Учебная работа. Влияние молекулярного кислорода на спектрально-оптические свойства окрашенных растворов гемоглобина в пористой среде

Учебная работа. Влияние молекулярного кислорода на спектрально-оптические свойства окрашенных растворов гемоглобина в пористой среде

Министерство образования и науки Русской Федерации

Федеральное Государственное экономное

образовательное учреждение

высшего проф образования

«оренбургский муниципальный институт»

Физический факультет

Кафедра радиофизики и электроники

выпускная квалификационная работа

Воздействие молекулярного кислорода на спектрально-оптические характеристики окрашенных смесей гемоглобина в пористой среде

Оренбург 2015

ЗАДАНИЕ

на выполнение выпускной квалификационной работы

студентке Евминовой Светлане Николаевне

по направлению подготовки (специальности) 010707.65 — Мед физика

1 Тема выпускной квалификационной работы (Утверждена приказом № 1948 — С от 15.12.2014)

Воздействие молекулярного кислорода на спектрально-оптические характеристики окрашенных смесей гемоглобина в пористой среде

2 Срок сдачи студентом ВКР «01» июня 2015 г.

3 Цель и задачки выпускной квалификационной работы

Целью данной работы является экспериментальное исследование воздействия молекулярного кислорода на спектрально-оптические характеристики смесей гемоглобина с применением различных красителей в кислородопроницаемых и пористых средах.

Для выполнения цели работы нужно решить последующие задачки:

3.1 Изучить воздействие молекулярного кислорода на спектрально-оптические свойства белковых молекул

3.2 Изучить воздействие характеристик силикагеля на спектрально-оптические характеристики окрашенных веществом.

3.3 Провести опыты по воздействию молекулярного кислорода на спектрально-оптические характеристики окрашенных смесей гемоглобина в пористой среде.

4 Начальные данные к выпускной квалификационной работе

4.1 Статьи и монографии по вопросцам строения, функционирования и особенностей молекулы гемоглобина, также статьи о динамике действий присоединения молекулярного кислорода к молекулам гемоглобина;

4.2 Приборы и оборудование: спектрофотометр Т-70, люминесцентная установка на базе монохроматора МДР-204, лабораторные весы HR-60, лазер blue laser torch, кинетическая спектральная установка.

4.3 Программное обеспечение спектрофотометра Т-70, программное обеспечение монохроматора ВДР-204, программный пакет MicroCAL Origin 7.5 Pro.

5 Список графического материала

Иллюстративный материал должен хорошо отражать все результаты дипломной работы, включая выбор пористой среды, воздействие молекулярного кислорода на люминесценцию окрашенных смесей гемоглобина в силикагеле.

Дата выдачи и получения задания

Управляющий»17″ декабря 2014 г. _________ В.Н.Степанов

Студент»17″ декабря 2014 г. _________ С.Н.Евминова

Содержание

• Введение
• 1. процесс взаимодействия гемоглобина с молекулами кислорода
• 1.1 Значимость молекулярного кислорода в дыхательном процессе
• 1.2 Роль гемоглобина как переносчика кислорода
• 1.3 Пористая структура — силикагель
• 1.4 Явление люминесценции
• 2. Описание экспериментальных установок и методик проведения тестов
• 2.1 Люминесцентная установка с возможностью откачки воздуха из кюветы с прототипом
• 2.1.1 Аппарат лазерный АТС (то есть автоматическая телефонная станция) 53-250
• 2.1.2 Вакуумный мини-насос Милливак
• 2.1.3 Монохроматор МДР-204
• 2.2 Лазерный кинетический спектрохронограф с возможностью откачки воздуха из кюветы с прототипом
• 2.2.1 Импульсный лазер LQ529
• 2.2.2 Осциллограф цифровой GDS-840 С
• 2.3 Спектрофотометр Т70
• 2.4 электрические лабораторные весы HR-60
• 2.5 Изготовление смесей
• 2.6 методика заливки пленок
• 2.7 Проведение тестов
• 3. Результаты тестов
• 3.1 Абсорбционный анализ люминесценции пористых образцов, окрашенных веществом красителей и гемоглобина
• 3.4 Люминесцентный Гемоглобин — белок эритроцитов, бардовых кровяных клеток, переносящий молекулярный кислород от легких к тканям в организмах позвоночных звериных. Гемоглобин можно считать собственного рода модельным белком, структура, характеристики и функции которого более много исследованы по сопоставлению с иными белками в протяжении крайних 50 лет. Южноамериканский физик Хопфилд именовал его атомом водорода современной биохимии, имея в виду, что исследование гемоглобина сыграло в биохимии ту же роль, что и исследование атома водорода в физике. Гемоглобин именуют также знатным ферментом, так как исследования его структуры в статике и динамике дозволили существенно продвинуться в осознании устройств функционирования ферментов. структура этого глобулярного белка известна в деталях основным образом благодаря работам британского биофизика Макса Перуца, который получил 1-ые рентгеноструктурные данные еще в конце 40-х годов нашего века. За эти исследования он был удостоен Нобелевской премии.

  Большая часть познаний о физиологии (Физиология от греч. — природа и греч. — знание — наука о сущности живого) человека и почти все нюансы патологии берут свое начало от исследовательских работ гемоглобина. Его белки изучались методом кристаллографии структур, клонированием и секвенированием генов, исследованием ДНК (Дезоксирибонуклеиновая кислота — макромолекула, обеспечивающая хранение, передачу из поколения в поколение и реализацию генетической программы развития и функционирования живых организмов). стала известна роль гемоглобина в транспорте оксидов азота и полный контроль альфа и бета глобиновых генов. Эти данные дозволили начать применять гидроксимочевину для роста уровня фетального гемоглобина при серповидно-клеточной анемии.

  исследование структуры белков способом рентгеноструктурного анализа началось в конце 1930-х гг., когда Дж.Бернал, Д.Кроуфут-Ходжкин, Д.Филлипс и остальные стали получать 1-ые рентгенограммы белковых кристаллов. В то время способ рентгеноструктурного анализа применялся в главном для исследования структуры обычных молекул. Белковые молекулы были так сложными, что в течение следующих 15 лет ученым так и не удалось достигнуть существенных фурроров при исследовании их структуры. Но сам способ за этот период времени существенно усовершенствовался с технической стороны.

  Быстрый прогресс в области рентгеноструктурного анализа начался в 1953 г. с разработки Перуцем способа изоморфного замещения (введение атомов томных металлов в молекулы кристаллических белков). Этот прием дозволил применять рентгеноструктурный анализ для исследования белка гемоглобина.

  Пока Перуц разбирался с молекулой гемоглобина, Кендрю удачно применил его способ томных атомов для исследования структуры сравнимо обычного белка миоглобина кашалота.

  В ранешних работах по исследованию структуры гемоглобина Перуц получал проекции молекул на плоскости. Но, как писал потом Кендрю [1], анализ таковых изображений, являвшихся по существу только силуэтами весьма сложных молекул, давал не достаточно сведений о их структуре. Было разумеется, что при предстоящем использовании способа нужно ввести в него такие усовершенствования, которые бы дозволяли изучить структуры в системе 3-х координат.

  В итоге работы с миоглобином при использовании способа изоморфного замещения Кендрю в 1957 г. на базе рентгеноструктурного анализа в первый раз получил трехмерную модель данной для нас молекулы с разрешение до 6 ?. Хотя такое разрешение было недостающим для выявления боковых цепей и даже конфигурации самой полипептидной цепи, оно давало картину общего расположения полипептидной цепи и группы гема, иными словами, дозволяло найти в общем виде третичную структуру молекулы. Как вспоминал позже Кендрю, «мы узрели нечто, чего же никто ранее не узрел… Это была трехмерная структура молекулы белка во всей ее трудности» [2].

  Применив для обработки результатов анализа ЭВМ (Электронная вычислительная машина — комплекс технических средств, предназначенных для автоматической обработки информации в процессе решения вычислительных и информационных задач), в 1959 г. Кендрю расшифровал пространственное строение молекулы миоглобина. Он выстроил также модель, дающую Меж тем, продолжая свои исследования, Перуц с сотрудниками получил также трехмерное изображение молекулы гемоглобина лошадки с разрешением до 5,5 ?. Расшифровка структуры данной для нас наиболее большой белковой молекулы была существенно облегчена плодами, приобретенными при исследовании третичной структуры миоглобина кашалота. Оказалось, что структура миоглобина очень близка к третичной структуре каждой из 4 субъединиц гемоглобина. Ах так о этом вспоминал сам Перуц: «В летнюю пору 1959 года, практически через 22 года опосля того, как я получил первую рентгенограмму гемоглобина, мы смогли в конце концов выстроить трехмерную карту электрической плотности гемоглобина с разрешающей способностью 5,5 ангстрем, подобно той, которая на два года ранее была получена для миоглобина. И как числа со счетчика были перенесены на контурную карту, мы удостоверились в том, что любая из 4 цепей гемоглобина по форме весьма припоминает единственную цель миоглобина. Бета-цепь и миоглобин были совершенно схожи, а альфа-цепь различалась от их только наиболее маленьким поперечником одной малеханькой петли. Миоглобин был экстрагирован Кендрю из мускул кашалота. Гемоглобин был получен из крови (внутренней средой организма человека и животных) лошадок. Позднейшие исследовательских работ проявили, что миоглобин тюленя и лошадки, гемоглобин человека и скотины имеют также схожее строение» [3].

  Молекулы гемоглобина человека состоят из плотно упакованных протеинов, состоящих из симметричных спаренных димерных полипептидных цепей: альфа и бета- глобинов, в тетрамерных структурно-функциональных единицах. Альфа2/бета2 молекулярные формы — главные структурные единицы гемоглобина взрослого человека. Основная функция гемоглобина у млекопитающих — транспорт кислорода от легких к тканям; он вовлечен в специфичный транспорт 3-х остальных газов: углекислого газа, монооксида углерода (угарного газа) и нитрида азота (NO).

  Функциональное

  Набросок 1 — Рентгеноструктурный анализ молекулы гемоглобина, показывающий ее высшую компактность в эритроците

  На рисунке 1 под буковкой А изображено положение в-спирали (показано в виде трубок) в каждой в-единице — одна слева и одна повернута на 180°, справа — показано, как 4 гемовых группы с атомами железа связывают молекулы газа. Также показано пространство серповидной мутации в мутантной в-глобиновой цепи и цистеин в 93 положении. Молекулы гемоглобина в эритроцитах, как показано на вставке справа, плотно упакованы (концентрация 34 г/дЛ) и не достаточно контактируют с растворителем. Это дозволяет кислороду не только лишь отлично передвигаться в каждой клеточке, да и влиять на хим состав молекулы. к примеру, полимеризации гемоглобина в серповидной клеточке при незначимой деоксигенации, на рисунке под буковкой В показаны конфигурации четвертичной структуры гемоглобина в тетрамере при переходе от окси конформации (слева) к дезокси конформации (справа). Атомы железа сдвинуты относительно плоскости групп гемма и центральная полость меж в-цепями, открываясь, упрощает связи с 2.3 BPG.

  Гемоглобин — один из более отлично изученных белков. 10-ки лет исследовательских работ гемоглобина в почти всех лабораториях мира привели к значительному прогрессу в описании и осознании физических, хим и био качеств его функционирования. работы Макса Перуца и его служащих в Кавендишской лаборатории (Кембридж, Англия) занесли большой вклад в исследование этого белка. Но значимость этих работ касается не только лишь гемоглобина. Они послужили основой развития современных представлений о механизмах ферментативного катализа, связав конкретно кинетику и термодинамику биохимических реакций с динамикой конформационных конфигураций макромолекул белка. Если отвлечься от конкретной практической полезности приобретенных результатов для медицины, фармакологии, то базовое значение работ по исследованию механизма функционирования гемоглобина заключается в стимулировании прогресса в установлении законов протекания важных действий: ферментативного катализа и внутриклеточной трансформации энергии в био системах.

  Потому что одной из главных функций гемоглобина является перенос молекул кислорода, то больший Энтузиазм представляет исследование взаимодействия гемоглобина с молекулярным кислородом. Исследования в данной области проводятся обычно оптико-спектроскопическими способами. В ряду больших научных центров проводятся изыскания в данном направлении, что показывает на актуальность данной дипломной работы. Специфичность данной дипломной работы состоит в том, что все происходящие эффекты наблюдаются в особых пористых средах. Некие органы человека и остальных звериных можно разглядывать как пористые среды, в связи с чем произведена человека. В качестве аналога пористой среды употребляется среда — силикагель. В рамках дипломной работы изготовлен литературный обзор на тему исследования, проведены серии оптико-спектроскопических исследовательских работ, получены данные тестов и изготовлен ряд выводов.

  1. процесс взаимодействия гемоглобина с молекулами кислорода

  1.1 Значимость молекулярного кислорода в дыхательном процессе

  дыхание — это окислительно-восстановительный процесс, идущий с образованием АТФ, при котором роль доноров водорода (электронов) играют органические либо неорганические соединения, а акцепторами водорода (электронов) постоянно служат неорганические соединения. Если конечным акцептором электронов является молекулярный кислород, то таковой дыхательный процесс именуется аэробным дыханием.

  Разумеется преимущество кислородного (аэробного) типа энергетики перед анаэробиозом. количество энергии, выделяющейся при окислении данного питательного вещества кислородом, в несколько раз превосходит энергию, выделяющуюся при его окислении, к примеру, пировиноградной кислотой, применяемой в качестве окислителя при таком всераспространенном типе брожения, как гликолиз. Такие соотношения обоснованы различиями в окислительно-восстановительных потенциалах пары «кислород/вода» (+ 0,82 В) и «пировиноградная кислота/молочная кислота» (- 0,19 В). Если учитывать, что потенциалы главных субстратов дыхания и брожения больше либо равны — 0,7 В, то наибольшие разности потенциалов окислителя и восстановителя для дыхания будут составлять 0,7 В + 0,82 В = 1,52 В и для гликолиза 0,7 В — 0,19 В = 0,51 В. [4]

  История открытия кислорода, как и азота, связана с продолжавшимся несколько веков исследованием атмосферного воздуха. О том, что воздух по собственной природе не однороден, а включает части, одна из которых поддерживает горение и дыхание, а иная — нет, знали еще в 8 веке китайский алхимик Мао Хоа, а позже в Европе — Леонардо да Винчи. В 1665 британский естествоиспытатель Р. Гук писал, что воздух состоит из газа, содержащегося в селитре, также из неактивного газа, составляющего огромную часть воздуха. О том, что воздух содержит элемент, поддерживающий жизнь, в 18 веке было понятно почти всем химикам. Шведский аптекарь и химик Карл Шееле начал учить состав воздуха в 1768. В течение 3-х лет он разлагал нагреванием селитры (KNO3, NaNO3) и остальные вещества и получал «пламенный воздух», поддерживающий дыхание и горение. Но результаты собственных опытов Шееле обнародовал лишь в 1777 году в книжке «Хим трактат о воздухе и огне». В 1774 британский священник и натуралист Дж. Пристли нагреванием «жженой ртути» (оксида ртути HgO) получил газ, поддерживающий горение. Будучи в Париже, Пристли, не знавший, что приобретенный им газ заходит в состав воздуха, сказал о собственном открытии А. Лавуазье и остальным ученым. К этому времени был открыт и азот. В 1775 Лавуазье пришел к выводу, что обыденный воздух состоит из 2-ух газов — газа, нужного для дыхания и поддерживающего горение, и газа «обратного нрава» — азота. Лавуазье именовал поддерживающий горение газ oxygene — «образующий кислоты» (от греч. oxys — кислый и gennao — рождаю; отсюда и российское заглавие «кислород»), потому что он тогда считал, что все кислоты содержат кислород. издавна уже понятно, что кислоты бывают как кислородсодержащими, так и бескислородными, но заглавие, данное элементу Лавуазье, осталось постоянным. В протяжении практически полутора веков 1/16 часть массы атома кислорода служила единицей сопоставления масс разных атомов меж собой и использовалась при численной характеристике масс атомов разных частей (так именуемая кислородная шкала атомных масс).

  Молекулярный кислород (газообразный либо водянистый) — парамагнитное вещество, в каждой молекуле О2 имеется по 2 неспаренных электрона. Данный факт можно разъяснить тем, что в молекуле на каждой из 2-ух разрыхляющих орбиталей находится по одному неспаренному электрону. Энергия диссоциации молекулы О2 на атомы достаточно высока и составляет 493,57 кДж/моль.

  В вольном виде встречается в виде 2-ух модификаций О2 («обыденный» кислород) и О3(озон). О2 — газ без цвета и аромата. При обычных критериях плотность газа кислорода 1,42897 кг/м3. температура кипения водянистого кислорода (жидкость имеет голубой цвет) равна -182,9°C. При температурах от -218,7°C до -229,4°C существует жесткий кислород с кубической сеткой (-модификация), при температурах от -229,4°C до -249,3°C — -модификация с гексагональной сеткой и при температурах ниже -249,3°C — кубическая -модификация. При завышенном давлении и низких температурах получены и остальные модификации твердого кислорода.

  При 20°С растворимость газа О2: 3,1 мл на 100 мл воды, 22 мл на 100 мл этанола, 23,1 мл на 100 мл ацетона. Есть органические фторсодержащие воды (к примеру, перфторбутилтетрагидрофуран), в каких растворимость кислорода существенно наиболее высочайшая.

  Высочайшая крепкость хим связи меж атомами в молекуле О2 приводит к тому, что при комнатной температуре газообразный кислород химически малоактивен. В природе он медлительно вступает в перевоплощения при действиях тления. Не считая того, кислород при комнатной температуре способен реагировать с гемоглобином крови (внутренней средой организма человека и животных) (поточнее с железом II гемма), что обеспечивает перенос кислорода от органов дыхания к остальным органам.

  Реакции био окисления, наиболее действенные, чем античные энерго процессы брожения и гликолиза, пичкают живы организмы большей частью нужной им энергии. Исключение составляют облигатные анаэробы, к примеру, некие паразиты, для которых кислород является ядом. Внедрение кислорода, владеющего высочайшим окислительно-восстановительным потенциалом, в качестве конечного акцептора электронов в цепи дыхательных ферментов, привело к появлению биохимического механизма дыхания современного типа. Этот механизм и обеспечивает энергией аэробные организмы [5].

  наличие на Земле кислорода является одним из причин способности существования жизни на нашей планетке.

  Кислород в составе воздуха через дыхательные пути попадает в легкие. Концы самых маленьких бронхов в легких завершаются обилием тонкостенных легочных пузырьков альвеол — это 500 миллионов пузырьков поперечником 0,2 мм. тут и происходит газообмен. Кислород из легочных пузырьков просачивается в образованная жидкой соединительной тканью. Состоит из плазмы и форменных элементов: клеток лейкоцитов и постклеточных структур: эритроцитов и тромбоцитов»>кровь (внутренняя среда организма, образованная жидкой соединительной тканью. Состоит из плазмы и форменных элементов: клеток лейкоцитов и постклеточных структур: эритроцитов и тромбоцитов) обогащается кислородом и преобразуется в артериальную. Кислород связывается с гемоглобином, который содержится в эритроцитах, насыщенная кислородом кровь (внутренняя среда организма, образованная жидкой соединительной тканью. Состоит из плазмы и форменных элементов: клеток лейкоцитов и постклеточных структур: эритроцитов и тромбоцитов) поступает в сердечко и выталкивается в большенный круг кровообращения (Кровообращение — важный фактор в жизнедеятельности организма человека и ряда животных). По нему кровь (внутренняя среда организма, образованная жидкой соединительной тканью. Состоит из плазмы и форменных элементов: клеток лейкоцитов и постклеточных структур: эритроцитов и тромбоцитов) разносит кислород по всем тканям организма.

  Поступление кислорода в ткани (Строение тканей живых организмов изучает наука гистология) обеспечивает их наилучшее функционирование, при недостающем же поступлении наблюдается процесс кислородного голодания — гипоксии [6].

  Переносимый кислород находится в крови (внутренней средой организма человека и животных) в 2-ух состояниях. Маленькая часть кислорода находится в растворенном состоянии в плазме. Коэффициент растворимости кислорода в крови (внутренней средой организма человека и животных) невелик и составляет (при температуре 37°С и парциальном давлении кислорода 100 мм ртутного столба) 0,3 о.%. Это означает, что любые 100 мл обычной крови (внутренней средой организма человека и животных) могут переносить в растворенном состоянии только 0,3 мл кислорода, что очевидно недостаточно для поддержания жизнедеятельности организма человека.

  В процессе эволюции был выработан принципно иной механизм переноса кислорода кровью (внутренней средой организма). Этот механизм связан с наличием в крови (внутренней средой организма человека и животных) специального сложного белка (хромопротеида), способного обратимо присоединять молекулярный кислород. В организме человека и высших звериных таковым хромопротеидом является гемоглобин, находящийся в эритроцитах.

  Гемоглобин присоединяет кислород в среде с высочайшим парциальным давлением кислорода и дает кислород в среду с низким парциальным давлением. Любой гр гемоглобина в обычных критериях может присоединять 1,34 мл кислорода. Так как обычное содержание гемоглобина в крови (внутренней средой организма человека и животных) составляет 145-170 г/л, то 100 мл крови (внутренней средой организма человека и животных) могут переносить в связанном с гемоглобином состоянии 19-21 мл кислорода [7].

  В данной работе проводилось, а именно, действие лазерным излучением на пористую среду (с гемоглобином) с высаженными на нем молекулами красителя (люминесцентной метки).

  В работе [8] изучена кинетика замедленной флуоресценции, вызванной аннигиляцией триплетных возбужденных центров с мигрирующими 1Дg-возбуждениями молекулярного кислорода.

  Нелинейное тушение возбужденных электрических триплетных (Т) состояний молекул красителей, внедренных в кислородосодержащие матрицы, возникает в итоге реакции аннигиляции Т- и 1Дg(О2)-возбуждений [9]. Временнбя зависимость концентрации Т-центров nT(t|n0) для разных исходных плотностей n0 этих частиц различна, и это просто находится при изменении накачки системы. Экспериментально измеряемые величины, являющиеся функциями либо функционалами от nT, сохраняют чувствительность к вариантам n0. В работах [10] и [11] подчеркивалась нетипичная форма временнуй зависимости интенсивности замедленной флуоресценции (ЗФ) IDF(t) ряда красителей, сопровождающей Т — 1Дg-слияние (кумуляцию энергии). Не считая того, было установлено, что горбообразный нрав кинетической кривой свечения связан с сенсибилизированным заселением 1Дg — состояний в реакции

  .(1.1)

  В исходный момент времени концентрация 1Дg -возбуждений nД равна нулю, а сигнал ЗФ наращивается в течение некого времени tm. В [12] показано, что временные законы nT(t) и nД(t) формируются как суперпозиции локальных кинетик, получивших специфичное развитие в пространственных областях с различной плотностью n0. В то же время в [13], установлена возможность моментального (10 нс << фt, фД, где фt, фД — времена жизни Т-состояния красителя и 1Дg-состояния молекул О2 соответственно) однородного измерения концентрации nT при помощи доп лазерного импульса в случайный момент времени t0 в итоге лазероиндуцированной необратимой цепочки переходов Т1 > Тm ?Sn.

  1.2 Роль гемоглобина как переносчика кислорода

  Гемоглобин — железосодержащий дыхательный пигмент крови (внутренней средой организма человека и животных) позвоночных и почти всех беспозвоночных звериных, осуществляющий перенос кислорода от органов дыхания к тканям организма. В крови (внутренней средой организма человека и животных) позвоночных и неких беспозвоночных гемоглобин содержится снутри эритроцитов в растворенном состоянии.

  Молекула гемоглобина позвоночных звериных состоит из белка — глобина и железосодержащей группы — гема. В состав гема входят четыре протопорфириновых кольца, каждое из которых содержит атом двухвалентного железа. Молекулярный вес гемоглобина — 66 000— 68 000. Физиологическая функция гемоглобина как переносчика кислорода базирована на его возможности обратимо связывать кислород зависимо от концентрации крайнего в крови (внутренней средой организма человека и животных). В присутствии кислорода железо гема связывает одну молекулу кислорода, при всем этом гемоглобин преобразуется в оксигемоглобин. При содействии гемоглобина с окисью углерода (к примеру, при отравлении сиим газом) появляется наиболее размеренный комплекс — карбоксигемоглобин.

  Продуктами распада гемоглобина являются бессчетные железопорфириновые комплексы. При всем этом происходит полное отделение гема от белка (хромопротеида); это отделение протекает с перевоплощением железа в трехвалентную форму. Получаемый железопротопорфирин именуется гемином, а его соединения — геминодериватами.

  Набросок 2 — структура гема гемоглобина

  Молекула гемоглобина состоит из 4 субъединиц: 2-ух б и 2-ух в — и соответственно содержит четыре полипептидные цепочки 2-ух видов. Любая б-цепочка содержит 141, а в-цепочка — 146 аминокислотных остатков. Таковым образом, вся молекула гемоглобина включает 574 аминокислоты. Хотя аминокислотные последовательности б- и в-цепочек различны, они имеют фактически однообразные третичные пространственные структуры. Фактически говоря, приведенные выше детали структуры относятся не к гемоглобину, а к его белковой компоненте — глобину. Любая субъединица гемоглобина содержит одну небелковую (так именуемую простетическую) группу — гем. Гем представляет собой комплекс Fe(II) с протопорфирином. структура гемма представлена на рисунке 2.

  Группировка гема представляет собой сложную копланарную циклическую систему, состоящую из центрального атома, который образует координационные связи с 4-мя остатками пиррола, соединенными метановыми мостиками (= СН -). В гемоглобине железо обычно находится в состоянии окисления (2+).

  Четыре субъединицы — две б и две в — соединяются в единую структуру таковым образом, что б -субъединицы контактируют лишь с в -субъединицами и напротив, как показано на рисунке 3.

  Набросок 3 — Схематичное изображение четвертичной структуры гемоглобина: Fe — гем гемоглобина

  Как видно из рисунка 3, одна молекула гемоглобина способна переносить 4 молекулы кислорода. И связывание, и освобождение кислорода сопровождается конформационными переменами структуры б — и в -субъединиц гемоглобина и их обоюдного расположения в эпимолекуле. Данный факт свидетельствует о том, что четвертичная структура белка не является полностью твердой.

  Атом железа может образовать 6 координационных связей. Четыре связи ориентированы к атомам азота пиррольных колец, оставшиеся две связи — перпендикулярно к плоскости порфиринового кольца по обе его стороны. Гемы размещены поблизости поверхности белковой глобулы в особых кармашках, образованных складками полипептидных цепочек глобина. Гемоглобин при обычном функционировании может находиться в одной из 3-х форм: феррогемоглобин (обычно именуемый дезоксигемоглобином либо просто гемоглобином), оксигемоглобин и ферригемоглобин (именуемый также метгемоглобином). В феррогемоглобине железо находится в закисной форме Fe(II), одна из 2-ух связей, перпендикулярных к плоскости порфиринового кольца, ориентирована к атому азота гистидинового остатка, а 2-ая связь свободна. Не считая этого гистидинового остатка, именуемого проксимальным (примыкающим), по другую сторону порфиринового кольца и на большем расстоянии от него находится иной гистидиновый остаток — дистальный гистидин, не связанный конкретно с атомом железа. Взаимодействие молекулярного кислорода со вольным гемом приводит к необратимому окислению атома железа гемма [Fe(II) > Fe(III); гем > гемин]. В дезоксигемоглобине глобин защищает железо от окисления.

  Обратимое присоединение кислорода (оксигенация), позволяющее гемоглобину делать свою основную функцию переносчика, обеспечивается возможностью образовать крепкие пятую и шестую координационные связи и перенести электрон на кислород не от железа (другими словами окислить Fe2+), а от имидазольного кольца проксимального гистидина.

  Для связывания кислорода с гемоглобином свойственна кооперативность: опосля присоединения первой молекулы кислорода связывание следующих облегчается. В этом проявляется так именуемый аллостерический эффект [15].

  Стоит увидеть, что лазерное излучение оказывает воздействие на процесс оксигенации гемоглобина. Создатели работы [16] определяли величину насыщения артериальной крови (внутренней средой организма человека и животных) кислородом первой фаланги пальца при помощи высокочувствительного быстродействующего пульсоксиметра. Третью фалангу пальца подвергали облучению He-Ne лазера (20 мВт).

  На рисунке 4 представлено изменение величины насыщения артериальной крови (внутренней средой организма человека и животных) кислородом при действии лазерного излучением.

  Набросок 4 — Воздействие лазерного излучения на насыщение артериальной крови (внутренней средой организма человека и животных) кислородом

  На кривой насыщения регистрируются конфигурации от дыхательных циклов: 40 секунд — начало действия, 170 секунд — окончание. Понижение насыщения гемоглобина синхронное с действием, показывает доп освобождение кислорода в итоге фотодиссоциации гемоглобина. Это не быть может соединено с улучшением микроциркуляции. Все происходит очень стремительно и синхронно. Таковым образом, это означает, что низкоинтенсивное лазерное облучение вызволяет кислород в месте облучения. Создатели молвят о лазерно-индуцированной оксигенации тканей. Идет речь о селективном повышении локальной концентрации кислорода в тканях. Создатели разъясняют этот эффект сдвигом кривой диссоциации оксигемоглобина. И доказывают это совпадением диапазона поглощения гемоглобина и оксигемоглобина с длиной волны He-Ne лазера. Другими словами, по воззрению создателей, оксигемоглобин является акцептором фотона.

  большенный энтузиазм для исследователей представляют индивидуальности поведения молекул газов (лигандов) в гемовом кармашке гемоглобина и миоглобина. В работе [16] рассмотрены механизмы диффузии лигандов в миоглобине, строение которого весьма сходно со строением в-субъединицы молекулы гемоглобина.

  Итог расчетов Д. Кейза и М. Карплюса в 1979 году оказался по тем временам несколько нежданным. Выяснилось, что скорость диффузии лиганда в белке очень чувствительна к виду межатомных потенциалов взаимодействия, определяющих конформационную подвижность. Конформационная подвижность обоснована возможностью вращения молекулярных групп вокруг одинарных С-С-связей [17]. В вакууме при повороте на полный угол преодолеваются обычно три возможных барьера высотой ~ 2-4 ккал/моль. В плотноупакованной белковой глобуле эти вращения очень заторможены из-за стерических препятствий, и, чудилось бы, ими можно пренебречь и разглядывать лишь маленькие колебания атомов около локальных положений равновесия. Расчет динамики связывания лиганда с миоглобином показал, что в этом случае энергия активации диффузии составляет ~ 100т ккал/моль, что приблизительно в 10 раз больше экспериментальной величины, и процесс при комнатных температурах фактически заморожен. Этот итог на сто процентов опроверг значения ~ 10 ккал/моль. Наиболее того, оказалось, что в структуре миоглобина можно выделить два канала для проникания лиганда из раствора в гемовый кармашек. Эти каналы работают с вероятностью около 60 и 40% соответственно и по собственной структуре представляют систему флуктуационно открывающихся щелей (дверей), образованных аминокислотными остатками. На рисунке 5 схематически показан путь передвижения СО в молекуле гемоглобина из гемового кармашка параллельно гемовой плоскости через участок альфа-спирали Е по более действенному каналу. Молекула СО поначалу преодолевает участок меж гистидином HisE7 и валином ValEll, а потом меж HisE7 и треонином ThrElo с предстоящим выходом в растворитель.

  Набросок 5 — Схематическое изображение 1-го из каналов для диффузии лиганда в миоглобине

  На рисунке 5 шариком обозначено пространство расположения связанного СО в гемовом кармашке. Пунктир указывает путь выхода лиганда в растворитель. Плоскость рисунка параллельна гемовой плоскости и находится над ней на расстоянии 3,2 ?. Обозначены положения аминокислотных остатков с указанием спирального участка и номера остатка в спирали (HisE7, ValE11, ThrE10); положение первого аминокислотного остатка в неспирализованном участке, соединяющем спирали С и D (CD1Phe); участок одной из пропионатных боковых цепей, присоединенных к молекуле гемма (3 prop).

  Набросок 6 — Модель диффузии в структурированной среде (белке)

  При раскрытии флуктуационной щели на величину х>x0 субстрат 1 может диффундировать через щель. Диффузия субстрата 2 очень затруднена, потому что требуется большая деформация щели (большая энергия активации).

  Набросок 6 иллюстрирует общую схему процесса диффузии через флуктуирующую щель, образованную элементами структуры белковой глобулы. Сущность заключается в том, что для акта диффузии нужно, чтоб просвет во флуктуирующей щели был не меньше, чем ванн-дер-ваальсов размер лиганда. Энергия активации диффузии при всем этом будет определяться соответственной энергией раскрытия щели. В жидкостях на форму флуктуационной полости либо дырки фактически не накладывается существенных ограничений. В белковой глобуле это не так. тут имеется относительно твердый гибкий основа, образованный спиральными элементами структуры. Подвижные боковые группы обеспечивают формирование дырки для диффузионного проникания лиганда. Но форма данной для нас дырки либо щели диктуется локальной геометрией белковой структуры. В жестких телах геометрические ограничения еще наиболее твердые, но в этом случае в отличие от белка нет подвижных боковых групп, обеспечивающих раскрытие щелей с применимой энергией активации. Таковым образом, белковая глобула представляет собой структурированную среду, в какой подвижная часть похожа на вязкую жидкость, но вероятные формы флуктуационных полостей и щелей ограничены упругим каркасом [19]. Проникновение вовнутрь белковой глобулы молекул (лигандов), геометрия которых не соответствует сиим формам, будет очень затруднено, потому что востребует наиболее широкого раскрытия щелей и соответственно существенно большей энергии активации. На этом шаге исходя из убеждений физики и закладываются базы стереоспецифичности биохимических действий.

  1.3 Пористая структура — силикагель

  Силикагель — высушенный гель кремневой кислоты пористого строения с очень развитой внутренней поверхностью. Эта изюминка обуславливает ценнейшие характеристики силикагеля — адсорбента, носителя каталитически активного вещества и катализатора.

  Выходит при подкислении смесей силикатов щелочных металлов с следующей промывкой и высушиванием образовавшегося геля:

  Na2SiO3 + 2HCl > 2NaCl + H2SiO3v,

  H2SiO3 > SiO2 + H2O.

  Есть несколько методов получения силикагеля. Силикагель получают взаимодействием силиката натрия с кислотой, щелочного силиката с солью аммония из концентрированных золей коллоидного кремнезема; разбавлением смесей при низких значениях pH и температурах ниже комнатной; гидролизом соединений кремния (хлорид кремния, ортокремниевые эфиры).

  Силикагель имеет гигантскую площадь поверхности (800 м2/1 г), состоящую из групп — SiOH, расположенных на расстоянии 0,5 нм друг от друга. Эти группы являются активными центрами, при этом активность определенной партии силикагеля зависит от числа и активности таковых центров. В активном адсорбенте, другими словами таком, из которого адалена адсорбированная на его поверхности вода, почти все центры будут активны. Таковая активация происходит при нагревании геля до 150-2000С.

  При нагревании до наиболее высочайшей температуры в интервале 200-400°С активность пропадает в итоге образования связей Si-O, происходящего с отщеплением воды. Эта стадия, но, обратима. При нагревании выше 400°С размер поверхности силикагеля необратимо миниатюризируется.

  Активные центры ведут взаимодействие с полярными растворенными субстанциями основным образом за счет образования водородных связей. [20]

  Зависимо от гранулометрического состава, формы частиц и нрава пористости силикагели обозначают 4-мя знаками: 1-ая буковка охарактеризовывает размер гранул, вторая- (постоянно С)- силикагель, третья- размер пор, крайняя форму частиц. Так, большой силикагель мелкопористый гранулированный обозначают КСМГ, маленький силикагель мелкопористый кусковой — МСМК. Средние фракции силикагеля именуют «шихтой» и обозначают: ШСМК, ШСКГ, ШСМГ. Индикаторный силикагель (ГОСТ 8984-58) -силикагель, пропитанный солями кобальта. Зависимо от влажности среды он изменяет цвет от голубого до розового.

  Выпускается силикагель в виде шариков либо кусочков неверной формы с зернами размером в границах 0,1-7,0 мм. Зависимо от аппаратурного дизайна советуют последующий гранулометрический состав силикагеля: 0,1-0,25 мм — для действий с бурлящим слоем адсорбентов; 0,5-2,0 мм — для жидкофазных действий и действий с передвигающимся слоем адсорбента; 2,0 — 7,0 мм — для действий в газовой фазе со стационарным слоем адсорбента.

  Косвенной чертой структуры является насыпная плотность. Силикагель мелкопористый имеет плотность около 700 г/л, а крупнопористый — от 400 до 500 г/л. Механическая крепкость как от истирания так и от раздавливания также различна: у мелкопористого она наиболее высочайшая.

  Промышленный силикагель содержит некое количество примесей — оксидов алюминия, железа, кальция и остальных металлов. Некие из их активные катализаторы и они содействуют протеканию крекинга при регенерации; в итоге на поверхности силикагеля появляется кокс, снижающий активность поглотителя. Беря во внимание это, для осушки газов, в каких находятся высококипящие углеводороды, употребляют наиболее незапятнанные силикагели с большим содержанием диоксида кремния.

  Динамическая адсорбционная способность силикагеля по влаге зависит: 1 — от размера зерна; 2 — скорости потока; 3 — содержания воды в газе. [21]

  Набросок 6 — Динамическая адсорбционная способность слоя мелкопористого силикагеля (h=0,3 м) при разном размере зерна и скорости потока (W, м/с). Осушка до точки росы -60°С

  1- крупнопористый силикагель; 2 — среднепористый; 3 — мелкопористый

  Набросок 7 — Динамическая адсорбционная способность слоя силикагелей (h=1 м) при разной скорости потока: а) осушка для «проскоковой» концентрации, соответственной точки росы tр=-40°С; б) то же, t=0°С

  Ввиду гидрофильных параметров поверхности силикагеля его нередко употребляют для осушки воздуха, углекислого газа, водорода, кислорода, азота, хлора и остальных промышленных газов.

  Способность силикагеля всасывать значимые количества воды существенна также для осушки разных жидкостей, в индивидуальности в том случае, когда обезвоживаемая жидкость плохо растворяем воду. Силикагели служат также осушителями при консервации оборудования для предохранения его от коррозии.

  вместе с водой силикагель отлично сорбирует пары почти всех органических веществ. Сиим его свойством пользуются для улавливания паров ценных органических растворителей — бензина, бензола, эфира, ацетона и т.п. из воздуха, бензола из газовых коксовых печей и бензина из природных газов.

  При помощи геля кремневой кислоты проводится хроматографическое разделение и анализ консистенций, что основано на избирательности адсорбционного деяния силикагеля по отношению к субстанциям различной хим природы. Приведенные примеры, далековато не обхватывающие всех областей практического внедрения силикагеля, охарактеризовывают только главные направления, на которых в особенности верно появляются его характеристики. Энтузиазм к силикагелю связан с сочетанием в нем ряда ценных свойств: высочайшей адсорбционной возможности, избирательности адсорбционного деяния, возможности подвергаться неоднократной регенерации без утраты адсорбционной активности, относительно большенный прочности зернышек, термостойкости, способности получения его в гранулированном и пылеобразном состоянии и др.

  Важным преимуществом силикагеля по сопоставлению с природными пористыми материалами (пемза, асбест) является возможность конфигурации его структуры в процессе формирования. Это событие является в особенности принципиальным поэтому, что степень и нрав пористости силикагеля обусловливают эффективность его внедрения в разных действиях. При данной пористой структуре адсорбционная активность определяется концентрацией адсорбируемого вещества и размером его молекул.

  Для хроматографического разделения веществ выбор величины удельной поверхности и размеров пор зависит от параметров разделяемых молекул: для низших углеводородов нужна большая поверхность и наиболее узенькие поры, для высших — низкая поверхность и широкие поры. Не плохое разделение неполярных газов, которые адсорбируются в главном благодаря неспецифическим дитерсионным взаимодействиям, достигается в случае тонкопористых силикагелей со средним поперечником пор не наиболее 20 ?. Для разделения легких углеводородов подходящи силикагели поперечником пор от 50 до 200 ?. Силикагели, у каких средний размер пор больше 500 ?, можно применять для газохроматографического разделения водянистых консистенций, а именно углеводородов. Макропористые силикагели с низкой удельной поверхностью могут отыскать обширное применение как носители недвижных водянистых и жестких фаз в газовой хроматографии, в катализе, при адсорбции высокомолекулярных соединений и полимеров из смесей. [22]

  Пористая структура силикагеля, как и остальных гелеобразных адсорбентов, формируется также и в процессе сушки. Размер геля при сушке миниатюризируется в 10 и больше раз. Так как пористая структура твердых силикагелей при смене частей не изменяется, то не наблюдаются и конфигурации селективности разделительной системы, если лишь геометрия растворенных полимерных молекул не зависит от вида растворителя. Пути регулировки пористой структуры силикагеля разрешают поменять удельные поверхности при одновременном изменении пористости либо получать адсорбенты с схожей удельной поверхностью, но различными объемом и радиусом пор. Таковым образом, Планк и Дрейк пришли к заключению, что пористая структура силикагеля определяется размерами и плотностью упаковки составляющих гель частиц. [23]

  1.4 Явление люминесценции

  Люминесценция — излучение, представляющее собой излишек над термическим излучением тела и продолжающееся в течение времени, существенно превосходящего период световых колебаний.

  В отличие от рассеяния света, при люминесценции меж поглощением и испусканием происходят промежные процессы, продолжительность которых больше периода световой волны. Но аспект сопоставления продолжительности этих действий с периодом световой волны недостаточен, чтоб, к примеру, отделить резонансное рассеяние от так именуемой резонансной флуоресценции. При большенном времени жизни возбуждённого состояния акт резонансного рассеяния продолжается долее периода световых колебаний, как и действий когерентного испускания света, системой атомов. Но в этих действиях сохраняются определенные соотношения меж фазами поглощённой и испущенной световых волн, в то время как при люминесценции эта корреляция теряется. Потому целенаправлено отделять люминесценцию от остальных действий по времени фазовой релаксации поляризации среды.

  Существует огромное количество различных как органических, так и неорганических веществ, владеющих люминесцентной способностью, характеристики которой могут быть значительно неодинаковыми. Эти различия вызывают необходимость в систематизации явлений люминесценции.

  В базу первой пробы таковой систематизации была положена длительность процесса излучения [24]. В итоге таковой систематизации все известные виды люминесценции были разбиты на два огромных класса.

  По продолжительности свечения различают флуоресценцию (быстрозатухающую люминесценцию) и фосфоресценцию (долгосрочную люминесценцию). Это деление условное, оно зависит от временного разрешения регистрирующих устройств. время от времени определения «флуоресценция» и «фосфоресценция» употребляют, чтоб отличить люминесценцию, происходящую при переходах с синглетных уровней, от переходов, происходящих с метастабильных триплетных уровней. [25]

  По механизму простых действий различают резонансную, спонтанную, метастабильную, либо принужденную, и рекомбинационную люминесценцию.

  В базу второго типа систематизации были положены разные виды возбуждения люминесценции: фотолюминесценция [26], атомная флуоресценция [27], катодолюминесценция [28], рентгенолюминесценция [29], радиолюминесценция, электролюминесценция [30], хемилюминесценция.

  В базу третьего вида систематизации, предложенного С.И.Вавиловым, положена кинетика самого процесса люминесценции [31]. Согласно ему свечение делят на резонансное, спонтанное, принужденное и рекомбинационное.

  Люминесцировать могут вещества во всех агрегатных состояниях — газы и пары, смеси органических веществ, стёкла, кристаллические вещества; основное условие — наличие дискретного диапазона. Вещества с непрерывным энергетическим диапазоном (к примеру, сплавы в конденсированном состоянии) не люминесцируют, потому что в их энергия возбуждения непрерывным образом перебегает в теплоту. Не считая того, для появления люминесценции возможность излучательных переходов обязана превосходить возможность безызлучательного. Соотношение меж этими вероятностями описывает эффективность люминесценции. Интенсивность люминесценции зависит от интенсивности возбуждения, потому не может служить чертой люминесценции. Наиболее конкретная черта — выход люминесценции — отношение энергии люминесценции к поглощённой энергии возбуждения (при фотолюминесценции — квантовый выход люминесценции — отношение числа испущенных и поглощённых квантов света). [32]

  В данной работе в качестве люминесцентной метки были применены органические красители эритрозин, эозин G и родамин 6G. Выбор этих красителей не случаен и обоснован высочайшей интенсивностью люминесцентного сигнала, также традиционностью использования этих красителей в био исследовательских работах.

  Набросок 8 — Зависимость диапазона поглощения аква раствора красителя эритрозина от pH растворителя

  Зависимость на рисунке 8 получена в работе [33]. Как видно из рисунка, пик поглощения красителя эритрозина наблюдается на длине волны 525 нм.

  Набросок 9 — Диапазон замедленной флуоресценции эритрозина как функция температуры

  На рисунке 9 представлены диапазоны замедленной флуоресценции красителя эритрозина в пленках сахарозы при температурах 5, 15, 25, 35, 45, 55, 65, 75, 95 и 100°С. Размещаются графики по порядку сверху вниз в округи длины волны 670 нм. Эта зависимость получена в работе [34]. Максимум диапазона резвой флуоресценции красителя эритрозина наблюдается на длине волны 553 нм.

  Набросок 10 — Диапазон люминесценции незапятнанного аква раствора родамина 6G при возбуждении лазером диодной накачки с л=532 нм

  Максимум люминесценции родамина 6G приходится на 552 нм.

  Набросок 11 — Диапазон поглощения незапятнанного аква раствора родамина 6G

  Максимум поглощения родамина 6G приходится на 530 нм.

  Набросок 12 — Диапазон люминесценции незапятнанного аква раствора эозина G при возбуждении лазером диодной накачки с л=532 нм

  Максимум люминесценции эозина G наблюдается при 547 нм.

  Набросок 13 — Диапазон поглощения незапятнанного аква раствора эозина G

  Максимум поглощения эозина G приходится на 525 нм.

  2. Описание экспериментальных установок и методик проведения тестов

  2.1 Люминесцентная установка с возможностью откачки воздуха из кюветы с прототипом

  В рамках данной дипломной работы был проведен опыт по установлению воздействия концентраций молекул кислорода на интенсивность люминесценции смесей красителей с гемоглобином в пористых средах.

  Исследования проводились люминесцентно-оптическим способом. Фиксируя изменение интенсивности люминесценции смесей, можно судить о ее зависимости от присутствия в молекулах гемоглобина молекулярного кислорода. Схема установки приведена на рисунке 14.

  1 — аппарат лазерный АТС (то есть автоматическая телефонная станция) 53-250; 2 — вакуумный насос; 3 — вакуумируемая кювета с прототипом; 4 — монохроматор; 5 — ФЭУ; 6 — ЭВМ (Электронная вычислительная машина — комплекс технических средств, предназначенных для автоматической обработки информации в процессе решения вычислительных и информационных задач).

  Набросок 14 — Схема экспериментальной установки

  Возбуждение пористого эталона с красителем и гемоглобином производилось при помощи непрерывного Nd:YAG лазера АТС (то есть автоматическая телефонная станция) 53-250, обозначенного 1 на рисунке 14, луч которого попадал на исследуемый эталон 3. Свечение эталона попадало на входную щель монохроматора 4. Регистрация сигнала люминесценции осуществлялась ФЭУ 5, электрические импульсы от которого обрабатывались в компе 6. Для питания ФЭУ употреблялся стабилизатор SH-0105. Напряжение питания составляло 2000 В.

  2.1.1 Аппарат лазерный АТС (то есть автоматическая телефонная станция) 53-250

  Аппарат предназначен для использования в качестве массивного источника когерентного излучения в метрологии, голографии, при неразрушающем контроле поверхностей, шоу программках и т.д. Аппарат может также употребляться в мед учреждения широкого профиля, также для решения разных научно-технических задач.

  Технические данные аппарата представлены в таблице 2.1.

  Таблица 2.1 — Технические данные аппарата лазерного АТС (то есть автоматическая телефонная станция) 53-250

  Наименования параметра

  Длина волны излучения, мкм

  0,53±0,03

  Спектр регулирования выходной мощности лазерного излучения аппарата в непрерывном режиме, Вт

  от 0 до 0,25

  Модовый состав

  ТЕМ 00

  Поперечник пучка, мкм

  <0,5

  Расходимость пучка, мрад

  <4

  Поляризация

  линейная 100:1

  Стабильность выходной мощности (за 1 час) не ужаснее

  ±5%

  Стабильность положения светового пятна не ужаснее, мрад

  0,5

  Аппарат состоит из оптического блока и электрического блока управления. Оптический блок представляет собой оптико-механическую сборку из лазерного диодика с фокусирующими объективами, резонатора твердотельного лазера и систему поворота лазерного пучка. Блок управления (LDD-10) предназначен для управления режимами работы оптического блока. Канал управления состоит из 3-х многофункциональных частей:

  — стабилизатор температуры на базе Пельтье-элемента;

  — блок управления током лазерного диодика;

  — блок защиты лазерного диодика.

  2.1.2 Вакуумный мини-насос Милливак

  Вакуумный мини-насос Милливак предназначен для сотворения вакуума при фильтрации воды и аква смесей. Малогабаритный и экономный источник вакуума для лабораторных применений.

  Насос добивается наибольшего вакуума 160 мбар (при нулевом потоке воздуха). Требуется наименее 4 минут, для того, чтоб сделать вакуум до 200 мбар в 5-литровой емкости.

  Набросок 15 — Наружный вид вакуумного мини-насоса

  2.1.3 Монохроматор МДР-204

  Монохроматор МДР-204 предназначен для использования в качестве источника монохроматического излучения в спектральном спектре от 190 до 5000 нм.

  Интегрированный в монохроматор микропроцессорный контроллер обеспечивает автоматическую установку хоть какой данной длины волны в рабочем спектральном спектре. Управление сканированием делается от клавиш пульта управления,