.

Главный часть товаров распада жиров всасывается из клеток пищеварительного кровь . Незначимая часть короткоцепочечных жирных кислот и глицерина способна всасываться конкретно в образованная водянистой соединительной тканью . Состоит из плазмы и форменных частей: клеток лейкоцитов и постклеточных структур: эритроцитов и тромбоцитов»>кровь воротной вены.

Липиды, образовавшиеся из товаров пищеварения, поступают, в главном, в депо, где откладываются в припас. Они могут мобилизоваться при увеличении потребности организма в их. Часть вновь синтезированных липидов поступает в клеточки разных органов, где употребляется в большей степени как структурный компонент протоплазмы и мембран клеток. Эти липиды, в отличие от депонированных, владеют видовой спецификой и значимой устойчивостью.

Мобилизация липидов из депо в особенности усиливается при охлаждении организма, долговременной мышечной работе, снижении содержания углеводов. Мобилизация представляет собою липолиз (гидролитическое расщепление) липидов и включение товаров этого расщепления в обменные процессы в разных органах.

10. Пути выведения (Нерастворим в воде, растворим в жирах и органических растворителях. )» class=»synonym»>холестерина (гиперлипопротеинемии, склероз, желчекаменная болезнь)

Холестерин поступает в организм из звериной еды либо синтезируется в печени из остальных компонент еды. Подобно иным жирам, (внутренней средой организма человека и животных)» class=»synonym»>крови (которая имеет водную базу) и для перемещения по кровеносной системе должен прикрепляться к белкам. Существует два типа белков, переносящих холестерин к клеткам-потребителям, где он употребляется по предназначению. При контакте ЛПНП с мембраной (оболочкой) клеточки, липофильный спирт просто отсоединяется от ЛПНП и просачивается в клеточку. В клеточках есть холестерина .

Соединение ЛПНП-холестерин просто окисляется. Это значит, что он становится легкой добычей вольных радикалов кислорода, и в этот момент сам выступает в роли вольного радикала, способного повреждать стены кровеносных сосудов. По данной для нас причине весьма принципиально достаточное внедрение антиоксидантов для профилактики сердечно-сосудистых болезней (ССЗ). Не считая этого, имея низкую плотность, ЛПНП просто теряют липофильный спирт, который перебегает на стены сосудов.

ЛПВП (липопротеин высочайшей плотности), напротив, имеют свойство «впитывать» вольный холестерин из клеток организма, и потом транспортного средства для доставки его в печень. При всем этом ЛПВП никогда не теряют липофильный спирт при транспортировке его в печень.

В печени часть холестерина преобразуется в желчные кислоты, а часть совместно с желчными кислотами поступает в кишечный тракт. В кишечном тракте находящийся в клеточных мембранах всех организмов кроме безъядерных»>холестерин и желчные кислоты отчасти могут реабсорбироваться (опять всасываться в кишечном тракте) или выводиться из организма совместно с калом. Значительную роль в связывании и выведении из организма некие виды растительной клетчатки. Это описывает необходимость достаточного употребления клетчатки для понижения уровня (внутренней средой организма человека и животных)» class=»synonym»>крови .

Обычное содержание холестерина в сыворотке крови взрослого человека — 3,9 — 5,2 ммоль/л.

Наиболее высочайший уровень растворим в жирах и органических растворителях. «>холестерина в крови просит корректировку диетой , а при еще наиболее значимом повышении нужна медикаментозная корректировка. Огромное индивидумом общественно-исторического опыта Запечатлено в схемах действий понятиях соц ролях нормах и ценностях Система значений индивидума обусловливает управление действиями его деятельности» в профилактике атеросклероза имеет содержание ЛПВП в крови . Рекомендуемые числа для подростков и взрослых — 1,5 — 3,3 г/л.

11. задачка 1

При исследовании желудочного сока способом гель-фильтрации выделили неактивную форму пепсина с молекулярной массой 42кДа. Опосля прибавления к ферменту соляной кислоты молекулярная масса пепсина уменьшилась до 35 кДа и фермент стал активным. Растолкуйте приобретенные данные. Какой вид регуляции характерен для данного фермента.

Пепсин является одним из главных протеолитических ферментов пищеварительного тракта. Вырабатывается в клеточках слизистой оболочки желудка в неактивной форме — как профермент пепсиноген, который преобразуется в активный фермент пепсин в желудочном содержимом. Пепсин гидролизует пептидные связи и расщепляет фактически все природные белки; играет важную роль в действиях пищеварения.

Имеются два уровня рН, при которых пепсины очень активны: 1,5—2,4 и 3,4—3,9. При рН выше 5,0 действие пепсинов прекращается. Эти ферменты выделены в кристаллическом виде. Пепсины расщепляют белки до полипептидов различной степени трудности.

Пепсины выделяются клеточками желудочного сока в неактивной форме — в виде так именуемых пепсиногенов, которые преобразуются в активные ферменты — пепсины под воздействием соляной кислоты . Активация пепсиногена состоит в том, что от него отщепляется полипептид, содержащий аргинин и являющийся парализатором пепсина.

Соляная кислота: 1) делает такую концентрацию водородных ионов в желудке, при которой пепсины очень активны; 2) превращает пепсиногены в пепсины.

12. задачка 2

Какова судьба образовавшегося в цикле трикарбоновых кислот НАДН и ФАДН. Напишите хим реакции ЦТК, сопряженные с дыхательной цепью.

Цикл Кребса состоит из 8 стадий (в 2-ух стадиях на схеме выделены промежные продукты), в процессе которых происходит:

1) полное окисление ацетильного остатка до 2-ух молекул СО2,

2) образуются три молекулы восстановленного никотинамидадениндинуклеотида (НАДН) и одна восстановленного флавинадениндинуклеотида (ФАДН2), что является основным источником энергии, производимой в цикле и

3) появляется одна молекула гуанозинтрифосфата (ГТФ) в итоге так именуемого субстратного окисления.

В целом, путь энергетически выгоден (?G0′ = -14,8 ккал.)

Образующиеся при окислении пирувата и следующих реакциях цикла Кребса 3 моля НАДН и 1 моль ФАДН2 являются необходимыми продуктами окислительных перевоплощений. Предстоящее их окисление осуществляется ферментами дыхательной цепи также в митохондриях и связано с фосфорилированием, т.е. образованием АТФ за счет этерификации (образования фосфороорганических эфиров)минерального фосфата. Гликолиз, ферментное действие ПДГазы и цикл Кребса — всего в сумме 19 реакций — определяют полное окисление одной молекулы глюкозы до 6 молекул CO2 с образованием 38 молекул АТФ — данной для нас разменной «энергетической валюты» клеточки. процесс окисления НАДН и ФАДН2 ферментами дыхательной цепи энергетически очень эффективен, происходит с внедрением кислорода воздуха, приводит к образованию воды и служит главным источником энергетических ресурсов клеточки (наиболее 90%). Но в его конкретной реализации ферменты цикла Кребса не участвуют. В каждой клеточке человека есть от 100 до 1000 митохондрий, обеспечивающих жизнедеятельность энергией.

13 задачка 3

Предложите витамины , которые следует употреблять для усиления энергетического обмена. Приведите биохимическое разъяснение их роли в энергетическом обмене.

Витамины группы В принимают конкретное роль в энергическом обмене. Витамин В1, превращаясь в организме в тиаминдифосфат (кокарбоксилазу), в качестве кофермента заходит в состав важных ферментов энергетического обмена. совместно с ним в энергетическом обмене на различных шагах био окисления углеводов, жиров и белков учавствуют витамин В2, никотинамид и биотин.

14. задачка 4

Введение глюкагона и кортизола вызывают гипергликемию. Растолкуйте, почему при внедрении глюкагона она возникает стремительно и продолжается длительно, а при внедрении кортизола — развивается через несколько часов и длительно сохраняется?

Разглядим принципное действие данных ферментов:

Заглавие

Строение

Сигнал для секреции

Органы мишени

Механизм передачи сигнала

Изменение метаболизма в клеточках мишени

Глюкагон ?-клетки поджелудочной железы

пептид

сниженная концентрация глюкагона в крови

печень, жировая ткань

Через мембранные (относящиеся к пучкам нервов)» class=»synonym»>Нервные образования модифицирующие химико-физические действия из наружной либо внутренней среды организма в нервные импульсы По месту расположения и по выполняемым функциям выделяют экстерорецепторы интерорецепторы и пропри

Убыстрение распада гликогена, убыстрение гликонеогенеза, убыстрение липолиза

Кортизол, клеточки коркового слоя надпочечников

Стероид

сниженная концентрация глюкагона в крови , опосредованное кортикотропином

Печень мускулы

Через цитоплазматические (относящиеся к пучкам нервов)» class=»synonym»>Нервные образования модифицирующие химико-физические действия из наружной либо внутренней среды организма в нервные импульсы По месту расположения и по выполняемым функциям выделяют экстерорецепторы интерорецепторы и пропри

убыстрение гликонеогенеза, индукция синтеза ферментов гликонеогенеза и катабализма неокислот

Убыстрение катабализма аминокислот

Понижение скорости поступления аминокислот

Таковым образом, при внедрении глюкагона гипергликемия появляется сходу, потому что стимулом для секреции глюкагона является уменьшение уровня глюкозы в крови . Действует за счет гликогенолиза. Повышение глюкозы в крови провоцирует распад белка, из аминокислот появляется глюкоза. Кортизон же провоцирует катаболизм белка и глюконеогенез, вызывая увеличение содержания глюкозы в плазме крови . Этот эффект обоснован стимулированием действий глюконеогенеза в печени, т.е. образования глюкозы из аминокислот и жирных кислот.

15. задачка 5

В сыворотке крови хворого снижена активность холинэстеразы, повышена активность аргиназы. Растолкуйте, почему этому нездоровому доктор рекомендовал принимать фенипептол, который наращивает количество желчи, увеличивает в ней содержание холестерина , желчных кислот и увеличивает ток желчи по желчным путям.

Роль печени в белковом обмене заключается в расщеплении и «перестройке» аминокислот, образовании химически нейтральной мочевины из ядовитого для организма аммиака, также в синтезе белковых молекул. Аминокислоты, которые всасываются в кишечном тракте и образуются при расщеплении тканевого белка, составляют «резервуар аминокислот» организма, который может служить как источником энергии, так и строительным материалом для синтеза белков.

При понижении активности холинэстеразы и повышении активности аргиназы нарушается белоксинтезирующая функции печени.

Перечень литературы

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Био химия: Учебник.- М.: медицина, 2001.- с.115

2. Кнорре Д.Г., С.М. Мызина Био химия. — М.: Высшая школа, 2003. — с.293.

3. Кочетов Г.А. Практическое управление по энзимологии.- М., 1989

4. Василенко Ю.К. Био химия. — М.: Высшая школа, 1978. -с.46.

5. Базы биохимии / Под ред. Анисимова. — М.Высшая школа, 1986. — с.55.

6. Ермолаев М.В., Ильичева Л.П. Био химия. — М.:медицина, 2002. — 214.

7. Журавлева И.А., Мелентьев И.А., Виноградов Н.А. Роль окиси азота в кардиологии и гастроэнтерологии // Клиническая медицина,1997; 75; 4: 18-21.

8. Фёршт Э. Структура и механизм деяния ферментов.- М.: мир., 1980.- с. 373-388

9. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты: пер.англ.- М.: мир, 1982.- т.1.- с. 370-375

10. Асатиани В.С. Биохимическая фотометрия.- М.: Изд. АН СССР , 1957.- с.248-253

]]>

12

Содержание

1. Физико-химические свойства белков: буферные, осмотические 2

2. Белки простые и сложные. температура, рН среды, действие ингибиторов 6

6. Понятие о свободных радикалах, источники, биологическая роль оксида азота (NO) 9

7. Характеристика углеводов: классификация, функция. Важнейшие представители моно- и дисахаридов 10

8. Анаэробный гликолиз. Причины перехода на менее энергетически выгодное бескислородное окисление глюкозы 13

9. Переваривание жиров в желудочно-кишечном тракте. Ферменты, участвующие в этом процессе 15

10. Пути выведения атеросклероз, желчекаменная болезнь) 17

11. Задача 1 19

12. Задача 2 20

13 Задача 3 21

14. задача 4 21

15. Задача 5 22

Список литературы 24

1. Физико-химические свойства белков: буферные, осмотические

Буферные свойства белков обусловлены обусловлены наличием в составляющих их аминокислотах (карбоксикислотах) аминогруппы (NH2-группы). Благодаря ей аминокислоты могут реагировать не только как слабые кислоты, но и как основания, то есть сами проявлять буферные свойства, присоединяя или отдавая ион водорода. Отщепляемый от карбоксильной группы протон может присоединиться к аминогруппе. В результате — молекула аминокислоты принимает дипольную форму (или форму цвиттер-иона), заряжаясь с одной стороны отрицательно, а с другой — положительно, но оставаясь в целом нейтральной. Именно в этой форме аминокислота и проявляет свои буферные свойства. При повышении концентрации протонов в среде (снижение рН) они фиксируются карбоксильной группой, а молекула оказывается положительно заряженной. Наоборот, при падении концентрации протонов третий протон с положительно заряженной стороны молекулы отдается, а вся молекула заряжается отрицательно.

NН2-R-СООН NН2-R-СОО + Н+

аминокислота диссоциирует с образованием протона и диссоциированной карбоксильной группы.

Н+ + NH2-R-СOО- NHз+-R-СOО-

аминогруппа принимает свободный протон и приобретает форму цвиттер-иона. В избытке протонов молекула заряжается положительно:

NHз-R-СОО- + Н+ NHз-R-СОО-

При дефиците протонов — молекула приобретает отрицательный заряд:

NНз-R-СОО- Н+ + NН2-R-СОО-

Буферные свойства белков проявляются в связывании не только протонов, но и других заряженных частиц. Основная масса поступающих в образованная жидкой соединительной тканью»>кровоток веществ (красители, жирные кислоты, липиды, водорастворимые наркотики, релаксанты) связывается с белками, проявляя конкурентные отношения. естественно, при этом уменьшается буферная емкость белков в отношении протонов, и высокая концентрация последних затрудняет освобождение и ослабляет действие веществ, образующих положительные заряды (функциональная элиминация медикаментов). Одновременно продляется их циркуляция. Последующая гипервентиляция или гипероксигенация через освобождение крови от избытка протонов способствует мобилизации этих веществ и проявлению второй волны в их действии. Таков, например, общепризнанный механизм продленного действия барбитуратов и релаксантов[3.68].

Важнейшим проявлением буферных свойств белков является участие в синтезе аммиака.

Осмотическая активность белка определяется величиной доли пептидных связей, доступной для взаимодействия с водой. В результате связывания воды с белками поддерживается осмотическое равновесие клетки со средой.

2. Белки простые и сложные. часть сложного белка называют простетической группой. К простетическим группам относятся: гем, производные витаминов, липидные или углеводные компоненты.

В нуклеопротеинах роль протеистической группы выполняет ДНК или РНК. Белковая часть представлена в основном гистонами и протаминами. Такие комплексы ДНК с протаминами обнаружены в сперматозоидах, а с гистонами — в соматических клетках, где молекула ДНК “намотана” вокруг молекул белка-гистона.

Нуклепротеинами по своей природе являются вне клетки вирусы — это комплексы вирусной нуклеиновой кислоты и белковой оболочки — капсида.

3. Напишите аминокислоты, радикалы которых могут участвовать

Напишите аминокислоты, радикалы которых могут участвовать:

а) в гидрофобных взаимодействиях;

б) в образовании водородных связей;

в) в ионных связях.

К гидрофобным взаимодействиях способны участвовать аминокислоты, содержащие гидрофобные радикалы:

Алифатические — аланин, валин, лейцин, изолейцин

Серусодержащий метионин

Ароматические — фенилаланин, триптофан

Иминокислота пролин.

В водородных связях участвуют все аминокислоты, имеющие гидроксильные, амидные или карбоксильные группы[5.17].

Ионные (электростатические) взаимодействия между противоположно заряженными аминокислотными остатками (три радикала со знаком «+» и два со знаком «-«). например, положительно заряженная ?-аминогруппа лизина (-NH3+) притягивается отрицательно заряженной карбоксильной группой — (СОО-) глутаминовой или аспарагиновой кислоты.

4. Витаминные коферменты (химическое строение, функции) фолиевые

Ферменты состоят как минимум из двух частей: белковая (протеиновая) часть и кофакторная часть. Специфические аминокислоты, которые составляют белковую (протеиновую) часть фермента определяются генетическим кодом. Коферментную часть полного фермента составляют или ионы минеральных солей (такие, как кальций, магний и цинку) или витамины или и те и другие в некоторых случаях. Витаминная часть обычно называется коферментом.

Фолиевая кислота и группа родственных соединений, известная в целом как витамин В5, служат в качестве коферментов, или помощников, в химических реакциях, вовлеченных в биосинтез белка и необходимых для нормального продуцирования красных кровяных клеток и клеточного деления. Итак, этот витамин чрезвычайно необходим организму для продуцирования новых клеток клеток кожи, клеток волос, иммунных белых кровяных клеток, красных кровяных клеток — всех не перечислить Но фолиевая кислота также участвует и в удалении жира, депонированного в печени, и в превращении одной аминокислоты в другую для ресинтеза белков организма, поскольку аминокислоты являются строительными блоками белка.

Фолиевая кислота (от лат. folium — лист), витамин Bc, птероилглутаминовая кислота, витамин из группы В; молекула состоит из птеридинового ядра, остатков парааминобензойной и глутаминовой кислот. Бледно-жёлтые гигроскопические кристаллы, разлагающиеся при 250 °С, малорастворимые в воде (0,001%). Фолиевая кислота к. широко распространена в природе и присутствует во всех животных, растительных и микробных клетках. Большинство микроорганизмов, низшие и высшие растения синтезируют фолиевую кислоту. В тканях человека, млекопитающих животных и птиц она не образуется и должна поступать с пищей; может синтезироваться микрофлорой кишечника. Фолиевая кислота стимулирует кроветворные функции организма. В животных и растительных тканях Ф. к. в восстановленной форме (в виде тетрагидрофолиевой кислоты и её производных) участвует в синтезе пуриновых и пиримидиновых оснований, некоторых аминокислот (серина, метионина, гистидина), холина и др. Суточная Потребность в Ф. к. для взрослого человека 0,2-0,4 мг. Основной источник Ф. к. — листовые овощи, печень, дрожжи. Богата ею земляника. Ф. к. — эффективное средство лечения некоторых форм анемии и др. заболеваний. Получают Ф. к. при конденсации 2,4,5-триамино-6-оксипиримидина, 1,1,3-трихлорацетона и n-амино-бензоил-a-глутаминовой кислоты. Для лечения некоторых видов злокачественных опухолей применяют близкие по строению к Ф. к. соединения (например, аминоптерин, метотрексат), являющиеся антиметаболитами Ф. к. и оказывающие подавляющее действие на рост и развитие клеток.

5. Факторы, влияющие на активность ферментов: температура, рН среды, действие ингибиторов

Ферменты, обладающие широкой специфичностью, (например, ЩФ) способны катализировать превращение довольно большого числа субстратов. Сродство фермента к субстратам различной природы, а также скорость их превращения могут значительно отличаться. Поэтому значения активности фермента, определённые при использовании разных субстратов, могут отличаться в несколько раз, и сравнивать их нельзя[10.89].

Степень очистки субстратов, используемых в диагностических наборах, как правило, должна быть не менее 98 %. Примеси, содержащиеся в препаратах субстратов, могут влиять на активность ферментов. например, примеси в препаратах L- кетоглутарата значительно ингибируют активность АСТ и АЛТ. Кроме того, примеси могут снижать точность измерений. Так, примеси n-нитрофенола в препаратах п-нитрофенилфосфата увеличивают оптическую плотность холостой пробы, что приводит к снижению точности измерений.

Концентрация субстрата — один из наиболее важных факторов, определяющих скорость ферментативной реакции. Концентрация субстрата, при которой достигается максимальная скорость реакции, называется насыщающей концентрацией. При снижении концентрации субстрата в реакционной смеси скорость реакции также снижается. Концентрации субстрата выше насыщающей могут привести к ингибированию фермента и снижению скорости ферментативной реакции.

Таким образом, определение активности ферментов нужно проводить при насыщающей концентрации субстрата.

В качестве буферных соединений в диагностических наборах используют растворы солей неорганических и органических кислот, амины (триоксиметиламинометан, диэтаноламин, триэтиламин, имидазол) и другие соединения. Природа буферного соединения влияет на скорость ферментативной реакции. например, ион фосфата ингибирует активность ЩФ. Наибольшая скорость гидролиза субстратов ЩФ достигается в диэтаноламиновом буфере, более низкая — в 2-амино-2-метил-1-пропаноловом буфере. Поскольку в наборах для определения ЩФ различные фирмы используют разные буферные растворы, сравнение результатов определения активности, полученных с помощью этих наборов, не всегда возможно.

Буферные соединения, используемые в наборах, должны иметь квалификацию “чда” или “хч”, т.к. примеси ионов металлов могут как ингибировать, так и активировать многие ферменты. Некоторые примеси, например продукты окисления или распада органических соединений, могут инактивировать фермент, ингибировать его активность, или вызвать окрашивание в холостой пробе.

Концентрация буферного соединения влияет на конформацию фермента в растворе и должна быть оптимальной для каждого фермента.

Ферменты чрезвычайно чувствительны к изменениям рН среды. Для каждого фермента существует оптимальное например, для ЩФ оптимум рН лежит в области 9,9-10,3, для АСТ и АЛТ — в области 7,2-7,4 и т.д. Небольшие отклонения от оптимального значения рН могут вызвать уменьшение активности фермента в несколько раз.

В качестве активаторов ферментов в диагностических наборах используют ионы металлов (например, ионы магния для ЩФ) или органические соединения (например, пиридоксальфосфат в наборах для определения АСТ и АЛТ). В качестве стабилизаторов используют белки и их гидролизаты, полиэтиленгликоль, сахара, декстран и другие соединения. Как правило, в инструкциях по использованию наборов не указывают состав и количество добавленных стабилизаторов. Поэтому результаты определения активности ферментов наборами различных фирм, и тем более наборами, изготовленными в лаборатории, могут значительно отличаться.

Для большинства очищенных ферментов скорость ферментативной реакции пропорциональна концентрации фермента в реакционной смеси. Это справедливо, например, для реакций, катализируемых ЩФ. Некоторые ферменты (например, АСТ и АЛТ) не подчиняются этой закономерности. При уменьшении их концентрации в реакционной смеси скорость реакции не снижается пропорционально. Это связано со сложными структурными перестройками в молекулах ферментов при разбавлении.

В случае, когда активность ферментов определяют в сыворотке или других биологических жидкостях, где присутствует огромное количество различных соединений, зависимость активности фермента от его концентрации ещё более усложняется. Поэтому очень важно точно соблюдать дозировку сыворотки, указанную в инструкции, и отбор образца сыворотки проводить поверенной автоматической пипеткой.

Установлено, что скорость ферментативных реакций при изменении температуры инкубации на 10 °С изменяется в 2 раза. например, активность АСТ в сыворотке фирмы Randox, определённая при 37 °С, составляет 35 U/л, а при 25 °C — 16 U/л. При дальнейшем понижении температуры реакционной смеси скорость реакции будет снижаться: при 15 °С активность АСТ равна 8 U/л, при 5 °С — 4 U/л. Поэтому определение активности ферментов необходимо всегда проводить при температуре, указанной в инструкции по использованию набора.

Таким образом, для получения воспроизводимых и сопоставимых данных при определении активности ферментов в биологических жидкостях необходимо учитывать всё многообразие факторов, влияющих на активность ферментов.

6. Понятие о свободных радикалах, источники, биологическая роль оксида азота (NO)

Свободные радикалы. или химические соединения с неспаренным электроном (обозначается жирной точкой), например. Парамагнитны, реакционноспособны. Короткоживущие радикалы — промежуточные частицы во многих химических реакциях. Некоторые радикалы свободные стабильны и выделены в индивидуальном состоянии. С участием радикалов свободных осуществляются важные биохимические процессы, например ферментативное окисление.

Оксид азота (NO) является одним из наиболее важных биологических медиаторов, который вовлечен в множество физиологических и патофизиологических процессов. Он представляет собой уникальный по своей природе и механизмам действия вторичный мессенджер в большинстве клеток организма. В частности, оксид азота участвует в реализации многих важных физиологических функций, таких как вазодилатация, нейротрансмиссия, снижение агрегации тромбоцитов, реакции иммунной системы, регуляция тонуса гладких мышц, состояние памяти и др., а также некоторых патологических процессов. Важная роль оксида азота в многочисленных биологических процессах в организме явилась основанием для того, чтобы назвать NO в 1991 году Молекулой года.

Термином «оксид азота» (или «окись азота») обозначается восстановленная форма моноокиси азота (NO) с периодом полураспада от 2 до 3 представляет собой растворимый в воде и жирах бесцветный газ с уникальными физиологическими свойствами. В химическом отношении NO представляет собой маленькую липофильную молекулу, состоящую из одного атома азота и одного атома кислорода и имеющую непарный электрон, что превращает ее в высоко реактивный радикал, свободно проникающий через биологические мембраны и легко вступающий в реакции с другими соединениями[8.115].

В организме NO синтезируется клетками из аминокислоты L-аргинин [25,39]. Этот процесс представляет собой комплексную окислительную реакцию, катализируемую ферментом NO-синтазой (NOS), которая присоединяет молекулярный кислород к конечному атому азота в гуанидиновой группе L-аргинина (рис.1).

Характерной особенностью NO является его способность быстро диффундировать через мембрану синтезировавшей его клетки в межклеточное пространство и также легко (не нуждаясь в рецепторах) проникать в клетки-мишени. Внутри клетки он активирует одни энзимы и ингибирует другие.

7. Характеристика углеводов: классификация, функция. Важнейшие представители моно- и дисахаридов

Углеводы — широкий класс органических соединений, которые состоят из углерода, водорода и кислорода. В большинстве углеводов атомное соотношение водорода и кислорода одинаково с их отношением в воде, равным 2 : 1 (этим и объясняется происхождение названия «углеводы»); общая формула таких углеводов СmН2nОn. Исключение представляют дезоксисахара, которые имеют другой состав, например дезоксирибоза С5Н10О4, рамноза и фукоза С6Н12О5.

С точки зрения строения все углеводы можно рассматривать как многократно гидроксилированные альдегиды и кетоны, или как многоатомные аль-дегидо- и кетоспирты.

По числу углеводных остатков все углеводы классифицируют на:

моносахариды — углеводы, молекулы которых не могут быть разложены на более простые молекулы углеводов;

олигосахариды — углеводы, содержащие от двух до десяти одинаковых или различных моносахаридных остатков. По числу таких остатков различают дисахариды, трисахариды, тетрасахариды и т. д.;

полисахариды — углеводы, содержащие более десяти (до тысячи и выше) одинаковых или различных моносахаридных остатков.

Все олиго- и полисахариды подвергаются гидролизу с расщеплением на моносахаридные остатки, которые в результате присоединения воды образуют молекулы моносахаридов, например при кипячении в разбавленных кислых растворах. Образование олиго- и полисахаридов из моносахаридов по реакции конденсации протекает с выделением воды,

Моносахариды по виду функциональной группы (отличной от гидроксила ОН) делятся на альдозы (содержат альдегидную группу) и кетозы (содержат карбонильную группу). Все альдозы дают характерные реакции на альдегиды.

По числу атомов кислорода в молекуле (обычно оно равно числу атомов углерода) среди моносахаридов различают триозы (С3О3), тетрозы (С4O4), пентозы (С5О5), гексозы (С6О6), гептозы (С7О7) и т. д. К этим названиям при построении названий моносахаридов присоединяют функциональную приставку (альдо- или кето-), например; альдотриоза, альдотетроза, альдогексоза, альдопентоза.

Все моносахариды оптически активны, поскольку в их молекулах имеется асимметрический атом С (т. е. отсутствуют плоскость и центр симметрии молекулы). В зависимости от того, где расположена группа —ОН у предпоследнего атома С в углеродной цепи, изомерные углеводы будут D-и L-соединениями.

Наиболее важными представителями моносахаридов являются пентозы (арабиноза, ксилоза, рибоза) и гексозы (глюкоза, манноза, галактоза, фруктоза).

Дисахариды (простейшие олигосахариды) образуются при конденсации двух молекул моносахаридов с отщеплением воды:

С6Н12О6 + С6Н12О6 > С12Н22О11 + Н2О

Наиболее известными представителями дисахидов являются сахароза, лактоза, мальтоза.

8. Анаэробный гликолиз. Причины перехода на менее энергетически выгодное бескислородное окисление глюкозы

Под термином гликолиз понимают происходящее без участия кислорода (анаэробно) окисление глюкозы до молочной кислоты. Исходным субстратом гликолиза является глюкоза, она доставляется в маленькая мышь»>мышцы кровью, или в результате распада в мышце гликогена. Глюкоза активируется соединяясь с фосфорной кислотой, модифицируется и затем в результате несложных ферментативных процессов превращается в пировиноградную кислоту (ПВК). В анаэробных условиях, т.е. в условиях абсолютной или относительной недостаточности кислорода, ПВК окисляется до молочной кислоты. Таким образом, в условиях недостатка кислорода ресинтез АТФ осуществляется в результате гликолиза с накоплением недоокисленных продуктов метаболизма, в частности молоч- ной кислоты (лактата). Интенсивность анаэробной нагрузки может составлять не более 60 минут. Количество молекул АТФ синтезируемых за один цикл 2 — 3 . Гликолиз хорош тем, что не требует повышенного снабжения организма кислородом. Кроме того, он обладает гораздо большим резервом, чем креатин-киназный путь ресинтеза АТФ. Однако, во-первых он малоэффективен (всего три молекулы АТФ на молекулу глюкозы); во-вторых запасы гликогена в организме хотя и велики, но не безграничны и легко могут быть исчерпаны; в-третьих, гликолиз способствует накоплению в организме лактата, что приводит к закислению среды и далеко не безразлично для функций организма; в-четвертых, «запуск» гликолиза требует некоторого времени, он не настолько быстрый как креатинкиназная реакция и полное его развертывание возможно только через 10-20 секунд.

Бескислородное окисление, хотя и является малоэффективным в энергетическом отношении процессом, совершенно необходимо организму для быстрого реагирования на бескислородные условия и экстремальные нагрузки. Ведь при экстремальных нагрузках организм переходит на бескислородный путь окисления только лишь потому, что кислородные транспортные системы просто не успевают, да и не могут доставить к работающему органу адекватное количество кислорода.

9. Переваривание жиров в желудочно-кишечном тракте. Ферменты, участвующие в этом процессе

В процессах пищеварения все омыляемые липиды (жиры, фосфолипиды, гликолипиды, стериды) подвергаются гидролизу на составные части, уже названные ранее, стерины же химическим изменениям не подвергаются. При изучении этого материала следует обратить внимание на отличия пищеварения липидов от соответствующих процессов для углеводов и белков: особую роль желчных кислот в распаде липидов и транспорте продуктов пищеварения.

В составе липидов пищи преобладают триглицериды. Фосфолипидов, стреинов и других липидов потребляется значительно меньше.

Большая часть поступающих с пищей триглицеридов расщепляется до моноглицеридов и жирных кислот в тонком кишечнике. Гидролиз жиров происходит под влиянием липаз сока поджелудочной железы и слизистой оболочки тонкого кишечника. Соли желчных кислот и фосфолипиды, проникающие из печени в просвет тонкого кишечника в составе желчи, способствуют образованию устойчивых эмульсий. В результате эмульгирования резко увеличивается площадь соприкосновения образовавшихся мельчайших капелек жира с водным раствором липазы, и этим самым увеличивается липолитическое действие фермента. Соли желчных кислот стимулируют процесс расщепления жиров не только участвуя в их эмульгировании, но и активируя липазу.

Расщепление стероидов происходит в кишечнике при участии фермента холинэстеразы, выделяющегося с соком поджелудочной железы. В результате гидролиза стероидов образуются жирные кислоты и холестерин.

Фосфолипиды расщепляются полностью или частично под действием гидролитических ферментов — специфических фосфолипаз. Продуктом полного гидролиза фосфолипидов являются : глицерин, высшие жирные кислоты, фосфорная кислота и азотистые основания.

Всасыванию продуктов переваривания жиров предшествует образование мицелл — надмолекулярных образований или ассоциатов. Мицеллы содержат в качестве основного компонента соли желчных кислот, в которых растворены жирные кислоты, моноглицериды, холестерин и т.п.

В клетках кишечной стенки из продуктов пищеварения, а в клетках печени, жировой ткани и других органов из предшественников, возникших в обмене углеводов и белков, происходит построение молекул специфических липидов тела человека — ресинтез триглицеридов и фосфолипидов. Однако их жирнокислотный состав по сравнению с жирами пищи изменен: в триглицеридах, синтезируемых в слизистой оболочке кишечника содержатся арахидоновая и линоленовая кислоты даже в том случае, если они отсутствуют в пище. Кроме того, в клетках кишечного от др.-греч. — — сверх- и — сосок молочной железы»>эпителия жировая капля покрывается белковой оболочкой и происходит формирование хиломикронов — большая жировая капля, окруженная небольшим количеством белка. Транспортирует экзогенные липиды в печень, адипозную части нерастворимы в воде, для переноса из одного органа в другой они образуют особые транспортные частицы, в составе которых обязательно есть белковый компонент. В зависимости от места образования эти частицы различаются структурой, соотношением составных частей и плотностью. Если в составе такой частицы в процентном соотношении жиры преобладают над белками, то такие частицы называются липопротеинами очень низкой плотности (ЛПОНП) или липопротеинами низкой плотности (ЛПНП). По мере увеличения процентного содержания белка (до 40%) частица превращается в липопротеин высокой плотности (ЛПВП). В настоящее время изучение таких транспортных частиц дает возможность с большой степенью точности оценивать состояние липидного обмена организма и использование липидов в качестве источников энергии.

Если образование липидов происходит из углеводов или белков, предшественником глицерина становится промежуточный продукт гликолиза — фосфодиоксиацетон, жирных кислот и часть продуктов распада жиров всасывается из клеток кишечного кровь. Незначительная часть короткоцепочечных жирных кислот и глицерина способна всасываться непосредственно в образованная жидкой соединительной тканью. Состоит из плазмы и форменных элементов: клеток лейкоцитов и постклеточных структур: эритроцитов и тромбоцитов»>кровь воротной вены.

Липиды, образовавшиеся из продуктов пищеварения, поступают, в основном, в депо, где откладываются в запас. Они могут мобилизоваться при увеличении потребности организма в них. Часть вновь синтезированных липидов поступает в клетки различных органов, где используется преимущественно как структурный компонент протоплазмы и мембран клеток. Эти липиды, в отличие от депонированных, обладают видовой специфичностью и значительной устойчивостью.

Мобилизация липидов из депо особенно усиливается при охлаждении организма, длительной мышечной работе, понижении содержания углеводов. Мобилизация представляет собою липолиз (гидролитическое расщепление) липидов и включение продуктов этого расщепления в обменные процессы в различных органах.

10. Пути выведения атеросклероз, желчекаменная болезнь)

Холестерин поступает в организм из животной пищи или синтезируется в печени из других компонентов пищи. Подобно другим жирам, должен прикрепляться к белкам. Существует два типа белков, переносящих холестерин к клеткам-потребителям, где он используется по назначению. При контакте ЛПНП с мембраной (оболочкой) клетки, липофильный спирт легко отсоединяется от ЛПНП и проникает в клетку. В клетках существуют холестерина.

Соединение ЛПНП-холестерин легко окисляется. Это означает, что он становится легкой добычей свободных радикалов кислорода, и в этот момент сам выступает в роли свободного радикала, способного повреждать стенки кровеносных сосудов. По этой причине очень важно достаточное использование антиоксидантов для профилактики сердечно-сосудистых заболеваний (ССЗ). Кроме этого, имея низкую плотность, ЛПНП легко теряют липофильный спирт, который переходит на стенки сосудов.

ЛПВП (липопротеин высокой плотности), наоборот, имеют свойство «впитывать» свободный холестерин из клеток организма, и затем транспортного средства для доставки его в печень. При этом ЛПВП никогда не теряют липофильный спирт при транспортировке его в печень.

В печени часть холестерина превращается в желчные кислоты, а часть вместе с желчными кислотами поступает в кишечник. В кишечнике содержащийся в клеточных мембранах всех живых организмов за исключением безъядерных»>холестерин и желчные кислоты частично могут реабсорбироваться (снова всасываться в кишечнике) либо выводиться из организма вместе с калом. Значительную роль в связывании и выведении из организма крови взрослого человека — 3,9 — 5,2 ммоль/л.

Более высокий уровень растворим в жирах и органических растворителях. «>холестерина в крови требует коррекцию диетой, а при еще более значительном повышении необходима медикаментозная коррекция. Большое крови. Рекомендуемые цифры для подростков и взрослых — 1,5 — 3,3 г/л.

11. задача 1

При исследовании желудочного сока методом гель-фильтрации выделили неактивную форму пепсина с молекулярной массой 42кДа. После добавления к ферменту соляной кислоты молекулярная масса пепсина уменьшилась до 35 кДа и фермент стал активным. Объясните полученные данные. Какой вид регуляции характерен для данного фермента.

Пепсин является одним из основных протеолитических ферментов пищеварительного тракта. Вырабатывается в клетках слизистой оболочки желудка в неактивной форме — как профермент пепсиноген, который превращается в активный фермент пепсин в желудочном содержимом. Пепсин гидролизует пептидные связи и расщепляет практически все природные белки; играет важную роль в процессах пищеварения.

Имеются два уровня рН, при которых пепсины максимально активны: 1,5—2,4 и 3,4—3,9. При рН свыше 5,0 действие пепсинов прекращается. Эти ферменты выделены в кристаллическом виде. Пепсины расщепляют белки до полипептидов различной степени сложности.

Пепсины выделяются клетками желудочного сока в неактивной форме — в виде так называемых пепсиногенов, которые превращаются в активные ферменты — пепсины под влиянием соляной кислоты . Активация пепсиногена заключается в том, что от него отщепляется полипептид, содержащий аргинин и являющийся парализатором пепсина.

Соляная кислота: 1) создает такую концентрацию водородных ионов в желудке, при которой пепсины максимально активны; 2) превращает пепсиногены в пепсины.

12. задача 2

Какова судьба образовавшегося в цикле трикарбоновых кислот НАДН и ФАДН. Напишите химические реакции ЦТК, сопряженные с дыхательной цепью.

Цикл Кребса состоит из 8 стадий (в двух стадиях на схеме выделены промежуточные продукты), в ходе которых происходит:

1) полное окисление ацетильного остатка до двух молекул СО2,

2) образуются три молекулы восстановленного никотинамидадениндинуклеотида (НАДН) и одна восстановленного флавинадениндинуклеотида (ФАДН2), что является главным источником энергии, производимой в цикле и

3) образуется одна молекула гуанозинтрифосфата (ГТФ) в результате так называемого субстратного окисления.

В целом, путь энергетически выгоден (?G0′ = -14,8 ккал.)

Образующиеся при окислении пирувата и последующих реакциях цикла Кребса 3 моля НАДН и 1 моль ФАДН2 являются важными продуктами окислительных превращений. Дальнейшее их окисление осуществляется ферментами дыхательной цепи также в митохондриях и сопряжено с фосфорилированием, т.е. образованием АТФ за счет этерификации (образования фосфороорганических эфиров)минерального фосфата. Гликолиз, ферментное действие ПДГазы и цикл Кребса — всего в сумме 19 реакций — определяют полное окисление одной молекулы глюкозы до 6 молекул CO2 с образованием 38 молекул АТФ — этой разменной «энергетической валюты» клетки. процесс окисления НАДН и ФАДН2 ферментами дыхательной цепи энергетически весьма эффективен, происходит с использованием кислорода воздуха, приводит к образованию воды и служит основным источником энергетических ресурсов клетки (более 90%). Однако в его непосредственной реализации ферменты цикла Кребса не участвуют. В каждой клетке человека есть от 100 до 1000 митохондрий, обеспечивающих жизнедеятельность энергией.

13 задача 3

Предложите витамины, которые следует использовать для усиления энергетического обмена. Приведите биохимическое объяснение их участия в энергетическом обмене.

Витамины группы В принимают непосредственное участие в энергическом обмене. Витамин В1, превращаясь в организме в тиаминдифосфат (кокарбоксилазу), в качестве кофермента входит в состав важнейших ферментов энергетического обмена. вместе с ним в энергетическом обмене на разных этапах биологического окисления углеводов, жиров и белков принимают участие витамин В2, никотинамид и биотин.

14. задача 4

Введение глюкагона и кортизола вызывают гипергликемию. Объясните, почему при введении глюкагона она возникает быстро и длится долго, а при введении кортизола — развивается через несколько часов и долго сохраняется?

Рассмотрим принципиальное действие данных ферментов:

Название

Строение

Сигнал для секреции

Органы мишени

Механизм передачи сигнала

Изменение метаболизма в клетках мишени

Глюкагон ?-клетки поджелудочной железы

пептид

сниженная концентрация глюкагона в крови

печень, жировая ткань

Через мембранные крови, опосредованное кортикотропином

Печень мышцы

Через цитоплазматические сразу, так как стимулом для секреции глюкагона является уменьшение уровня глюкозы в крови. Действует за счет гликогенолиза. Увеличение глюкозы в крови стимулирует распад белка, из аминокислот образуется глюкоза. Кортизон же стимулирует катаболизм белка и глюконеогенез, вызывая повышение содержания глюкозы в плазме крови. Этот эффект обусловлен стимулированием процессов глюконеогенеза в печени, т.е. образования глюкозы из аминокислот и жирных кислот.

15. задача 5

В сыворотке крови больного снижена активность холинэстеразы, повышена активность аргиназы. Объясните, почему этому больному врач рекомендовал принимать фенипептол, который увеличивает количество желчи, повышает в ней содержание холестерина, желчных кислот и повышает ток желчи по желчным путям.

Роль печени в белковом обмене заключается в расщеплении и «перестройке» аминокислот, образовании химически нейтральной мочевины из токсичного для организма аммиака, а также в синтезе белковых молекул. Аминокислоты, которые всасываются в кишечнике и образуются при расщеплении тканевого белка, составляют «резервуар аминокислот» организма, который может служить как источником энергии, так и строительным материалом для синтеза белков.

При снижении активности холинэстеразы и повышении активности аргиназы нарушается белоксинтезирующая функции печени.

Список литературы

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник.- М.: медицина, 2001.- с.115

2. Кнорре Д.Г., С.М. Мызина Биологическая химия. — М.: Высшая школа, 2003. — с.293.

3. Кочетов Г.А. Практическое руководство по энзимологии.- М., 1989

4. Василенко Ю.К. Биологическая химия. — М.: Высшая школа, 1978. -с.46.

5. Основы биохимии / Под ред. Анисимова. — М.Высшая школа, 1986. — с.55.

6. Ермолаев М.В., Ильичева Л.П. Биологическая химия. — М.:медицина, 2002. — 214.

7. Журавлева И.А., Мелентьев И.А., Виноградов Н.А. Роль окиси азота в кардиологии и гастроэнтерологии // Клиническая медицина,1997; 75; 4: 18-21.

8. Фёршт Э. Структура и механизм действия ферментов.- М.: мир., 1980.- с. 373-388

9. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты: пер.англ.- М.: мир, 1982.- т.1.- с. 370-375

10. Асатиани В.С. Биохимическая фотометрия.- М.: Изд. АН СССР, 1957.- с.248-253

]]>